总结了在该实验室中对肌红蛋白(Mb)的超快动力学进行的最新实验工作,并着重强调了结构和振动能的松弛。对CO光解后Mb的结构弛豫的研究表明,由CO光解离引起的血红素本身的结构变化在所用时间分辨共振拉曼仪器的仪器响应时间内(约2 ps)完成。相反,发现反式
配体解离时
铁-组
氨酸(Fe-His)拉伸模式的强度和频率的变化在皮秒状态下发生。Fe-His谱带不存在与CO结合的形式,并且与在血红素的振动模式中观察到的相反,其在光解离时的出现不是瞬时的。表明从血红素平面的Fe位移有明显的时间演化。Fe-His拉伸模式的条带位置以约100 ps的时间常数变化,这表明蛋白质的三级结构变化发生在100 ps的范围内。v4和v7波段的反斯托克斯拉曼强度的时间变化表明,受激种群的光解离和衰变会立即产生振动激发血红素,其时间常数分别为1.1 +/- 0.6和1.9 +/- 0.6 ps 。此外,还介绍了时间分辨共振拉