(R)-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)-4-[(triphenylmethyl)sulfanyl]butanoic acid | 646068-80-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 三苯基化合物
• 英文名称: (R)-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)-4-[(triphenylmethyl)sulfanyl]butanoic acid
• 英文别名: Fmoc-(R)-β³hCys(Tr)-OH；Fmoc-β³hCys(Trt)-OH；(R)-β³hCys(Tr)-OH；Fmoc-beta-HomoCys(Trt)-OH；(3R)-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-4-tritylsulfanylbutanoic acid
• CAS: 646068-80-6
• 化学式: C₃₈H₃₃NO₄S
• 分子量: 599.75
• InChiKey: IFMIEVGWSYSZOU-SSEXGKCCSA-N

物化性质

• 熔点：
  88-90 °C
• 沸点：
  780.1±60.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.256±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  7.9
• 重原子数：
  44
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.16
• 拓扑面积：
  101
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (3R)-3-[[(9H-芴-9-基甲氧基)羰基]氨基]-丁酸 、 (S)-3-{[(tert-butoxy)carbonyl]amino}-4-[1-(triphenylmetyl)-1H-imidazol-4-yl]butanoic acid 、 (R)-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)-4-[(triphenylmethyl)sulfanyl]butanoic acid 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 生成 H-(S)-β³hHis-(R)-β³hAla-(R)-β³hVal-(S)-β²hVal-(S)-β³hLys-(S)-β³hLeu-(S)-β³hSer-(R)-β³hCys-OH
  参考文献：
  名称：

  锌2+ -Complexation由β -Peptidic螺旋和夏萍含β 3个hCys和β 3个hHis构建模块：从CD测量的证据。初步沟通

  摘要：

  两个新的β 3 -homohistidine-和β 3的含高半胱氨酸β -肽已经制备通过固相合成。甲β -octapeptide（2）包含七个β 3 -氨基酸和一个β 2 -氨基酸。的β 2 / β 3段已被放置在该肽的中间，其包含β 3 -氨基交替构造的酸，以诱导发夹二级结构的形成。甲β -decapeptide（3）已被设计为折叠成314螺旋二级结构，相邻的His侧链在6位和9位。圆二色性（CD）测量显示两种肽结合水溶液中Zn 2+离子的能力。在β-八肽的情况下，Zn 2+的结合引起CD光谱的急剧变化，表明其二级结构发生变化或稳定。Zn 2+离子在中性和碱性溶液中均能明显稳定β-十肽的3 14-螺旋。两个新的施工β -肽，我们需要有一个供应β -氨基甲酸衍生物的Fmoc- β 3hCys（TRT）-OH和的Fmoc- β 3 hHis（TRT）-OH，将其制备在本文中描述。

  DOI：

  10.1002/hlca.200390215
• 作为产物：
  描述：

  芴甲氧羰基-S-乙酰氨甲基-L-半胱氨酸 在 N-甲基吗啉 、 mercury(II) diacetate 、 氯甲酸乙酯 、 溶剂黄146 作用下， 以 四氢呋喃 、 氯仿 、 水 、 乙腈 为溶剂， 生成 (R)-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)-4-[(triphenylmethyl)sulfanyl]butanoic acid
  参考文献：
  名称：

  锌2+ -Complexation由β -Peptidic螺旋和夏萍含β 3个hCys和β 3个hHis构建模块：从CD测量的证据。初步沟通

  摘要：

  两个新的β 3 -homohistidine-和β 3的含高半胱氨酸β -肽已经制备通过固相合成。甲β -octapeptide（2）包含七个β 3 -氨基酸和一个β 2 -氨基酸。的β 2 / β 3段已被放置在该肽的中间，其包含β 3 -氨基交替构造的酸，以诱导发夹二级结构的形成。甲β -decapeptide（3）已被设计为折叠成314螺旋二级结构，相邻的His侧链在6位和9位。圆二色性（CD）测量显示两种肽结合水溶液中Zn 2+离子的能力。在β-八肽的情况下，Zn 2+的结合引起CD光谱的急剧变化，表明其二级结构发生变化或稳定。Zn 2+离子在中性和碱性溶液中均能明显稳定β-十肽的3 14-螺旋。两个新的施工β -肽，我们需要有一个供应β -氨基甲酸衍生物的Fmoc- β 3hCys（TRT）-OH和的Fmoc- β 3 hHis（TRT）-OH，将其制备在本文中描述。

