(3-iodo-propyl)-trimethyl-ammonium; iodide | 6701-87-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氮化合物
• 英文名称: (3-iodo-propyl)-trimethyl-ammonium; iodide
• 英文别名: (3-Jod-propyl)-trimethyl-ammonium; Jodid；3-Iodo-N,N,N-trimethylpropan-1-aminium iodide；3-iodopropyl(trimethyl)azanium;iodide
• CAS: 6701-87-7
• 化学式: C₆H₁₅IN*I
• 分子量: 355.001
• InChiKey: OTNIKYBTMJDQRO-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.48
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  0
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (3-iodo-propyl)-trimethyl-ammonium; iodide 、 silver nitrate 生成 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid
  参考文献：
  名称：

  Partheil, Justus Liebigs Annalen der Chemie, 1892, vol. 268, p. 160

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  3-二甲氨基-1-丙醇 在 氢碘酸 作用下， 以 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 10.0h， 生成 (3-iodo-propyl)-trimethyl-ammonium; iodide
  参考文献：
  名称：

  METHOD FOR PREPARING SITE-SPECIFICALLY MODIFIED PROTEIN BASED ON NOVEL CARBON-CARBON BOND FORMATION

  摘要：

  揭示了一种基于新的碳-碳键形成的方法，用于产生具有特定位点修饰的蛋白质，包括以下三个步骤（标记、激活和偶联步骤）：(a) 通过将特定氨基酸纳入目标蛋白质的选定位置来标记修饰位点；(b) 激活标记的位点；以及(c) 将各种翻译后修饰（PTM）基团或其他化学基团偶联到激活位点，从而获得具有特定位点修饰的蛋白质。用于产生具有特定位点修饰的蛋白质的方法可以通过新的碳-碳键将所需的多样化化学基团，包括翻译后修饰（PTM）基团，纳入目标蛋白质的指定位点。此外，具有特定位点PTM的修饰蛋白质表现出与细胞中存在的目标蛋白质相同的化学和功能特性。因此，本发明对于细胞蛋白质、包括癌症和神经退行性疾病在内的人类疾病的研究以及新药物发现是有用的。

  公开号：

  US20180066011A1

文献信息

• Chemical Modification of Proteins
  申请人：Bernardes Goncalo

  公开号：US20110144304A1

  公开（公告）日：2011-06-16

  The invention relates to methods for selectively converting a cysteine residue in a peptide or protein to the dehydroalanine (Dha) residue. The method also works on selenocysteine and substituted cysteine and selenocysteine residues, resulting in the Dha residue which may be converted to any natural or unnatural amino acid residue desired without the alteration of the remainder of the peptide or protein. The invention also allows ligation of a desired peptide at any point rather than at a point where there should be a naturally occurring cysteine, thereby allowing native chemical ligation to be used in the synthesis of peptides that do not contain cysteine. The methodology allows for the synthesis of very large peptides.

  本发明涉及一种将肽或蛋白质中的半胱氨酸残基选择性转化为去氢丙氨酸（Dha）残基的方法。该方法也适用于硒半胱氨酸和取代的半胱氨酸和硒半胱氨酸残基，从而产生Dha残基，该残基可以转化为所需的任何天然或非天然氨基酸残基，而不改变肽或蛋白质的其余部分。本发明还允许在任何点上连接所需的肽，而不是在应该存在天然半胱氨酸的点上进行连接，从而允许在合成不含半胱氨酸的肽时使用天然化学连接。该方法允许合成非常大的肽。
• Marechal; Bagot, Annales Pharmaceutiques Francaises, 1946, vol. 4, p. 173
  作者：Marechal、Bagot

  DOI：——

  日期：——
• CHEMICAL MODIFICATION OF PROTEINS
  申请人：ISIS Innovation Limited

  公开号：EP2254900A1

  公开（公告）日：2010-12-01
• US9346851B2
  申请人：——

  公开号：US9346851B2

  公开（公告）日：2016-05-24
• [EN] CHEMICAL MODIFICATION OF PROTEINS<br/>[FR] MODIFICATION CHIMIQUE DE PROTÉINES
  申请人：ISIS INNOVATION

  公开号：WO2009103941A1

  公开（公告）日：2009-08-27

  The invention relates to methods for selectively converting a cysteine residue in a peptide or protein to the dehydroalanine (Dha) residue. The method also works on selenocysteine and substituted cysteine and selenocysteine residues, resulting in the Dha residue which may be converted to any natural or unnatural amino acid residue desired without the alteration of the remainder of the peptide or protein. The invention also allows ligation of a desired peptide at any point rather than at a point where there should be a naturally occurring cysteine, thereby allowing native chemical ligation to be used in the synthesis of peptides that do not contain cysteine. The methodology allows for the synthesis of very large peptides.