(R)-1-(naphth-2-yl)ethyl butyrate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 萘
• 英文名称: (R)-1-(naphth-2-yl)ethyl butyrate
• 英文别名: [(1R)-1-naphthalen-2-ylethyl] butanoate
• 化学式: C₁₆H₁₈O₂
• 分子量: 242.318
• InChiKey: SHILKXUHTMSJMA-GFCCVEGCSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.1
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.31
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  正丁酸乙烯酯 、 1-(2-萘甲酰基 )乙醇 在 double mutant Y₉₃L/L₃₆₇I Candida antarctica lipase A 作用下， 以 异辛烷 、 十二烷 为溶剂， 反应 3.0h， 以7.7%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  基于组合文库的南极假丝酵母脂肪酶 A 用于有机溶剂中仲醇对映选择性转酰基化

  摘要：

  开发了一种测定有机溶剂中仲醇转酰基反应中脂肪酶对映选择性的方法。该方法应用于南极假丝酵母脂肪酶 A (CalA) 变体模型库，以提高 异辛烷中 1-苯基乙醇的动力学拆分的对映选择性（ E值）。设计了同时靶向酶活性位点七个位置的集中组合基因库。通过组氨酸标签（His 6标签）将酶变体固定在镍包被的 96 孔微量滴定板上，筛选异辛烷中 1-苯基乙醇的转酰基作用，并通过 GC 进行分析。双突变体 Y93L/L367I 显示出最高的对映选择性。该酶变体的E 值为 100 ( R )，比野生型 CalA ( E = 3) 有了显着改进。该变体还对测试的其他仲醇表现出高至优异的对映选择性。

  DOI：

  10.1002/anie.201410675

文献信息

• A Highly Enantioselective Phosphabicyclooctane Catalyst for the Kinetic Resolution of Benzylic Alcohols
  作者：Edwin Vedejs、Olafs Daugulis

  DOI：10.1021/ja021224f

  日期：2003.4.1

  hindered endo-aryl phosphines. These phosphines function as efficient catalysts for the kinetic resolutions of aryl alkyl carbinols by benzoylation (16, 21, 22) or iso-butyroylation in the case of the less hindered aryl alkyl carbinol substrates. With o-substituted aryl alkyl carbinols, the enantioselectivities exceed 100, and s = 380 +/- 10 has been demonstrated in the case of methyl mesityl carbinol

  以乳酸酯和 2,2-二甲基环戊酮烯醇化物为原料，通过对映选择性合成制备了一类新的手性膦，属于 P-芳基-2-磷杂双环 [3.3.0] 辛烷族 (PBO)。 5. 选择性烯醇化物烷基化方法已开发用于在三氟甲磺酸酯烷基化剂 11 中使用螯合酯取代基制备 9 和 10。 随后转化为 PBO 催化剂 2 和 39 依赖于环状硫酸盐 17 和 LiPHAr 的非对映选择性环化，以提供更多受阻的内芳基膦。在受阻较小的芳基烷基甲醇底物的情况下，这些膦作为通过苯甲酰化 (16, 21, 22) 或异丁酰化对芳基烷基甲醇进行动力学拆分的有效催化剂。对于邻取代的芳基烷基甲醇，对映选择性超过 100，并且 s = 380 +/- 10 已在甲基甲基甲醇的情况下得到证明。PBO 催化的酰化可能涉及 P-酰基膦羧酸中间体和紧密离子配对的过渡态。
• Removing the Active-Site Flap in Lipase A from<i>Candida antarctica</i>Produces a Functional Enzyme without Interfacial Activation
  作者：Ylva Wikmark、Karim Engelmark Cassimjee、Richard Lihammar、Jan-E. Bäckvall

  DOI：10.1002/cbic.201500471

  日期：2016.1

  Removal of the mobile region (15 residues) covering the active site of Candida antarctica Lipase A led to a functional enzyme that shows the same stability, activity, and stereoselectivity as the wild‐type enzyme. Interfacial activation, which is a feature of the wild‐type enzyme, was not observed in the truncated variant.

  去除覆盖南极假丝酵母脂肪酶A活性位点的移动区域（15个残基），导致了一种功能性酶，其显示出与野生型酶相同的稳定性，活性和立体选择性。在截短的变体中未观察到界面活化，这是野生型酶的特征。