4-<2-(N-methylanilino)ethenyl>-1-methyl-2,3-dihydropyridinium perchlorate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氮化合物
• 英文名称: 4-<2-(N-methylanilino)ethenyl>-1-methyl-2,3-dihydropyridinium perchlorate
• 英文别名: N-methyl-N-[2-(1-methyl-2,3-dihydropyridin-1-ium-4-yl)ethenyl]aniline;perchlorate
• 化学式: C₁₅H₁₉N₂*ClO₄
• 分子量: 326.78
• InChiKey: YZSFRCIIWCTEOV-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.08
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  80.5
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  4-ethynyl-1-methyl-2,3-dihydropyridinium perchlorate 、 N-甲基苯胺 以 氘代乙腈 为溶剂， 反应 6.0h， 以41%的产率得到4-<2-(N-methylanilino)ethenyl>-1-methyl-2,3-dihydropyridinium perchlorate
  参考文献：
  名称：

  合成新型MPTP类似物作为潜在的单胺氧化酶B（MAO-B）抑制剂。

  摘要：

  纹状体毒素1-甲基-4-苯基-1,2,3,6-四氢吡啶（MPTP）是黄酶单胺氧化酶B（MAO-B）的优良底物和弱灭活剂。为了尝试开发新型的基于机理的MAO-B灭活剂，我们合成了在N或C（4）位置带有多种官能团的MPTP类似物，并研究了它们与纯化的MAO-B制剂的相互作用。从牛肝中分离。选择的取代基包括烯丙基，炔丙基，乙烯基，乙炔基和环丁基，即被认为是酶产生的亲电或自由基中间体的潜在来源的官能团，其可能使该酶烷基化并使之失活。C（4）取代的化合物都没有显示出明显的酶抑制剂性能，尽管有些被证明是良好的底物。在N-取代的MPTP系列中，只有4-苯基-1-炔丙基类似物是好的抑制剂。该化合物对MAO-B的时间和浓度依赖性抑制与基于机制的失活途径和目前对单胺氧化酶的催化机制相一致。这些研究的结果提供了对MAO-B活性位的空间特征的进一步见解，并预测四氢吡啶环的C（4）取代基所在的区域缺少反应性亲核基团。

  DOI：

  10.1021/jm00100a023

文献信息

• Synthesis of novel MPTP analogs as potential monoamine oxidase B (MAO-B) inhibitors
  作者：Amit S. Kalgutkar、Neal Castagnoli

  DOI：10.1021/jm00100a023

  日期：1992.10

  The nigrostriatal toxin 1-methyl-4-phenyl-1,2,3,6-tetahydropyridine (MPTP) is an excellent substrate and a weak inactivator of the flavoenzyme monoamine oxidase B (MAO-B). In an attempt to develop novel mechanism-based inactivators of MAO-B, we have synthesized analogs of MPTP bearing a variety of functional groups at either the N or the C(4) position and have examined their interactions with a purified

  纹状体毒素1-甲基-4-苯基-1,2,3,6-四氢吡啶（MPTP）是黄酶单胺氧化酶B（MAO-B）的优良底物和弱灭活剂。为了尝试开发新型的基于机理的MAO-B灭活剂，我们合成了在N或C（4）位置带有多种官能团的MPTP类似物，并研究了它们与纯化的MAO-B制剂的相互作用。从牛肝中分离。选择的取代基包括烯丙基，炔丙基，乙烯基，乙炔基和环丁基，即被认为是酶产生的亲电或自由基中间体的潜在来源的官能团，其可能使该酶烷基化并使之失活。C（4）取代的化合物都没有显示出明显的酶抑制剂性能，尽管有些被证明是良好的底物。在N-取代的MPTP系列中，只有4-苯基-1-炔丙基类似物是好的抑制剂。该化合物对MAO-B的时间和浓度依赖性抑制与基于机制的失活途径和目前对单胺氧化酶的催化机制相一致。这些研究的结果提供了对MAO-B活性位的空间特征的进一步见解，并预测四氢吡啶环的C（4）取代基所在的区域缺少反应性亲核基团。