20:3 Cholesteryl ester | 7274-08-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 类固醇和类固醇衍生物
• 英文名称: 20:3 Cholesteryl ester
• 英文别名: [(3S,8S,9S,10R,13R,14S,17R)-10,13-dimethyl-17-[(2R)-6-methylheptan-2-yl]-2,3,4,7,8,9,11,12,14,15,16,17-dodecahydro-1H-cyclopenta[a]phenanthren-3-yl] (8Z,11Z,14Z)-icosa-8,11,14-trienoate
• CAS: 7274-08-0
• 化学式: C₄₇H₇₈O₂
• 分子量: 675.1
• InChiKey: MLPRJPSMAFZPLA-BBFGHUFCSA-N

物化性质

• 沸点：
  698.5±44.0 °C(Predicted)
• 密度：
  0.96±0.1 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  氯仿：10mg/mL
• 碰撞截面：
  295.9 Ų [M+NH4]+ [CCS Type: TIMS, Method: calibrated with 4 ions from ESI LC/MS tuning mix (Agilent)]

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  16.3
• 重原子数：
  49
• 可旋转键数：
  22
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.81
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  20:3 Cholesteryl ester 、 盐酸 生成 顺式-8,11,14-二十碳三烯酸甲酯
  参考文献：
  名称：

  HOVING, EDDA B.;JANSEN, GEERT;VOLMER, MARCEL;VAN, DOORMAAL JASPER J.;MUSK+, J. CHROMATOGR. BIOMED. APPL., 434,(1988) N, C. 395-409

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  PC(16:0/20:3(8Z,11Z,14Z)) 、 胆固醇 生成 溶血磷脂酰胆碱(鸡蛋) 、 20:3 Cholesteryl ester
  参考文献：
  名称：

  氨基酸149上的负电荷是卵磷脂底物特异性的分子决定因素：含20碳sn-2脂肪酰基链的磷脂酰胆碱的胆固醇酰基转移酶。

  摘要：

  我们先前描述了人LCAT中的点突变（在残基149处为A； hE149A），与野生型酶[hLCAT; Wang等。（1997）J.Biol。化学 272，280-286]，得到具有与大鼠LCAT相似的底物特异性的人类酶。本研究的目的是探讨氨基酸149在确定脂肪酰基底物特异性中的作用的分子基础。在第一个实验中，大鼠LCAT（rA149E）的反向突变将大鼠LCAT的底物特异性转化为人类酶的底物特异性，证明了该突变是上下文无关的和可逆的。在第二个实验中 我们发现与hLCAT相比，hE149A对含有20个碳而不是18个碳的sn-2脂肪酰基链的PC物种具有更高的活性。hE149A活性的提高是由于表观V（max）的增加，而不是由于表观K（m）或LCAT与PC表面的结合。在hLCAT的149位上取代了不同的氨基酸，表明只有在去除残基149上的负电荷时，才用含sn-2 20：4的PC底物激活该酶。我们得出的

  DOI：

  10.1021/bi035460u

文献信息

• HOVING, EDDA B.;JANSEN, GEERT;VOLMER, MARCEL;VAN, DOORMAAL JASPER J.;MUSK+, J. CHROMATOGR. BIOMED. APPL., 434,(1988) N, C. 395-409
  作者：HOVING, EDDA B.、JANSEN, GEERT、VOLMER, MARCEL、VAN, DOORMAAL JASPER J.、MUSK+

  DOI：——

  日期：——
• Negative Charge at Amino Acid 149 Is the Molecular Determinant for Substrate Specificity of Lecithin:Cholesterol Acyltransferase for Phosphatidylcholine Containing 20-Carbon <i>sn</i>-2 Fatty Acyl Chains
  作者：Yue Zhao、Jingchuan Wang、Abraham K. Gebre、Jeffrey W. Chisholm、John S. Parks

  DOI：10.1021/bi035460u

  日期：2003.12.1

  demonstrated higher activity with PC species containing 20-carbon, but not 18-carbon, sn-2 fatty acyl chains. The increased activity of hE149A was due to an increase in apparent V(max) but not to apparent K(m) or LCAT binding to the PC surface. Substitution of different amino acids in the 149 position of hLCAT showed that activation of the enzyme with sn-2 20:4 containing PC substrate was only observed when

  我们先前描述了人LCAT中的点突变（在残基149处为A； hE149A），与野生型酶[hLCAT; Wang等。（1997）J.Biol。化学 272，280-286]，得到具有与大鼠LCAT相似的底物特异性的人类酶。本研究的目的是探讨氨基酸149在确定脂肪酰基底物特异性中的作用的分子基础。在第一个实验中，大鼠LCAT（rA149E）的反向突变将大鼠LCAT的底物特异性转化为人类酶的底物特异性，证明了该突变是上下文无关的和可逆的。在第二个实验中 我们发现与hLCAT相比，hE149A对含有20个碳而不是18个碳的sn-2脂肪酰基链的PC物种具有更高的活性。hE149A活性的提高是由于表观V（max）的增加，而不是由于表观K（m）或LCAT与PC表面的结合。在hLCAT的149位上取代了不同的氨基酸，表明只有在去除残基149上的负电荷时，才用含sn-2 20：4的PC底物激活该酶。我们得出的