N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[(4-bromoanilino)-hydroxymethylidene]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-N'-methylcarbamimidic acid | 1218928-49-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[(4-bromoanilino)-hydroxymethylidene]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-N'-methylcarbamimidic acid
• CAS: 1218928-49-4
• 化学式: C₈₈H₁₀₅BrN₁₈O₉
• 分子量: 1638.82
• InChiKey: QVJBGLPULOXHDZ-UCFSWNRUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  14.2
• 重原子数：
  116
• 可旋转键数：
  50
• 环数：
  9.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.28
• 拓扑面积：
  402
• 氢给体数：
  18
• 氢受体数：
  18

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  、 4-溴异氰酸苯酯 在 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 4.17h， 以0.08 g的产率得到N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[N-[(2S)-2-[[(4-bromoanilino)-hydroxymethylidene]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-C-hydroxycarbonimidoyl]amino]-3-phenylpropyl]-N'-methylcarbamimidic acid
  参考文献：
  名称：

  尿素低聚物的规范螺旋在原子分辨率上：对折叠诱导的轴向组织的见解。

  摘要：

  本质上呈螺旋状：具有蛋白原性侧链的基于尿素的肽模拟物在晶体状态下完全呈螺旋状（见图）。四个无环残基足以驱动完整的螺旋形成，并满足所有互补的H键位点（一个8聚体最多14个）。Helices从头到尾打包，以创建具有不同拓扑的无限H绑定网络。

  DOI：

  10.1002/anie.200905592

文献信息

• The Canonical Helix of Urea Oligomers at Atomic Resolution: Insights Into Folding-Induced Axial Organization
  作者：Lucile Fischer、Paul Claudon、Nagendar Pendem、Emeric Miclet、Claude Didierjean、Eric Ennifar、Gilles Guichard

  DOI：10.1002/anie.200905592

  日期：——

  Helical by nature: Urea‐based peptidomimetics with proteinogenic side chains are fully helical in the crystalline state (see picture). Four acyclic residues are sufficient to drive complete helix formation with all complementary H‐bonding sites being satisfied (up to 14 for a 8‐mer). Helices pack head‐to‐tail to create infinite H‐bonded networks with different topologies.

  本质上呈螺旋状：具有蛋白原性侧链的基于尿素的肽模拟物在晶体状态下完全呈螺旋状（见图）。四个无环残基足以驱动完整的螺旋形成，并满足所有互补的H键位点（一个8聚体最多14个）。Helices从头到尾打包，以创建具有不同拓扑的无限H绑定网络。