羟基[(2-羟基苯甲酰基)氨基]乙酸 | 136492-94-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: 羟基[(2-羟基苯甲酰基)氨基]乙酸
• 英文名称: N-salicyloyl-α-hydroxyglycine
• 英文别名: Hydroxy[(2-hydroxybenzoyl)amino]acetic acid；2-hydroxy-2-[(2-hydroxybenzoyl)amino]acetic acid
• CAS: 136492-94-9
• 化学式: C₉H₉NO₅
• 分子量: 211.174
• InChiKey: MRWBYJVJLCVFOM-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  542.4±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.538±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.4
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.11
• 拓扑面积：
  107
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  甲醇 、 羟基[(2-羟基苯甲酰基)氨基]乙酸 在 硫酸 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  Copper-mediated α-hydroxylation of N-salicyloyl-glycine. a model for peptidyl-glycine α-amidating monooxygenase (PAM).

  摘要：

  Title compound 1 is selectively hydroxylated in alpha-position by three distinct copper-containing oxidant systems, involving dioxygen, peroxide anion or trimethylamine oxide. Trivalent copper is likely the key intermediate in this first reported model for the PHM activity of enzyme PAM.

  DOI：

  10.1016/s0040-4039(00)79387-7
• 作为产物：
  描述：

  2-羟基马尿酸 在 氧气 、 铜 作用下， 以 吡啶 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 羟基[(2-羟基苯甲酰基)氨基]乙酸 、 水杨酰胺
  参考文献：
  名称：

  Copper-mediated α-hydroxylation of N-salicyloyl-glycine. a model for peptidyl-glycine α-amidating monooxygenase (PAM).

  摘要：

  Title compound 1 is selectively hydroxylated in alpha-position by three distinct copper-containing oxidant systems, involving dioxygen, peroxide anion or trimethylamine oxide. Trivalent copper is likely the key intermediate in this first reported model for the PHM activity of enzyme PAM.

  DOI：

  10.1016/s0040-4039(00)79387-7

文献信息

• Copper-mediated α-hydroxylation of N-salicyloyl-glycine. a model for peptidyl-glycine α-amidating monooxygenase (PAM).
  作者：Patrice Capdevielle、Michel Maumy

  DOI：10.1016/s0040-4039(00)79387-7

  日期：1991.7

  Title compound 1 is selectively hydroxylated in alpha-position by three distinct copper-containing oxidant systems, involving dioxygen, peroxide anion or trimethylamine oxide. Trivalent copper is likely the key intermediate in this first reported model for the PHM activity of enzyme PAM.