HPLA

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 苯丙酸
• 英文名称: HPLA
• 英文别名: (2S)-2-(2-hydroxyacetyl)oxy-3-phenylpropanoic acid
• 化学式: C₁₁H₁₂O₅
• 分子量: 224.213
• InChiKey: ABJBQFCGHZFTRW-VIFPVBQESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  83.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  (s)-(-)-2-羟基-3-苯基丙酸苄酯 在 palladium on activated charcoal 吡啶 、 氢气 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 25.0 ℃ 、101.33 kPa 条件下， 反应 14.0h， 生成 HPLA
  参考文献：
  名称：

  基于X射线晶体结构和催化反应途径设计基于机理的羧肽酶A灭活剂。

  摘要：

  羧肽酶A（CPA）和Gly-Tyr的复合物的X射线晶体结构已被记录。晶体结构表明，酰胺羰基氧和Gly-Tyr的末端氨基氮均以二齿形式与CPA的活性位点锌离子配位，从而使结合锌的水分子被氨基置换。关于CPA的催化机理，一般认为，在酯底物的情况下，Glu-270的羧酸盐起亲核试剂的作用，可攻击易裂的羰基碳（酸酐途径），而在肽底物的情况下，锌-结合的水分子攻击易裂肽键（一般碱基途径）。根据X射线晶体结构和拟议的酶催化机理，可以预见，O-（羟基乙酰基）-L-β-苯基乳酸（L-1）的酯键将通过Glu-270的羧酸盐的攻击而水解以生成酸酐中间体。后者的中间体随后将受到羟基的攻击而引发的分子内重排，从而导致与Glu-270羧酸酯形成酯键。这种酯的形成会损害CPA的催化活性。我们已经使用动力学分析证明，L-1实际上是Kinact / KI值为0.057 M-1 s-1的酶的灭活剂。我们还证明了N-（羟乙酰

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(98)00082-0

文献信息

• acid as a new type of mechanism-based inactivator for carboxypeptidase a
  作者：Dong H. Kim、Kyung Joo Lee

  DOI：10.1016/s0960-894x(97)10031-2

  日期：1997.10

  O-(Hydroxyacetyl)-L-beta-phenyllactic acid that was conceived as a mechanism-based inactivator for carboxypeptidase A from the X-ray crystal structure of the enzyme complexed with slowly hydrolyzed substrate, Gly-Tyr and a proposed mechanism for the catalytic action, indeed, inactivated the enzyme with the inactivation potency (k(inact)/K-i) of 0.057 M(-1)s(-1). (C) 1997 Elsevier Science Ltd.
• Design of mechanism-based carboxypeptidase A inactivators on the basis of the X-ray crystal structure and catalytic reaction pathway [1]
  作者：Kyung Joo Lee、Dong H. Kim

  DOI：10.1016/s0968-0896(98)00082-0

  日期：1998.9

  The X-ray crystal structure of the complex of carboxypeptidase A (CPA) and Gly-Tyr, has been documented. The crystal structure reveals that both the amide carbonyl oxygen and the terminal amino nitrogen of Gly-Tyr coordinate to the active site zinc ion of CPA in a bidentate fashion, whereby the zinc-bound water molecule is displaced by the amino group. As to the catalytic mechanism of CPA, it is generally

  羧肽酶A（CPA）和Gly-Tyr的复合物的X射线晶体结构已被记录。晶体结构表明，酰胺羰基氧和Gly-Tyr的末端氨基氮均以二齿形式与CPA的活性位点锌离子配位，从而使结合锌的水分子被氨基置换。关于CPA的催化机理，一般认为，在酯底物的情况下，Glu-270的羧酸盐起亲核试剂的作用，可攻击易裂的羰基碳（酸酐途径），而在肽底物的情况下，锌-结合的水分子攻击易裂肽键（一般碱基途径）。根据X射线晶体结构和拟议的酶催化机理，可以预见，O-（羟基乙酰基）-L-β-苯基乳酸（L-1）的酯键将通过Glu-270的羧酸盐的攻击而水解以生成酸酐中间体。后者的中间体随后将受到羟基的攻击而引发的分子内重排，从而导致与Glu-270羧酸酯形成酯键。这种酯的形成会损害CPA的催化活性。我们已经使用动力学分析证明，L-1实际上是Kinact / KI值为0.057 M-1 s-1的酶的灭活剂。我们还证明了N-（羟乙酰