2-isopropyl-N1-(prop-2-ynyl)-N4-(trityloxy)succinamide | 910581-37-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 三苯基化合物
• 英文名称: 2-isopropyl-N1-(prop-2-ynyl)-N4-(trityloxy)succinamide
• 英文别名: 2-isopropyl-N¹-(prop-2-ynyl)-N⁴-(trityloxy)succinamide
• CAS: 910581-37-2
• 化学式: C₂₉H₃₀N₂O₃
• 分子量: 454.569
• InChiKey: HMFKOFAMPCCSOS-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.44
• 重原子数：
  34.0
• 可旋转键数：
  10.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.24
• 拓扑面积：
  67.43
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-isopropyl-N1-(prop-2-ynyl)-N4-(trityloxy)succinamide 在 三异丙基硅烷 、 copper(II) sulfate 、 sodium ascorbate 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 、 二甲基亚砜 、 叔丁醇 为溶剂， 反应 1.0h， 生成 N-[[1-[3-[(4-fluorophenyl)methylamino]-3-oxopropyl]triazol-4-yl]methyl]-N'-hydroxy-2-propan-2-ylbutanediamide
  参考文献：
  名称：

  Rapid Assembly of Matrix Metalloprotease Inhibitors Using Click Chemistry

  摘要：

  A panel of 96 metalloprotease inhibitors was assembled using "click chemistry" by reacting eight zinc-binding hydroxamate warheads with 12 azide building blocks. Screens of the bidentate compounds against representative metalloproteases provided discerning inhibition fingerprints, revealing compounds with low micromolar potency against MMP-7. The relative ease and convenience of the strategy in constructing focused chemical libraries for rapid in situ screening of MMPs is thereby demonstrated.

  DOI：

  10.1021/ol061431a
• 作为产物：
  描述：

  3-(3-甲基丁酰基)-1,3-恶唑烷-2-酮 在 lithium hydroxide 、 双氧水 、 sodium hexamethyldisilazane 、 N,N-二异丙基乙胺 、 二乙醇胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 三氟乙酸 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 2-isopropyl-N1-(prop-2-ynyl)-N4-(trityloxy)succinamide
  参考文献：
  名称：

  Rapid Assembly of Matrix Metalloprotease Inhibitors Using Click Chemistry

  摘要：

  A panel of 96 metalloprotease inhibitors was assembled using "click chemistry" by reacting eight zinc-binding hydroxamate warheads with 12 azide building blocks. Screens of the bidentate compounds against representative metalloproteases provided discerning inhibition fingerprints, revealing compounds with low micromolar potency against MMP-7. The relative ease and convenience of the strategy in constructing focused chemical libraries for rapid in situ screening of MMPs is thereby demonstrated.

  DOI：

  10.1021/ol061431a