(R)-(1-hydroxyethyl)phosphonic acid | 1438258-43-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机膦酸及其衍生物
• 英文名称: (R)-(1-hydroxyethyl)phosphonic acid
• 英文别名: [(1R)-1-hydroxyethyl]phosphonic acid
• CAS: 1438258-43-5
• 化学式: C₂H₇O₄P
• 分子量: 126.049
• InChiKey: ZBURELSAUHPHKC-UWTATZPHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.8
• 重原子数：
  7
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  77.8
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-(1-hydroxyethyl)phosphonic acid 在 (S)-2-hydroxypropylphosphonic acid epoxidase 、 ammonium iron(II) sulfate hexahydrate 、 2,6-蒽二酚 、 还原型辅酶Ⅰ 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 膦酰乙醛
  参考文献：
  名称：

  HppE 与底物类似物的反应：碳正离子重排导致碳-磷键断裂的证据

  摘要：

  (S)-2-羟丙基膦酸 ((S)-2-HPP) 环氧化酶 (HppE) 是一种不寻常的单核非血红素铁酶，可在抗生素磷霉素的生物合成中催化 (S)-2-HPP 的氧化环氧化. 最近，HppE 已被证明接受 (R)-1-羟丙基膦酸作为底物，并在涉及生物学上前所未有的 1,2-膦酰基迁移的反应中将其转化为醛产物。在这项研究中，设计、合成了一系列底物类似物，并将其用作机械探针来研究这种新型酶促转化。所得数据以及从密度泛函理论计算中获得的见解与 HppE 催化的膦酰基迁移的机制一致，该机制涉及碳正离子中间体的形成。像这样，

  DOI：

  10.1021/ja403441x
• 作为产物：
  描述：

  (1R,2R)-(-)-(2-Amino-1-hydroxypropyl)phosphonsaeure 在 PhnZ Fe(II)-dependent phosphohydrolase 作用下， 生成 (R)-(1-hydroxyethyl)phosphonic acid
  参考文献：
  名称：

  PhnZ 与底物复合的晶体结构揭示了有机膦酸盐分解代谢的二铁加氧酶机制。

  摘要：

  PhnY 和 PhnZ 酶包含氧化分解代谢途径，使海洋细菌能够使用 2-氨基乙基膦酸作为无机磷酸盐的来源。PhnZ 以使用 Fe(II) 和双氧催化碳-磷键的氧化裂解而著称，尽管它属于水解酶的一个大家族，即 HD-磷酸水解酶超家族。我们已经确定了与其底物 (R)-2-amino-1-hydroxyethylphosphonate (2.1 A) 和缓冲添加剂 l-酒石酸盐 (1.7 A) 结合的 PhnZ 的高分辨率结构。这些结构表明 PhnZ 具有一个活性位点，其中包含由四个组氨酸和两个天冬氨酸配位的两个 Fe 离子，与碳-碳键裂解酶肌肉肌醇加氧酶极为相似。Y24 是个例外，它在 Fe2 的双氧结合位点形成瞬时配体相互作用。用底物类似物进行定点诱变和动力学分析揭示了关键活性位点残基的作用。第五个组氨酸在 PhnZ 亚分支中保守，H62，专门与底物 1-羟基相互作用。这些结构还表明，Y24

  DOI：

  10.1073/pnas.1320039111

文献信息

• Use of the dehydrophos biosynthetic enzymes to prepare antimicrobial analogs of alaphosphin
  作者：Despina J. Bougioukou、Chi P. Ting、Spencer C. Peck、Subha Mukherjee、Wilfred A. van der Donk

  DOI：10.1039/c8ob02860e

  日期：——

  enzyme is also tolerant with respect to the amino acid attached to tRNALeu. Using a mutant of leucyl tRNA synthetase that is deficient in its proofreading ability allowed the preparation of a series of aminoacyl-tRNALeu derivatives (Ile, Ala, Val, Met, norvaline, and norleucine). DhpH-C accepted these aminoacyl-tRNA derivatives and condensed the amino acid with l-Ala(P) to form the corresponding phosphonodipeptides

  脱磷生物合成酶DhpH（DhpH-C）的C末端结构域催化Leu-tRNALeu与（R）-1-氨基乙基膦酸酯（丙氨酸的氨基膦酸酯类似物Ala（P））缩合。该反应的产物Leu-Ala（P）是磷酸二肽，一类化合物，以前已被研究用作临床抗生素。在这项研究中，我们表明DhpH-C具有高度的底物耐受性，并且可以将各种氨基膦酸酯（Gly（P），Ser（P），Val（P），1-氨基-丙基膦酸酯和苯基甘氨酸（P））缩合到Leu。而且，该酶对tRNALeu上连接的氨基酸也具有耐受性。使用缺乏校对能力的亮氨酰tRNA合成酶突变体，可以制备一系列氨酰基-tRNALeu衍生物（Ile，Ala，Val，Met，正缬氨酸和正亮氨酸）。DhpH-C接受这些氨基酰基-tRNA衍生物，并将氨基酸与1-Ala（P）缩合形成相应的磷酸二肽。这些肽的一部分显示出抗微生物活性，表明该酶是制备抗微生物肽的通用生物催化剂。我们还研究了来
• Asymmetric Transfer Hydrogenation as a Key Step in the Synthesis of the Phosphonic Acid Analogs of Aminocarboxylic Acids
  作者：Tamara Dinhof、Thomas Kalina、Toda Stanković、Kristóf Braunsteiner、Philipp Rohrbach、Ertan Turhan、Andreas Gradwohl、Artur Königshofer、Jeannie Horak、Katharina Pallitsch