  DOI：

  10.1002/hlca.200390215

文献信息

• Preparation of Protected?2- and?3-Homocysteine,?2- and?3-Homohistidine, and?2-Homoserine for Solid-Phase Syntheses
  作者：G�rald Lelais、Peter Micuch、Delphine Josien-Lefebvre、Francesco Rossi、Dieter Seebach

  DOI：10.1002/hlca.200490280

  日期：2004.12

  The Ser, Cys, and His side chains play decisive roles in the syntheses, structures, and functions of proteins and enzymes. For our structural and biomedical investigations of β-peptides consisting of amino acids with proteinogenic side chains, we needed to have reliable preparative access to the title compounds. The two β3-homoamino acid derivatives were obtained by Arndt–Eistert methodology from Boc-His(Ts)-OH

  Ser，Cys和His的侧链在蛋白质和酶的合成，结构和功能中起决定性作用。为了进行由具有蛋白原性侧链的氨基酸组成的β肽的结构和生物医学研究，我们需要可靠地制备标题化合物。两个β 3 -homoamino酸衍生物是通过获得阿恩特-艾斯特方法由Boc-他（TS）-OH和Fmoc-半胱氨酸（PMB）-OH（方案2-4），与侧链官能团的反应性，需要特殊预防措施。该β 2在手性恶唑烷酮辅助DIOZ的帮助下，通过向非对映体选择性地向甲醛（由三恶烷原位生成）中添加合适的Ti-烯醇盐，并随后进行官能团操作，制备高纯氨基酸。这些包括OHO吨卜醚化（对于β 2 hSer;方案5和6），OHSTrt更换（对于β 2个hCys;方案7），和CH 2 OHCH 2 Ñ 3 CH 2 NH 2个变换（对于β 2 hHis;方案9 –11）。包括保护/脱保护/再保护反应在内，从商业前体中获得对映体纯的目标化合物需要多达
• β-Peptidic Secondary Structures Fortified and Enforced by Zn2+ Complexation – On the Way toβ-Peptidic Zinc Fingers?
  作者：Gérald Lelais、Dieter Seebach、Bernhard Jaun、Raveendra I. Mathad、Oliver Flögel、Francesco Rossi、Marino Campo、Arno Wortmann

  DOI：10.1002/hlca.339

  日期：2006.3

  The correlation between beta(2)-, beta(3)-, and beta(2,3)-amino acid-residue configuration and stability of helix and hairpin-turn secondary structures of peptides consisting of homologated proteinogenic amino acids is analyzed (Figs. 1-3). To test the power of Zn2+ ions in fortifying and/or enforcing secondary structures of beta-peptides, a beta-decapeptide, 1, four beta-octapeptides, 2-5, and a P-hexadecapeptide, 10, have been devised and synthesized. The design was such that the peptides would a) fold to a 14-helix (I and 3) or a hairpin turn (2 and 4), or form neither of these two secondary structures (i.e., 5), and b) carry the side chains of cysteine and histidine in positions, which will allow Zn2+ ions to use their extraordinary affinity for RS- and the imidazole N-atoms for stabilizing or destabilizing the intrinsic secondary structures of the peptides. Tlie beta-hexadecapeptide 10 was designed to a) fold to a turn, to which a 14-helical structure is attached through a P-dipeptide spacer, and b) contain two cysteine and two histidine side chains for Zn complexation, in order to possibly mimic a Zn-finger motif While CD spectra (Figs6-8 and 17) and ESI mass spectra (Figs. 9 and 18) are compatible with the expected effects of Zn 21 ions in all cases, it was shown by detailed NMR analyses of three of the peptides, i.e., 2, 3,5, in the absence and presence of ZnCl2, that i) beta-peptide 2 forms a hairpin turn in H2O, even without Zn complexation to the terminal beta(3)hHis and 3 hCys side chains (Fig. 11), ii) beta-peptide 3, which is present as a 14-helix in MeOH, is forced to a hairpin-turn structure by Zn complexation in H2O (Fig. 12), and iii) beta-peptide 5 is poorly ordered in CD3OH (Fig. 13) and in H2O (Fig. 14), with far-remote beta(3)hCys and beta(3)hHis residues, and has a distorted turn structure in the presence of Zn 21 ions in H2O, with proximate terminal Cys and His side chains.