1-花生酰-2-羟基-sn-甘油-3-磷酸胆碱 | 108341-80-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 甘油磷脂
• 中文名称: 1-花生酰-2-羟基-sn-甘油-3-磷酸胆碱
• 英文名称: 1-Eicosanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
• 英文别名: [(2R)-2-hydroxy-3-icosanoyloxypropyl] 2-(trimethylazaniumyl)ethyl phosphate
• CAS: 108341-80-6
• 化学式: C28H58NO7P
• 分子量: 551.7
• InChiKey: UATOAILWGVYRQS-HHHXNRCGSA-N

物化性质

• 溶解度：
  溶于二甲基亚砜
• 物理描述：
  Solid
• 碰撞截面：
  243.9 Ų [M+H]+ [CCS Type: DT, Method: single field calibrated with Agilent tune mix (Agilent)]

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  7.7
• 重原子数：
  37
• 可旋转键数：
  28
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.96
• 拓扑面积：
  105
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

制备方法与用途

生物活性方面，1-Arachidoyl-sn-glycero-3-phosphocholine 是一种溶血磷脂 (LyP)。

目标
人类内源性代谢物

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  arachidonoyl-CoA(4-) 、 1-花生酰-2-羟基-sn-甘油-3-磷酸胆碱 生成 PC(20:0/20:4(5Z,8Z,11Z,14Z)) 、 coenzyme A
  参考文献：
  名称：

  Discovery of a lysophospholipid acyltransferase family essential for membrane asymmetry and diversity

  摘要：

  所有生物体都由细胞组成，这些细胞被包含双极脂质和蛋白质的细胞膜所包围。甘油磷脂不仅作为细胞膜的结构和功能组成部分，还是各种脂质介质的前体。由花生四烯酸或二十碳五烯酸组成的多不饱和脂肪酸位于甘油磷脂的不对称的sn-2位置，而不是sn-1位置。除了不对称性外，膜的多样性对于膜的流动性和曲率也很重要。为了解释脂肪酸的不对称分布，1958年Lands提出了sn-2位置的快速周转。然而，不对称性的分子机制和生物学意义仍然未知。在这里，我们描述了一个潜在的酶超家族，主要由三个基因家族组成，它们催化酰基辅酶A转移至溶血磷脂，以产生不同类别的磷脂。其中，我们表征了三种具有不同底物特异性和组织分布的重要酶；一种被称为溶血磷脂酰转移酶-3（果蝇nessy的哺乳动物同源物，对胚胎发育至关重要），更喜欢花生四烯酰辅酶A，而另外两种酶则将油酰辅酶A并入到溶血磷脂酰乙醇胺和溶血磷脂酰丝氨酸中。因此，我们提出，膜的多样性是由多个酶的协同和重叠反应产生的，这些酶识别甘油磷脂的极性头基和各种酰基辅酶A。我们的发现对于我们理解膜的多样性和不对称性的建立及其生物学意义构成了一个关键的里程碑。

  DOI：

  10.1073/pnas.0712245105

文献信息

• Cloning and Characterization of Mouse Lung-type Acyl-CoA:Lysophosphatidylcholine Acyltransferase 1 (LPCAT1)
  作者：Hiroki Nakanishi、Hideo Shindou、Daisuke Hishikawa、Takeshi Harayama、Rie Ogasawara、Akira Suwabe、Ryo Taguchi、Takao Shimizu

  DOI：10.1074/jbc.m600225200

  日期：2006.7

  Phosphatidylcholine (1,2-diacyl-sn-glycero-3-phosphocholine, PC), is an important constituent of biological membranes. It is also the major component of serum lipoproteins and pulmonary surfactant. In the remodeling pathway of PC biosynthesis, 1-acyl-sn-glycero-3- phosphocholine (LPC) is converted to PC by acyl-CoA:lyso-phosphatidylcholine acyltransferase (LPCAT, EC 2.3.1.23). Whereas LPCAT activity has been detected in several tissues, the structure and detailed biochemical information on the enzyme have not yet been reported. Here, we present the cloning and characterization of a cDNA for mouse lung-type LPCAT (LPCAT1). The cDNA encodes an enzyme of 60kDa, with three putative transmembrane domains. When expressed in Chinese hamster ovary cells, mouse LPCAT1 exhibited Ca2(+)-independent activity with a pH optimum between 7.4 and 10. LPCAT1 demonstrated a clear preference for saturated fatty acyl-CoAs, and 1-myristoyl- or 1-palmitoyl-LPC as acyl donors and acceptors, respectively. Furthermore, the enzyme was predominantly expressed in the lung, in particular in alveolar type II cells. Thus, the enzyme might synthesize phosphatidylcholine in pulmonary surfactant and play a pivotal role in respiratory physiology.