azamonardine | 1459735-28-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 香豆素
• 英文名称: azamonardine
• 英文别名: 5,12-Dihydroxy-2-oxa-13-azatetracyclo[10.3.1.01,9.03,8]hexadeca-3(8),4,6,9-tetraen-11-one；5,12-dihydroxy-2-oxa-13-azatetracyclo[10.3.1.01,9.03,8]hexadeca-3(8),4,6,9-tetraen-11-one
• CAS: 1459735-28-4
• 化学式: C₁₄H₁₃NO₄
• 分子量: 259.262
• InChiKey: BOAWJFIMSLJFJH-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  532.9±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.58±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.1
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  78.8
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  azamonardine 、 丙烯酰氯 在 三乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 以65.2 %的产率得到2,14-dioxo-3,4,6,7-tetrahydro-2H,14H-7a,14a-methanobenzofuro[3,2-e][1,3]oxazino[3,2-a]azocin-10-yl acrylate
  参考文献：
  名称：

  一种基于氮莫纳定的新型荧光探针，用于高选择性和高灵敏度地检测和成像细胞和斑马鱼中的半胱氨酸

  摘要：

  设计并合成了一种基于氮杂莫纳定（Aza）荧光团的新型荧光探针，用于体内和体外高选择性检测半胱氨酸（Cys）。与丙烯酰氯反应后，Aza的荧光被有效猝灭，从而形成Aza-丙烯酰基探针。添加Cys后，Aza-acryl的酯键断裂，释放出具有强荧光的新化合物（化合物1），从而实现Cys的荧光开启检测。使用 X 射线晶体学和核磁共振波谱对氮杂丙烯酸的结构进行了表征。此外，密度泛函理论被用来阐明Aza上酰基的猝灭机制。Aza-acryl 对 Cys 表现出高选择性，使其有别于其他生物硫醇，例如同型半胱氨酸 (Hcy) 和谷胱甘肽 (GSH)。通过HPLC、NMR波谱、高分辨率质谱和反应动力学实验研究了Aza-acryl检测Cys的机理。Aza-acryl 对细胞和斑马鱼中的 Cys 具有出色的成像能力，为生物系统中 Cys 的检测和成像提供了可靠且可选择的工具。

  DOI：

  10.3390/molecules28176246
• 作为产物：
  描述：

  多巴胺 、 间苯二酚 在 氧气 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 20.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 0.08h， 生成 azamonardine
  参考文献：
  名称：

  酪氨酸酶活性双敏感检测的原位荧光和生色反应

  摘要：

  酪氨酸酶作为一种众所周知的含铜氧化酶，有望成为皮肤疾病的生物标记。我们在这里描述了一种精美的无标记荧光和比色法双重读数测定法，其活性受到单酚胺底物对儿茶酚胺的特异性氧化能力以及间苯二酚和儿茶酚胺之间的独特荧光反应的启发。通过使用市售的酪胺作为模型底物（以多巴胺为产物），发现酪氨酸酶孵育的酪胺溶液在间苯二酚和O 2的存在下呈现出明显的浅黄色和强烈的蓝色荧光。，其中吸光度和荧光强度与添加的酪氨酸酶的浓度（即，酪胺向多巴胺的转化量）直接相关。酪氨酸酶活性检测的整个过程在环境温度和压力条件下花费不到100分钟，操作过程极其简单，明确的响应机制以及从头开始形成具有高量子产率的荧光团。此外，这种方便，快速，具有成本效益和高度灵敏的双重读数测定法在广泛的生物测定和临床研究以及筛选潜在的酪氨酸酶抑制剂中显示出酪氨酸酶活性的有希望的前景。

  DOI：

  10.1021/acs.analchem.7b02739

文献信息

• Synthesis and photophysics of novel biocompatible fluorescent oxocines and azocines in aqueous solution
  作者：A. Ulises Acuña、Mónica Álvarez-Pérez、Marta Liras、Pedro B. Coto、Francisco Amat-Guerri

