NaSCoA

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 英文名称: NaSCoA
• 英文别名: coenzyme A sodium salt；sodium salt of CoA；sodium;2-[3-[[(2R)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethanethiolate
• 化学式: C₂₁H₃₅N₇O₁₆P₃S*Na
• 分子量: 789.523
• InChiKey: FPPFJMWMEFOUTR-BLPRJPCASA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.29
• 重原子数：
  49
• 可旋转键数：
  18
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  348
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  21

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  NaSCoA 、 N-Boc-5-氨基左旋糖酸 在 benzotriazol-1-yloxyl-tris-(pyrrolidino)-phosphonium hexafluorophosphate 、 potassium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 2.0h， 以30%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  天然产物生物合成中 2-氨基-3-羟基环戊-2-烯酮形成和掺入的三种酶途径

  摘要：

  许多天然产物含有 2-氨基-3-羟基环戊-2-烯酮五元环，称为 C(5)N，它通过酰胺键缩合到各种聚酮化合物衍生的多烯酸支架上。细菌基因组挖掘表明可能参与 C(5)N 形成和随后安装在酰胺键中的三个串联 ORF。我们展示了来自 Streptomyces aizunenesis NRRL-B-11277 中 ECO-02301 生物合成基因簇的三个串联 ORF (ORF33-35) 的蛋白质产物，当从大肠杆菌中纯化时，证明了 C(5)N 形成所需的酶活性和酰胺连接。首先，琥珀酰-CoA 和甘氨酸通过专用的 PLP 依赖性 ALA 合酶 (ORF34) 缩合生成 5-氨基乙酰丙酸 (ALA)。然后通过酰基辅酶A连接酶（ORF35）通过ALA-AMP中间体将ALA转化为ALA-CoA。ALA-CoA 是不稳定的，在用于非途径环化成 2,5-哌啶二酮的孵育条件下，其半衰期约为 10 分钟。ALA

  DOI：

  10.1021/ja1002845

文献信息

• Spiropentylacetyl-CoA, A Mechanism-Based Inactivator of Acyl-CoA Dehydrogenases
  作者：Ding Li、Hui-qiang Zhou、Srikanth Dakoji、Injae Shin、Eugene Oh、Hung-wen Liu

  DOI：10.1021/ja9737634

  日期：1998.3.1

  However, recent studies of the inactivation of ACDs by a metabolite of hypoglycin A, (methylenecyclopropyl)acetyl-CoA (MCPA-CoA), led to an alternative mechanism in which the reducing equivalent is delivered from the initially formed α-anion to the bound FAD via a single electron transfer process. To further explore the observed mechanistic discrepancy, we have reexamined the inhibitory properties of

  酰基-CoA 脱氢酶 (ACD) 是 FAD 依赖性酶，可催化适当的脂肪酰基-CoA 硫酯底物转化为相应的反式-α,β-烯酰基-CoA 产物。早期研究表明，脱氢是立体有择的，是通过提取 pro-R α-H 开始的，然后将 pro-R β-H 作为氢化物等价物转移到结合的 FAD 上。然而，最近关于次甘氨酸 A 的代谢物（亚甲基环丙基）乙酰辅酶 A（MCPA-CoA）使 ACD 失活的研究导致了另一种机制，其中还原当量从最初形成的 α-阴离子传递到结合FAD 通过单电子转移过程。为了进一步探索观察到的机制差异，我们重新检查了密切相关的 MCPA-CoA 类似物的抑制特性，螺戊基乙酰辅酶A（SPA-CoA），之前报道为ACD的紧密结合抑制剂。与早期结果相反，我们的数据显示 SPA-CoA 是一种基于机制的......
• Assessing the Balance between Protein−Protein Interactions and Enzyme−Substrate Interactions in the Channeling of Intermediates between Polyketide Synthase Modules
  作者：Nicholas Wu、Stuart Y. Tsuji、David E. Cane、Chaitan Khosla

  DOI：10.1021/ja010219t

  日期：2001.7.1

  reassess the steady-state kinetic parameters of individual DEBS modules when primed in a more "natural" channeling mode by the same panel of diketide substrates used earlier. Here we describe these assays and use them to quantify the kinetic benefit of linker-mediated substrate channeling in a modular PKS. This benefit can be substantial, especially for intrinsically poor substrates. Examples are presented

  6-Deoxyerythronolide B 合酶 (DEBS) 是模块化聚酮化合物合酶 (PKS)，可催化 6-deoxyerythronolide B (6-dEB)（抗生素红霉素的苷元前体）的生物合成。6-dEB 的生物合成证明了该多功能酶家族非凡的底物选择性和立体选择性。矛盾的是，DEBS 已被证明是一种有吸引力的组合生物合成支架，表明其组成模块也非常耐受非天然底物。通过用一组激活为 N-乙酰半胱胺 (NAC) 硫酯的双酮化合物询问 DEBS 的单个模块，最近表明单个模块具有区分某些非对映异构双酮化合物的显着能力。然而，由于在这些研究中使用游离 NAC 硫酯作为底物，模块由扩散过程引发，这排除了共价、底物通道机制的参与，通过该机制，酶结合的中间体在多模块 PKS 中直接从一个模块转移到下一个模块。最近的证据表明蛋白质-蛋白质相互作用在底物通道机制中起关键作用，这促使我们开发新的检测方法来重新评估单个
• Formation of an enolate intermediate is required for the reaction catalyzed by 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
  作者：Xiaojun Liu、Guisheng Deng、Xiusheng Chu、Nan Li、Long Wu、Ding Li

  DOI：10.1016/j.bmcl.2007.03.023

  日期：2007.6

  Fluorinated substrate analogs were synthesized and incubated with rat liver 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, which reveals that the formation of an enolate intermediate is required for the reaction catalyzed by the enzyme. (C) 2007 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• Cyclobutaneacetyl-CoA: A Janus-Faced Substrate for Acyl-CoA Dehydrogenases
  作者：Injae Shin、Ding Li、Donald F. Becker、Marian T. Stankovich、Hung-wen Liu

  DOI：10.1021/ja00098a068

  日期：1994.9
• Oct-2-en-4-ynoyl-CoA as a Specific Inhibitor of Acyl-CoA Oxidase
  作者：Jia Zeng、Long Wu、Xiaojian Zhang、Yuandong Liu、Guisheng Deng、Ding Li

  DOI：10.1021/ol801571n

  日期：2008.10.2

  Oct-2-en-4-ynoyl-CoA was found to be a specific inhibitor of acyl-CoA oxidase in fatty acid oxidation in peroxisomes that has no inhibitory effect on acyl-CoA dehydrogenase in mitochondria. The inhibition reaction involves a nucleophilic attack of Glu421 to the delta carbon of the inhibitor. The result indicates that acyl-CoA oxidase and acyl-CoA dehydrogenase have certain differences in active-site structure, which makes it possible to control fatty acid oxidation selectively in either mitochondria or peroxisomes with different enzyme inhibitors.