N-(2-cyanobenzo[d]thiazol-6-yl)acetamide | 7714-23-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苯并噻唑类
• 英文名称: N-(2-cyanobenzo[d]thiazol-6-yl)acetamide
• 英文别名: 2-Benzothiazolecarbonitrile, 6-acetamido-；N-(2-cyano-1,3-benzothiazol-6-yl)acetamide
• CAS: 7714-23-0
• 化学式: C₁₀H₇N₃OS
• 分子量: 217.251
• InChiKey: JSHKOWBTIQMRTC-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 密度：
  1.40±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.1
• 拓扑面积：
  94
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(2-cyanobenzo[d]thiazol-6-yl)acetamide 、 D-cysteine 以 甲醇 、 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 1.0h， 以48%的产率得到(S)-2-(6-acetamidobenzo[d]thiazol-2-yl)-4,5-dihydrothiazole-4-carboxylic acid
  参考文献：
  名称：

  快速获得广泛的 6'-取代萤火虫荧光素类似物揭示了令人惊讶的发射器和抑制剂

  摘要：

  发光萤火虫萤光素类似物在 6'-位含有供电子基团，但已知 6'-取代的范围仍然很窄。开发了一种获得广泛 6'-取代的荧光素类似物的两步路线，以填补这一空白，并能够对 6'-功能进行更广泛的研究。这种化学反应可以直接获得“笼状”酰胺和明亮的氮杂环丁烷类似物，但也揭示了硫醚抑制剂和出人意料的发光芳胺衍生物。

  DOI：

  10.1021/acs.orglett.7b02806
• 作为产物：
  描述：

  2-氯-6-氨基苯并噻唑 在 吡啶 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 N-(2-cyanobenzo[d]thiazol-6-yl)acetamide
  参考文献：
  名称：

  Amino Analogs of Firefly Luciferin and Biological Activity Thereof¹

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja00961a030

文献信息

• Computation-Guided Rational Design of a Peptide Motif That Reacts with Cyanobenzothiazoles via Internal Cysteine–Lysine Relay
  作者：Samantha G. L. Keyser、Ashley Utz、Carolyn R. Bertozzi

  DOI：10.1021/acs.joc.8b00625

  日期：2018.7.20

  Site-selective protein modification based on covalent reactions of peptide tags and small molecules is a key capability for basic research as well as for the development of new therapeutic bioconjugates. Here, we describe the computation-guided rational design of a cysteine- and lysine-containing 11-residue peptide sequence that reacts with 2-cyanobenzothiazole (CBT) derivatives. Our data show that the cysteine residue reversibly reacts with the nitrile group on the CBT moiety to form an intermediate thioimidate, which undergoes irreversible SN transfer to the lysine residue, yielding an amidine-linked product. The concepts outlined herein lay a foundation for future development of peptide tags in the context of site-selective modification of lysine residues within engineered microenvironments.