  DOI：10.1039/c3cp52228h

  日期：——

  accompanying monardine ionization which may abolish de-excitation via intersystem crossing. A similar fluorogenic reaction takes place with catecholamines such as dopamine and DOPA, to yield fluorescent azocines 2a and 2b which, depending on pH, may be present as cationic, neutral or anionic species. TDDFT computations of these forms were also carried out to assign the corresponding excitation transitions

  不同质子形式的强荧光半缩醛4,9-二羟基-1,2-二氢-4,11a-甲氧羰基[4,5 - b ]苯并呋喃-5（4 H）-（1a，莫纳ardine），氮杂类似物4，9-二羟基-3，4-二氢-1 H -4，11a-甲基苯并呋喃[2，3 - d ]偶氮素-5（2 H）-1（2a，氮莫尼丁）和各自的2-羧基衍生物（1b，2b）已通过实验和量子化学方法进行了研究。莫纳丁和羧莫纳丁分别是水溶液中羟基酪醇或丹酚酸的新型荧光室温反应的主要产物，它们具有独特的光物理性质。接近中性pH（p K a = 7.2）的黄嘌呤从弱发射，吸收紫外线的（382 nm）中性物质切换为吸收VIS（426 nm），发射蓝光（464 nm）的阴离子形式，并具有荧光量子产率φ ˚F = 1和单指数衰减τ ˚F= 2.74 ns。基于时间相关的密度泛函理论（TDDFT）计算，解释了这种从中性到阴离子形式的二元光谱变化，这是由于（i）
• Fluorometric and Colorimetric Dual-Readout Immunoassay Based on an Alkaline Phosphatase-Triggered Reaction
  作者：Jiahui Zhao、Shuang Wang、Shasha Lu、Guoyong Liu、Jian Sun、Xiurong Yang

  DOI：10.1021/acs.analchem.9b01553

  日期：2019.6.18

  and convenience of ELISA in practical applications. Herein we have first prepared an original and creative substrate, named m-hydroxyphenyl phosphate sodium salt (m-HPP), with a desirable dephosphorylation site for ALP. On the basis of the ALP-catalyzed hydrolysis of m-HPP to resorcinol and its subsequent specific nucleophilic reaction with dopamine, we have exploited a fluorometric and colorimetric

  碱性磷酸酶（ALP）通常在酶联免疫吸附测定（ELISA）中充当信号传递者。因此，开发有吸引力的ALP活性测定法，尤其是使用优选的底物，将有助于提高ELISA在实际应用中的效率和便利性。本文我们首先制备的原始和创造性的基板，命名为米羟基苯基磷酸钠盐（米-HPP），与所希望的去磷酸化位点为ALP。上的ALP催化水解的基础米-HPP对间苯二酚及其随后与多巴胺的特异性亲核反应，我们开发了荧光和比色双读数ALP活性测定法和基于ALP的ELISA系统。在所采用的实验条件下，已经以直接的方式完成了ALP和心肌肌钙蛋白I（cTnI）的高灵敏度和特异性测定。此外，我们拟议的ELISA在确定稀释的人血清中cTnI水平时的感官性能可明确地说明了在急性心肌梗死的早期诊断中的巨大潜力。
• 一种多巴胺和间二苯酚反应产物及其制备方法和应用
  申请人：重庆师范大学

  公开号：CN112920190B

  公开（公告）日：2022-04-15

  本发明涉及一种多巴胺和间二苯酚反应产物及其制备方法和应用，属于分析化学技术领域。本发明主要通过多巴胺和间二苯酚反应形成一种水溶性良好的荧光探针(probe)。本发明公开的探针与Cr6+的吸收波长(430～550nm)重叠，Cr6+与本发明提供的多巴胺和间二苯酚反应产物之间产生内滤效应，荧光强度随着加入的六价铬浓度的增加而降低，并保持良好的线性关系；同时因为抗坏血酸能够将Cr6+还原为Cr3+，从而破坏Cr6+与反应产物之间的内滤效应，使多巴胺和间二苯酚反应产物由于受到Cr6+影响降低的荧光强度得到恢复。因此本发明提供的多巴胺和间二苯酚反应产物对六价铬离子(Cr6+)和抗坏血酸具有绿色、高效和灵敏的检测作用。
• An Enzyme Cascade-Triggered Fluorogenic and Chromogenic Reaction Applied in Enzyme Activity Assay and Immunoassay
  作者：Jiahui Zhao、Shuang Wang、Shasha Lu、Xingfu Bao、Jian Sun、Xiurong Yang

