Thr-AMP | 6809-53-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 英文名称: Thr-AMP
• 英文别名: [5']adenylic acid L_s-threonine anhydride；[5']Adenylsaeure-L_s-threonin-anhydrid；(L-threonyl)adenylate；[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl [(2S,3R)-2-azaniumyl-3-hydroxybutanoyl] phosphate
• CAS: 6809-53-6
• 化学式: C₁₄H₂₁N₆O₉P
• 分子量: 448.329
• InChiKey: YYBNSQASHCKPHX-DWVDDHQFSA-N

物化性质

• 沸点：
  836.4±75.0 °C(Predicted)
• 密度：
  2.09±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.4
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  238
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  14

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Thr-AMP 生成 O^3'-L_s-threonyl-[5']adenylic acid 、 O^2'-L_s-threonyl-[5']adenylic acid
  参考文献：
  名称：

  Moldave et al., Journal of Biological Chemistry, 1959, vol. 234, p. 841,843

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  [5']adenylic acid-(N-benzyloxycarbonyl-Ls-threonine)-anhydride 在 钯 、 溶剂黄146 作用下， 生成 Thr-AMP
  参考文献：
  名称：

  Moldave et al., Journal of Biological Chemistry, 1959, vol. 234, p. 841,843

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Partitioning of tRNA-dependent Editing between Pre- and Post-transfer Pathways in Class I Aminoacyl-tRNA Synthetases
  作者：Morana Dulic、Nevena Cvetesic、John J. Perona、Ita Gruic-Sovulj

  DOI：10.1074/jbc.m110.133553

  日期：2010.7

  Measurements of the microscopic rate constants for amino acid transfer to tRNA in IleRS and the related valyl-tRNA synthetase (ValRS) further suggest that pre-transfer editing in IleRS is an enzyme-catalyzed activity residing in the synthetic active site. In this model, the balance between pre-transfer and post-transfer editing pathways is controlled by kinetic partitioning of the noncognate aminoacyl-adenylate

  水解编辑活性存在于氨酰基-tRNA 合成酶中，在合成反应中具有降低的氨基酸歧视。I类编辑酶中错酰化tRNA的转移后水解发生在插入催化Rossmann折叠的空间分离域中，但错活氨基酸的转移前水解的位置和机制尚不确定。在这里，我们使用新的动力学方法来区分大肠杆菌异亮氨酰-tRNA 合成酶 (IleRS) 的三种预转移编辑模型。我们证明 IleRS 对非同源缬氨酰腺苷酸的 tRNA 依赖性水解在很大程度上对酶编辑域中的突变不敏感，并且释放后的非催化水解太慢而无法解释观察到的清除率。对 IleRS 中氨基酸转移到 tRNA 的微观速率常数和相关缬氨酰-tRNA 合成酶 (ValRS) 的测量进一步表明，IleRS 中的预转移编辑是一种存在于合成活性位点的酶催化​​活性。在该模型中，转移前和转移后编辑途径之间的平衡由非同源氨酰基腺苷酸的动力学分配控制。在 IleRS 中，非同源中间体的水解和转移的速率常数大致相等，而在
• Substrate recognition and fidelity of maize seryl-tRNA synthetases
  作者：Jasmina Rokov-Plavec、Sonja Lesjak、Ita Gruic-Sovulj、Marko Mocibob、Morana Dulic、Ivana Weygand-Durasevic

  DOI：10.1016/j.abb.2012.11.014

  日期：2013.1

  Aminoacyl-tRNA synthetases (aaRSs) catalyze the attachment of amino acids to their cognate tRNAs to establish the genetic code. To obtain the high degree of accuracy that is observed in translation, these enzymes must exhibit strict substrate specificity for their cognate amino acids and tRNAs. We studied the requirements for tRNA(Ser) recognition by maize cytosolic seryl-tRNA synthetase (SerRS). The

  氨酰基-tRNA合成酶（aaRSs）催化氨基酸与其同源tRNA的结合，从而建立遗传密码。为了获得在翻译中观察到的高度准确性，这些酶必须对其同源氨基酸和tRNA表现出严格的底物特异性。我们研究了玉米胞浆丝氨酸-tRNA合成酶（SerRS）对tRNA（Ser）识别的要求。该酶有效识别细菌和真核tRNA（Ser），表明它可以适应各种类型的tRNA（Ser）结构。鉴别基G73对于胞浆SerRS的识别至关重要。尽管胞质SerRS有效识别细菌tRNA（Ser），但它仅局限在胞质溶胶中。比较了玉米胞浆和双重靶向细胞器SerRS在氨基酸识别方面的保真度。与胞质对应物相比，细胞器SerRS对测试的非同源底物表现出更高的区分度。两种酶均显示出转移前的编辑活性，这表明它们具有较高的整体准确性。玉米酶在转移前编辑反应中各种反应途径的贡献是不同的，并且取决于非同源底物。玉米细胞器SerRS的保真机制，高判别力和校对