allyl ethyl N,N-dimethylaminophosphinate | 552888-09-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 有机膦酸及其衍生物
• 英文名称: allyl ethyl N,N-dimethylaminophosphinate
• 英文别名: Phosphonamidic acid, N,N-dimethyl-P-2-propenyl-, ethyl ester；N-[ethoxy(prop-2-enyl)phosphoryl]-N-methylmethanamine
• CAS: 552888-09-2
• 化学式: C₇H₁₆NO₂P
• 分子量: 177.183
• InChiKey: GKIKZHBPRCKBFQ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  206.0±33.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.001±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.7
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.71
• 拓扑面积：
  29.5
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  allyl ethyl N,N-dimethylaminophosphinate 在 双(三甲基硅烷基)氨基钾 、 9-硼双环[3.3.1]壬烷 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲苯 为溶剂， 反应 79.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  脂酶共价活性定点杂交产生的人工金属酶的环封闭和复分解

  摘要：

  已经合成了一系列含有抑制脂肪酶磷酸酯功能的Grubbs型催化剂，并与脂肪酶角质酶反应，这导致了用于烯烃复分解的人造金属酶。所得的杂合体包含以正交方向共价结合到酶宿主的活性氨基酸残基上的有机金属片段。在反应性以及通过官能化抑制剂的活性位点的可接近性差异通过锚定基序和取代基在N的变化变得明显-杂环卡宾配体。这些观察导致了杂交体的设计，是活跃在闭环复分解和交叉复分解N，N-二烯丙基对-分别是甲苯磺酰胺和烯丙基苯，后者是人工金属酶领域中的第一个实例。

  DOI：

  10.1002/chem.201502381
• 作为产物：
  描述：

  烯丙基磷酸二乙酯 在 草酰氯 作用下， 以 乙醚 为溶剂， 反应 14.0h， 生成 allyl ethyl N,N-dimethylaminophosphinate
  参考文献：
  名称：

  有机金属的脂肪酶活性定点锚定：金属蛋白酶/蛋白质杂化物。

  摘要：

  本文所述的工作提出了将有机金属配合物区域选择性引入脂肪酶角质酶活性位点的策略。众所周知，硝基苯酚膦酸酯具有抑制脂肪酶的活性，可以用作锚定功能，是开发单点固定化方法的理想工具。一小系列的膦酸酯通过丙基系链（ECE = [C6H3（CH2E）（2）-2,6]-； E = NR2或SR）共价连接到ECE“钳子”型d8-金属络合物上设计和合成。角质酶用这些有机金属膦酸酯处理，新的金属配合物/蛋白质杂化物被鉴定为每个蛋白质中正好含有一个有机金属单元。通过膜透析纯化有机金属蛋白，并通过ESI-质谱分析。该策略的主要优点是：1）可以选择性地引入一种过渡金属，因此可以对金属环境进行微调；2）由于使用了预先合成的金属络合物，因此纯化程序容易进行；最重要的是，3）实现了坚固的有机金属钳夹复合物与酶的共价连接，这将防止金属从这些杂种中浸出。本文介绍的方法可被视为开发区域和对映选择性催化剂的工具，以及用于研究酶特

  DOI：

  10.1002/chem.200500671

文献信息

• Ring-Closing and Cross-Metathesis with Artificial Metalloenzymes Created by Covalent Active Site-Directed Hybridization of a Lipase
  作者：Manuel Basauri-Molina、Dide G. A. Verhoeven、Arnoldus J. van Schaik、Henk Kleijn、Robertus J. M. Klein Gebbink

  DOI：10.1002/chem.201502381

  日期：2015.10.26

  A series of Grubbs‐type catalysts that contain lipase‐inhibiting phosphoester functionalities have been synthesized and reacted with the lipase cutinase, which leads to artificial metalloenzymes for olefin metathesis. The resulting hybrids comprise the organometallic fragment that is covalently bound to the active amino acid residue of the enzyme host in an orthogonal orientation. Differences in reactivity

  已经合成了一系列含有抑制脂肪酶磷酸酯功能的Grubbs型催化剂，并与脂肪酶角质酶反应，这导致了用于烯烃复分解的人造金属酶。所得的杂合体包含以正交方向共价结合到酶宿主的活性氨基酸残基上的有机金属片段。在反应性以及通过官能化抑制剂的活性位点的可接近性差异通过锚定基序和取代基在N的变化变得明显-杂环卡宾配体。这些观察导致了杂交体的设计，是活跃在闭环复分解和交叉复分解N，N-二烯丙基对-分别是甲苯磺酰胺和烯丙基苯，后者是人工金属酶领域中的第一个实例。
• Lipase Active-Site-Directed Anchoring of Organometallics: Metallopincer/Protein Hybrids
  作者：Cornelis A. Kruithof、Miguel A. Casado、Gabriela Guillena、Maarten R. Egmond、Anca van der Kerk-van Hoof、Albert J. R. Heck、Robertus J. M. Klein Gebbink、Gerard van Koten

  DOI：10.1002/chem.200500671

  日期：2005.11.18

  presents a strategy for the regioselective introduction of organometallic complexes into the active site of the lipase cutinase. Nitrophenol phosphonate esters, well known for their lipase inhibitory activity, are used as anchor functionalities and were found to be ideal tools to develop a single-site-directed immobilization method. A small series of phosphonate esters, covalently attached to ECE "pincer"-type

  本文所述的工作提出了将有机金属配合物区域选择性引入脂肪酶角质酶活性位点的策略。众所周知，硝基苯酚膦酸酯具有抑制脂肪酶的活性，可以用作锚定功能，是开发单点固定化方法的理想工具。一小系列的膦酸酯通过丙基系链（ECE = [C6H3（CH2E）（2）-2,6]-； E = NR2或SR）共价连接到ECE“钳子”型d8-金属络合物上设计和合成。角质酶用这些有机金属膦酸酯处理，新的金属配合物/蛋白质杂化物被鉴定为每个蛋白质中正好含有一个有机金属单元。通过膜透析纯化有机金属蛋白，并通过ESI-质谱分析。该策略的主要优点是：1）可以选择性地引入一种过渡金属，因此可以对金属环境进行微调；2）由于使用了预先合成的金属络合物，因此纯化程序容易进行；最重要的是，3）实现了坚固的有机金属钳夹复合物与酶的共价连接，这将防止金属从这些杂种中浸出。本文介绍的方法可被视为开发区域和对映选择性催化剂的工具，以及用于研究酶特