  DOI：10.1021/acs.analchem.8b01845

  日期：2018.6.19

  resorcinol. Therefore, an enzyme cascade system has been developed herein based on the ALP and tyrosinase coupled enzymes-triggered fluorogenic and chromogenic reaction. According to the direct relationship between the activity of ALP/tyrosinase and absorbance/fluorescence intensity of the resultant solution, the proposed enzyme cascade-triggered reaction was utilized for assaying ALP and tyrosinase activity

  具有新颖信号产​​生机制的酶级联触发反应有利于酶级联的发展和深入研究，该酶级联被广泛用于潜在应用中的信号转导。受多巴胺和间苯二酚之间的发荧光和发色反应，以及碱性磷酸酶（ALP）和酪氨酸酶的特定催化特性的启发，我们设计并合成了一种非常规的ALP底物，称为p-氨基乙基苯基磷酸二钠盐（PAPP）。正如预期的那样，ALP和酪氨酸酶孵育的PAPP溶液在添加间苯二酚后显示出淡黄色，并带有强烈的蓝色荧光，这是由于ALP催化PAPP转化为中间酪胺，以及酪氨酸酶催化的酪胺羟基化为多巴胺。作为多巴胺和间苯二酚之间的特定反应。因此，本文已经基于ALP和酪氨酸酶偶联的酶触发的荧光和生色反应开发了酶级联系统。根据ALP /酪氨酸酶活性与所得溶液的吸光度/荧光强度之间的直接关系，提出的酶级联触发反应用于通过荧光和比色双读数信号测定ALP和酪氨酸酶活性。此外，这种酶的级联催化过程被整合到具有双读数信号的基于ALP的级联
• In Situ Fluorogenic and Chromogenic Reactions for the Sensitive Dual-Readout Assay of Tyrosinase Activity
  作者：Jiahui Zhao、Xingfu Bao、Shuang Wang、Shasha Lu、Jian Sun、Xiurong Yang

  DOI：10.1021/acs.analchem.7b02739

  日期：2017.10.3

  As a well-known copper-containing oxidase, tyrosinase has been anticipated to serve as the biomarker of skin diseases. We describe here an exquisite label-free fluorescent and colorimetric dual-readout assay of its activity, inspired by the specific oxidation ability of monophenolamine substrates to catecholamines and a unique fluorogenic reaction between resorcinol and catecholamines. By employing

  酪氨酸酶作为一种众所周知的含铜氧化酶，有望成为皮肤疾病的生物标记。我们在这里描述了一种精美的无标记荧光和比色法双重读数测定法，其活性受到单酚胺底物对儿茶酚胺的特异性氧化能力以及间苯二酚和儿茶酚胺之间的独特荧光反应的启发。通过使用市售的酪胺作为模型底物（以多巴胺为产物），发现酪氨酸酶孵育的酪胺溶液在间苯二酚和O 2的存在下呈现出明显的浅黄色和强烈的蓝色荧光。，其中吸光度和荧光强度与添加的酪氨酸酶的浓度（即，酪胺向多巴胺的转化量）直接相关。酪氨酸酶活性检测的整个过程在环境温度和压力条件下花费不到100分钟，操作过程极其简单，明确的响应机制以及从头开始形成具有高量子产率的荧光团。此外，这种方便，快速，具有成本效益和高度灵敏的双重读数测定法在广泛的生物测定和临床研究以及筛选潜在的酪氨酸酶抑制剂中显示出酪氨酸酶活性的有希望的前景。