6-戊氧基-7H-嘌呤-2-胺 | 62134-33-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 咪唑并嘧啶类
• 中文名称: 6-戊氧基-7H-嘌呤-2-胺
• 英文名称: 6-pentoxy-7H-purin-2-amine
• CAS: 62134-33-2
• 化学式: C₁₀H₁₅N₅O
• 分子量: 221.262
• InChiKey: LSYVREFNTIHKNQ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  376.7±52.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.40±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  89.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  6-戊氧基-7H-嘌呤-2-胺 在 氢氧化钾 、 三(3,6-二氧杂庚基)胺 、 sodium methylate 作用下， 以 甲醇 、 乙腈 为溶剂， 反应 0.83h， 生成 (2R,3S,5R)-5-(2-amino-6-pentoxypurin-9-yl)-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-ol
  参考文献：
  名称：

  N 7-（2-脱氧-β-D-赤型-戊呋喃糖基）鸟嘌呤（N 7 G d）的碱基配对性能研究†

  摘要：

  研究了N 7-（2-脱氧-β-D-赤型戊呋喃糖基）鸟嘌呤（N 7 G d；1）的碱基配对性质。通过核苷碱基阴离子糖基化获得核苷1。研究了各种6-烷氧基嘌呤-2-胺3a - i与2-脱氧-3,5-二-O-（4-甲苯甲酰基）-α-D-赤型-戊呋喃糖酰氯的糖基化反应（8）。所述Ñ 9 / Ñ 7 -glycosylation比率被发现是1：1时6- isopropoxypurin -2-胺（3D），而6-（2-甲氧基乙氧基）嘌呤-2-亚胺（3i）主要产生N 9-核苷（2：1）。通过固相合成制备含有化合物1的寡核苷酸，并将其与具有四个与N 7 G d相对的常规核苷的互补链杂交。根据双链形成的T m值和焓数据，提出了N 7 G d和dG之间的碱基对。从可能的N 7 G d dG碱基对动机出发，Hoogsteen配对可以被排除，因为7-脱氮基2'-脱氧鸟苷与N 7 G d形成与dG相同的稳定碱基对。

  DOI：

  10.1002/hlca.19970800424
• 作为产物：
  描述：

  戊醇 、 2-氨基-6-氯嘌呤 在 pentoxid 作用下， 反应 18.0h， 以70%的产率得到6-戊氧基-7H-嘌呤-2-胺
  参考文献：
  名称：

  N 7-（2-脱氧-β-D-赤型-戊呋喃糖基）鸟嘌呤（N 7 G d）的碱基配对性能研究†

  摘要：

  研究了N 7-（2-脱氧-β-D-赤型戊呋喃糖基）鸟嘌呤（N 7 G d；1）的碱基配对性质。通过核苷碱基阴离子糖基化获得核苷1。研究了各种6-烷氧基嘌呤-2-胺3a - i与2-脱氧-3,5-二-O-（4-甲苯甲酰基）-α-D-赤型-戊呋喃糖酰氯的糖基化反应（8）。所述Ñ 9 / Ñ 7 -glycosylation比率被发现是1：1时6- isopropoxypurin -2-胺（3D），而6-（2-甲氧基乙氧基）嘌呤-2-亚胺（3i）主要产生N 9-核苷（2：1）。通过固相合成制备含有化合物1的寡核苷酸，并将其与具有四个与N 7 G d相对的常规核苷的互补链杂交。根据双链形成的T m值和焓数据，提出了N 7 G d和dG之间的碱基对。从可能的N 7 G d dG碱基对动机出发，Hoogsteen配对可以被排除，因为7-脱氮基2'-脱氧鸟苷与N 7 G d形成与dG相同的稳定碱基对。

  DOI：

  10.1002/hlca.19970800424

文献信息

• Resistance-Modifying Agents. 8. Inhibition of <i>O</i>⁶-Alkylguanine-DNA Alkyltransferase by <i>O</i>⁶-Alkenyl-, <i>O</i>⁶-Cycloalkenyl-, and <i>O</i>⁶-(2-Oxoalkyl)guanines and Potentiation of Temozolomide Cytotoxicity in Vitro by <i>O</i>⁶-(1-Cyclopentenylmethyl)guanine
  作者：Roger J. Griffin、Christine E. Arris、Christine Bleasdale、F. Thomas Boyle、A. Hilary Calvert、Nicola J. Curtin、Christine Dalby、Sreenivas Kanugula、Nicola K. Lembicz、David R. Newell、Anthony E. Pegg、Bernard T. Golding

  DOI：10.1021/jm000961o

  日期：2000.11.1

  A series of O-6-allyl- and O-6-(2-oxoalkyl)guanines were synthesized and evaluated, in comp ari son with the corresponding O-6-alkylguanines, as potential inhibitors of the DNA-repair protein O-6-alkylguanine-DNA alkyltransferase (AGT). Simple O-6-alkyl- and O-6-cycloalkylguanines were weak AGT inactivators compared with O-6-allylguanine (IC50 = 8.5 +/- 0.6 muM) With IC50 values ranging from 100 to 1000 muM. The introduction of substituents at C-2 of the allyl group of O-6-allylguanine reduced activity compared with the parent compound, while analogous compounds in the O-6-(2-oxoalkyl)guanine series exhibited very poor activity (150-1000 muM) O-6-Cycloalkenylguanines proved to be excellent AGT inactivators, with 1-cyclobutenylmethylguanine (IC50 = 0.55 +/- 0.02 muM) and 1-cyclopentenylmethylguanine (IC50 = 0.39 +/- 0.04 muM) exhibiting potency approaching that of the benchmark AGT inhibitor O-6-benzylguanine (IC50 = 0.18 +/- 0.02 muM). 1-Cyclopentenylmethylguanine also inactivated AGT in intact HT29 human colorectal carcinoma cells (IC50 = 0.20 +/- 0.07 muM) and potentiated the cytotoxicity of the monomethylating antitumor agent Temozolomide by approximately 3- and 10-fold, respectively, in the HT29 and Colo205 tumor cell lines. The observation that four mutant AGT enzymes resistant to O-6-benzylguanine also proved strongly cross-resistant to 1-cyclopentenylmethylguanine indicates that the O-6-substituent of each compound makes similar binding interactions within the active site of AGT.