2-hydroxypropylphosphonate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机膦酸及其衍生物
• 英文名称: 2-hydroxypropylphosphonate
• 英文别名: 2-HPP；1-Phosphonatopropan-2-ol
• 化学式: C₃H₇O₄P
• 分子量: 138.06
• InChiKey: ZFVCONUOLQASEW-UHFFFAOYSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2
• 重原子数：
  8
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  83.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-hydroxypropylphosphonate 、 5'-胞苷酸 在 三乙胺 、 N,N'-羰基二咪唑 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 48.0h， 以40%的产率得到Cytidine 5'-{[hydroxy(2-hydroxypropyl)phosphonoyl]phosphate}
  参考文献：
  名称：

  通过改善大肠杆菌中钴胺素的吸收来增强B类自由基S-腺苷甲硫氨酸甲基化酶的增溶作用

  摘要：

  未激活的碳和磷中心的甲基化是生物化学的新兴领域，尤其是考虑到此类反应是众多酶辅因子，抗生素和其他具有临床价值的天然产物生物合成中的关键步骤。这些动力学上具有挑战性的反应仅由自由基S-腺苷甲硫氨酸（SAM）超家族中的酶催化，并且已分为四类（AD）。B类自由基SAM（RS）甲基化酶除了具有RS酶特征的[4Fe-4S]簇外，还需要钴胺素辅助因子。但是，它们在过度表达时的溶解性差，并且其营业额通常较差，这妨碍了详细的体外试验这些酶的研究。已经提出，不适当的折叠可能是由于在大肠杆菌中过量生产时钴胺素不足引起的，导致包涵体的形成。在本文中，我们报告了通过改造大肠杆菌菌株以吸收更多钴胺素来改善可溶性B类RS甲基化酶过量生产的努力。我们克隆了五个基因（btuC，btuE，btuD，btuF和btuB），这些基因编码负责钴胺素在大肠杆菌中摄取和运输的蛋白质。并将这些基因与编码TsrM，Fom3，PhpK和T

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.7b01205
• 作为产物：
  描述：

  丙酮基膦酸二乙酯 在 sodium tetrahydroborate 、 盐酸 作用下， 以 水 为溶剂， 反应 1.0h， 以61%的产率得到2-hydroxypropylphosphonate
  参考文献：
  名称：

  通过改善大肠杆菌中钴胺素的吸收来增强B类自由基S-腺苷甲硫氨酸甲基化酶的增溶作用

  摘要：

  未激活的碳和磷中心的甲基化是生物化学的新兴领域，尤其是考虑到此类反应是众多酶辅因子，抗生素和其他具有临床价值的天然产物生物合成中的关键步骤。这些动力学上具有挑战性的反应仅由自由基S-腺苷甲硫氨酸（SAM）超家族中的酶催化，并且已分为四类（AD）。B类自由基SAM（RS）甲基化酶除了具有RS酶特征的[4Fe-4S]簇外，还需要钴胺素辅助因子。但是，它们在过度表达时的溶解性差，并且其营业额通常较差，这妨碍了详细的体外试验这些酶的研究。已经提出，不适当的折叠可能是由于在大肠杆菌中过量生产时钴胺素不足引起的，导致包涵体的形成。在本文中，我们报告了通过改造大肠杆菌菌株以吸收更多钴胺素来改善可溶性B类RS甲基化酶过量生产的努力。我们克隆了五个基因（btuC，btuE，btuD，btuF和btuB），这些基因编码负责钴胺素在大肠杆菌中摄取和运输的蛋白质。并将这些基因与编码TsrM，Fom3，PhpK和T

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.7b01205

文献信息

• Initial characterization of Fom3 from Streptomyces wedmorensis: The methyltransferase in fosfomycin biosynthesis
  作者：Kylie D. Allen、Susan C. Wang

  DOI：10.1016/j.abb.2013.12.004

  日期：2014.2

  Fosfomycin is a broad-spectrum antibiotic that is useful against multi-drug resistant bacteria. Although its biosynthesis was first studied over 40 years ago, characterization of the penultimate methyl transfer reaction has eluded investigators. The enzyme believed to catalyze this reaction, Fom3, has been identified as a radical S-adenosyl-L-methionine (SAM) superfamily member. Radical SAM enzymes use SAM and a four-iron, four-sulfur ([4Fe-4S]) cluster to catalyze complex chemical transformations. Fom3 also belongs to a family of radical SAM enzymes that contain a putative cobalamin-binding motif, suggesting that it uses cobalamin for methylation. Here we describe the first biochemical characterization of Fom3 from Streptomyces wedmorensis. Since recombinant Fom3 is insoluble, we developed a successful refolding and iron-sulfur cluster reconstitution procedure. Spectroscopic analyses demonstrate that Fom3 binds a [4Fe-4S] cluster which undergoes a transition between a +2 "resting" state and a +1 active state characteristic of radical SAM enzymes. Site-directed mutagenesis of the cysteine residues in the radical SAM CxxxCxxC motif indicates that each residue is essential for functional cluster formation. We also provide preliminary evidence that Fom3 adds a methyl group to 2-hydroxyethylphosphonate (2-HEP) to form 2-hydroxypropylphosphonate (2-HPP) in an apparently SAM-, sodium dithionite-, and methylcobalamin-dependent manner. (C) 2013 Elsevier Inc. All rights reserved.