Ecdysone 22-phosphate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 类固醇和类固醇衍生物
• 英文名称: Ecdysone 22-phosphate
• 英文别名: [(2S,3R)-6-hydroxy-6-methyl-2-[(2S,3R,5R,9R,10R,13R,14S,17R)-2,3,14-trihydroxy-10,13-dimethyl-6-oxo-2,3,4,5,9,11,12,15,16,17-decahydro-1H-cyclopenta[a]phenanthren-17-yl]heptan-3-yl] phosphate
• 化学式: C27H43O9P-2
• 分子量: 542.6
• InChiKey: FUMILPJJVXGPIT-LAMJOLGYSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.4
• 重原子数：
  37
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.89
• 拓扑面积：
  170
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Ecdysone 22-phosphate 、 水 生成 蜕皮激素 、 H3PO4
  参考文献：
  名称：

  新型酶蜕皮甾醇磷酸磷酸酶的纯化，动力学表征和分子克隆。

  摘要：

  从家蚕的卵中，我们分离出一种新型酶，该酶参与了生理上无活性的共轭蜕皮甾体（如蜕皮激素22-磷酸和20-羟基蜕皮激素22-磷酸）向有活性的游离蜕皮甾体的转化。这种酶，称为蜕皮甾磷酸磷酸酶（EPPase），位于细胞溶质组分中，在各种酶学性质上与非特异性溶酶体酸性磷酸酶不同。通过七步柱色谱法，将EPPase纯化至均相约3,000倍。基于简并引物，通过简并引物通过逆转录聚合酶链式反应分离编码EPPase的cDNA克隆，该序列基于从纯化的EPPase获得的部分氨基酸序列，以及随后的cDNA末端3'-和5'-快速扩增。发现EPPase的全长cDNA由1620bp组成，具有一个开放阅读框，其编码331个氨基酸残基的蛋白质。资料库搜寻显示，没有功能性蛋白质的氨基酸序列与EPPase相同。Northern印迹分析表明，EPPase mRNA主要在非滞育性卵的胃形成和器官发生过程中表达，而在滞育性卵中则未检测到。在非滞性卵中，EPPase

  DOI：

  10.1074/jbc.m304158200
• 作为产物：
  描述：

  adenosine 5'-triphosphate 、 蜕皮激素 生成 adenosine 5'-diphosphate 、 Ecdysone 22-phosphate 、 氢(+1)阳离子
  参考文献：
  名称：

  家蚕卵巢发育过程中蜕皮类固醇的合成和磷酸化

  摘要：

  摘要在家蚕（Bombyx mori）中，已经证明卵巢中大多数游离蜕皮甾体会转化为生理上无活性的蜕皮甾体22-磷酸，然后在早期胚胎发育过程中转化回游离蜕皮甾体。已经分离并鉴定了与蜕皮甾体相互转化有关的两种特异性酶，即蜕皮甾体22激酶（EcKinase）和蜕皮甾体磷酸磷酸酶。在这项研究中，我们首先尝试了EcKinase的系统发育分析。最终的系统进化树表明，不仅在蜕皮纲中发现了许多与桑蚕芽孢杆菌EkKinase同源的蛋白质，包括昆虫和线虫，而且在硬骨鱼，真菌和细菌中也发现了蛋白质。然后，我们研究了卵巢中游离蜕皮类固醇合成和磷酸化的部位。我们发现（1）参与蜕皮类固醇生成的两种P450酶CYP306a1（25-羟化酶）和CYP314a1（20-羟化酶）的mRNA主要在卵泡细胞中表达，（2）EcKinase mRNA定位在卵母细胞和护士细胞中， （3）EcKinase的免疫反应性主要定位在卵母细胞的外

  DOI：

  10.2108/zsj.25.721

文献信息

• Phosphoconjugation and dephosphorylation reactions of steroid hormone in insects
  作者：Haruyuki Sonobe、Yoichi Ito

  DOI：10.1016/j.mce.2009.03.017

  日期：2009.8

  ovary-egg system in insects, (3) the biochemical mechanism by which ecdysteroid phosphates are synthesized in the ovary, transferred to eggs, and finally dephosphorylated in eggs, and (4) the possible catalytic steps of EcKinase and EPPase on the basis of the data obtained by an in silico study. From these studies, it is obvious that ecdysteroid phosphates as well as steroid sulfates, which are major products

  在昆虫中，蜕皮类固醇的II期代谢的主要产物是磷酸酯，包括蜕皮激素。磷酸缀合途径是可逆的过程，包括两个酶系统：蜕皮类固醇22激酶（EcKinase）和蜕皮类固醇磷酸磷酸酶（EPPase）。我们在此报告：（1）EcKinase和EPPase的生化特征，（2）蜕皮甾体和蜕皮甾体磷酸酯在昆虫的卵-卵系统中相互转化的生理意义，（3）蜕皮甾体磷酸酯的生化机理它们在卵巢中合成，转移到卵中，最后在卵中进行去磷酸化，（4）根据计算机研究获得的数据，EcKinase和EPPase可能的催化步骤。根据这些研究，
• Structural and Functional Characterization of the C-Terminal Domain of the Ecdysteroid Phosphate Phosphatase from <i>Bombyx mori</i> Reveals a New Enzymatic Activity
  作者：Yunting Chen、Jean Jakoncic、Jin Wang、Xiliang Zheng、Nick Carpino、Nicolas Nassar

  DOI：10.1021/bi801318w

  日期：2008.11.18

  Here, we present the crystal structure of the ecdysone phosphate phosphatase (EPPase) phosphoglycerate mutase (PGM) homology domain, the first structure of a steroid phosphate phosphatase. The structure reveals an alpha/beta-fold common to members of the two histidine (2H)-phosphatase superfamily with strong homology to the Suppressor of T-cell receptor signaling-1 (Sts-1 PGM) protein. The putative

  在这里，我们介绍了蜕皮激素磷酸磷酸酶（EPPase）磷酸甘油酸酯突变酶（PGM）同源结构域的晶体结构，这是甾体磷酸磷酸酶的第一个结构。该结构揭示了两个组氨酸（2H）-磷酸酶超家族成员共有的α/β折叠，与T细胞受体信号转导1（Sts-1 PGM）蛋白的抑制子具有很强的同源性。推定的EPPase PGM活性位点包含2H磷酸酶共有的特征残基，包括在催化过程中充当亲核试剂的保守组氨酸（His80）。在接近磷酸盐结合位点的疏水腔中对生理底物蜕皮激素22-磷酸盐进行了建模。EPPase PGM具有有限的底物特异性，但具有水解类固醇磷酸酯的能力，磷酸酪氨酸（PTyr）底物类似物对硝基苯基磷酸酯（pNPP）和含PTyr的肽和蛋白质。总之，我们的数据证明了EPPase具有新的蛋白质酪氨酸磷酸酶（PTP）活性。他们认为，EPPase及其最接近的同源物可以在蛋白质的2H-磷酸酶超家族中分为不同的亚家族。