  DOI：10.1002/chem.202302171

  日期：2023.12.22

  was accomplished by using a commercially available Noyori-type catalyst. The highly enantioenriched products (ee >98 % in all cases but one) were further converted to the phosphonic acid analogs of 15 aminocarboxylic acids. The established method can also be used for the asymmetric transfer deuteration (ATD) of the starting α-oxo-phosphonates.

  17 α-氧代膦酸二异丙酯的不对称转移氢化(ATH)是通过使用市售的Noyori型催化剂完成的。高度对映体富集的产物（除了一种情况外，在所有情况下ee > 98%）进一步转化为 15 种氨基羧酸的膦酸类似物。所建立的方法也可用于起始α-氧代膦酸酯的不对称转移氘代（ATD）。
• Crystal structure of PhnZ in complex with substrate reveals a di-iron oxygenase mechanism for catabolism of organophosphonates
  作者：Laura M. van Staalduinen、Fern R. McSorley、Katharina Schiessl、Jacqueline Séguin、Peter B. Wyatt、Friedrich Hammerschmidt、David L. Zechel、Zongchao Jia

  DOI：10.1073/pnas.1320039111

  日期：2014.4.8

  coordinated by four histidines and two aspartates that is strikingly similar to the carbon-carbon bond cleaving enzyme, myo-inositol-oxygenase. The exception is Y24, which forms a transient ligand interaction at the dioxygen binding site of Fe2. Site-directed mutagenesis and kinetic analysis with substrate analogs revealed the roles of key active site residues. A fifth histidine that is conserved in the PhnZ

  PhnY 和 PhnZ 酶包含氧化分解代谢途径，使海洋细菌能够使用 2-氨基乙基膦酸作为无机磷酸盐的来源。PhnZ 以使用 Fe(II) 和双氧催化碳-磷键的氧化裂解而著称，尽管它属于水解酶的一个大家族，即 HD-磷酸水解酶超家族。我们已经确定了与其底物 (R)-2-amino-1-hydroxyethylphosphonate (2.1 A) 和缓冲添加剂 l-酒石酸盐 (1.7 A) 结合的 PhnZ 的高分辨率结构。这些结构表明 PhnZ 具有一个活性位点，其中包含由四个组氨酸和两个天冬氨酸配位的两个 Fe 离子，与碳-碳键裂解酶肌肉肌醇加氧酶极为相似。Y24 是个例外，它在 Fe2 的双氧结合位点形成瞬时配体相互作用。用底物类似物进行定点诱变和动力学分析揭示了关键活性位点残基的作用。第五个组氨酸在 PhnZ 亚分支中保守，H62，专门与底物 1-羟基相互作用。这些结构还表明，Y24
• Reaction of HppE with Substrate Analogues: Evidence for Carbon–Phosphorus Bond Cleavage by a Carbocation Rearrangement
  作者：Wei-chen Chang、Steven O. Mansoorabadi、Hung-wen Liu

  DOI：10.1021/ja403441x

  日期：2013.6.5

  (S)-2-hydroxypropylphosphonic acid ((S)-2-HPP) epoxidase (HppE) is an unusual mononuclear non-heme iron enzyme that catalyzes the oxidative epoxidation of (S)-2-HPP in the biosynthesis of the antibiotic fosfomycin. Recently, HppE has been shown to accept (R)-1-hydroxypropylphosphonic acid as a substrate and convert it to an aldehyde product in a reaction involving a biologically unprecedented 1,2-phosphono

  (S)-2-羟丙基膦酸 ((S)-2-HPP) 环氧化酶 (HppE) 是一种不寻常的单核非血红素铁酶，可在抗生素磷霉素的生物合成中催化 (S)-2-HPP 的氧化环氧化. 最近，HppE 已被证明接受 (R)-1-羟丙基膦酸作为底物，并在涉及生物学上前所未有的 1,2-膦酰基迁移的反应中将其转化为醛产物。在这项研究中，设计、合成了一系列底物类似物，并将其用作机械探针来研究这种新型酶促转化。所得数据以及从密度泛函理论计算中获得的见解与 HppE 催化的膦酰基迁移的机制一致，该机制涉及碳正离子中间体的形成。像这样，