L-histidinal(1+)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氮化合物
• 英文名称: L-histidinal(1+)
• 英文别名: [(2S)-1-(1H-imidazol-5-yl)-3-oxopropan-2-yl]azanium
• 化学式: C6H10N3O+
• 分子量: 140.16
• InChiKey: VYOIELONWKIZJS-YFKPBYRVSA-O

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.8
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  73
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  水 、 L-histidinal(1+) 、 nicotinamide adenine dinucleotide 生成 氢(+1)阳离子 、 L-组氨酸 、 NADH
  参考文献：
  名称：

  Mechanism of action and NAD ⁺ -binding mode revealed by the crystal structure of l -histidinol dehydrogenase

  摘要：

  组氨酸生物合成途径是一种古老的途径，存在于细菌、古细菌、真菌和植物中，将5-磷酸核糖基1-焦磷酸转化为10个酶反应中的L-组氨酸。这条途径为操作子、基因表达的转录调控和途径的反馈抑制提供了范例。L-组氨酸醇脱氢酶（HisD，EC 1.1.1.23）催化L-组氨酸生物合成的最后两个步骤：L-组氨酸醇顺序依赖于NAD的氧化，形成L-组氨酸醛和L-组氨酸。HisD作为同源二聚体，每个单体需要一个锌离子。我们已经确定了大肠杆菌HisD在无配体状态下的三维结构，以及与底物、Zn2+和NAD+的复合物（最佳分辨率为1.7Å）。每个单体由四个结构域组成，而交织的二聚体可能是由于结构域交换造成的。两个结构域显示出非常相似的不完整的Rossmann折叠，表明基因重复是一个古老的事件。来自两个单体的残基形成活性位点。Zn2+在底物结合中起到关键作用，但不直接参与催化。活性位点残基His-327参与酸碱催化，而Glu-326则激活水分子。NAD+以一种不同于之前观察到的其他具有Rossmann折叠的蛋白质的方式弱绑定到一个Rossmann折叠结构域中。

  DOI：

  10.1073/pnas.022476199
• 作为产物：
  描述：

  4-[(2S)-2-amino-3-hydroxypropyl]-1H-imidazol-3-ium 、 nicotinamide adenine dinucleotide 生成 氢(+1)阳离子 、 L-histidinal(1+) 、 NADH
  参考文献：
  名称：

  Mechanism of action and NAD ⁺ -binding mode revealed by the crystal structure of l -histidinol dehydrogenase

  摘要：

  组氨酸生物合成途径是一种古老的途径，存在于细菌、古细菌、真菌和植物中，将5-磷酸核糖基1-焦磷酸转化为10个酶反应中的L-组氨酸。这条途径为操作子、基因表达的转录调控和途径的反馈抑制提供了范例。L-组氨酸醇脱氢酶（HisD，EC 1.1.1.23）催化L-组氨酸生物合成的最后两个步骤：L-组氨酸醇顺序依赖于NAD的氧化，形成L-组氨酸醛和L-组氨酸。HisD作为同源二聚体，每个单体需要一个锌离子。我们已经确定了大肠杆菌HisD在无配体状态下的三维结构，以及与底物、Zn2+和NAD+的复合物（最佳分辨率为1.7Å）。每个单体由四个结构域组成，而交织的二聚体可能是由于结构域交换造成的。两个结构域显示出非常相似的不完整的Rossmann折叠，表明基因重复是一个古老的事件。来自两个单体的残基形成活性位点。Zn2+在底物结合中起到关键作用，但不直接参与催化。活性位点残基His-327参与酸碱催化，而Glu-326则激活水分子。NAD+以一种不同于之前观察到的其他具有Rossmann折叠的蛋白质的方式弱绑定到一个Rossmann折叠结构域中。

  DOI：

  10.1073/pnas.022476199