1-adamantylguanidine hydrochloride | 73228-21-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氮化合物
• 英文名称: 1-adamantylguanidine hydrochloride
• CAS: 73228-21-4
• 化学式: C₁₁H₁₉N₃*ClH
• 分子量: 229.753
• InChiKey: VOYCXVGPLXVUAL-IBVYXAFHSA-N

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1-adamantylguanidine hydrochloride 在 sodium hydroxide 作用下， 以 水 为溶剂， 以0.24 g的产率得到1-adamantylguanidine
  参考文献：
  名称：

  A Study of the Activity of Adamantyl Amines against Mutant Influenza A M2 Channels Identified a Polycyclic Cage Amine Triple Blocker, Explored by Molecular Dynamics Simulations and Solid‐State NMR**

  摘要：

  摘要 我们比较了57种金刚烷胺及其类似物对具有丝氨酸-31 M2质子通道（通常称为WT M2通道，对金刚烷胺敏感）的甲型流感病毒的抗流感病毒效力。我们还测试了其中一部分化合物对金刚烷胺耐药的 L26F、V27A、A30T、G34E M2 突变通道病毒的抑制作用。四种化合物在体外抑制 WT M2 病毒的效力为中等纳摩尔，27 种化合物的效力为亚微摩尔至低微摩尔。有几种化合物在体外以亚微摩尔至低微摩尔的效力抑制 L26F M2 病毒，但根据电生理学（EP）测定，只有三种化合物阻断了 L26F M2 介导的质子电流。通过 EP 试验发现，一种化合物是 WT、L26F 和 V27A M2 通道的三重阻断剂，但在体外不抑制 V27A M2 病毒；一种化合物在体外抑制 WT、L26F 和 V27A M2，但不阻断 V27A M2 通道。一种化合物通过 EP 只阻断了 L26F M2 通道，但没有抑制病毒复制。分子动力学模拟显示，这种三重阻断剂化合物的长度与利曼他定相当，但由于其周长更大，可以结合并阻断 V27A M2 通道，而 MAS NMR 则显示了该化合物与 M2(18-60) WT 或 L26F 或 V27A 的相互作用。

  DOI：

  10.1002/cmdc.202300182
• 作为产物：
  描述：

  1-adamantylguanidine 在 盐酸 作用下， 以 甲醇 、 乙醚 、 水 为溶剂， 生成 1-adamantylguanidine hydrochloride
  参考文献：
  名称：

  A Study of the Activity of Adamantyl Amines against Mutant Influenza A M2 Channels Identified a Polycyclic Cage Amine Triple Blocker, Explored by Molecular Dynamics Simulations and Solid‐State NMR**

  摘要：

  摘要 我们比较了57种金刚烷胺及其类似物对具有丝氨酸-31 M2质子通道（通常称为WT M2通道，对金刚烷胺敏感）的甲型流感病毒的抗流感病毒效力。我们还测试了其中一部分化合物对金刚烷胺耐药的 L26F、V27A、A30T、G34E M2 突变通道病毒的抑制作用。四种化合物在体外抑制 WT M2 病毒的效力为中等纳摩尔，27 种化合物的效力为亚微摩尔至低微摩尔。有几种化合物在体外以亚微摩尔至低微摩尔的效力抑制 L26F M2 病毒，但根据电生理学（EP）测定，只有三种化合物阻断了 L26F M2 介导的质子电流。通过 EP 试验发现，一种化合物是 WT、L26F 和 V27A M2 通道的三重阻断剂，但在体外不抑制 V27A M2 病毒；一种化合物在体外抑制 WT、L26F 和 V27A M2，但不阻断 V27A M2 通道。一种化合物通过 EP 只阻断了 L26F M2 通道，但没有抑制病毒复制。分子动力学模拟显示，这种三重阻断剂化合物的长度与利曼他定相当，但由于其周长更大，可以结合并阻断 V27A M2 通道，而 MAS NMR 则显示了该化合物与 M2(18-60) WT 或 L26F 或 V27A 的相互作用。

  DOI：

  10.1002/cmdc.202300182

文献信息

• An allosteric supramolecular hydrolase model: Combination of a guanidinium function with a metal center in cyclodextrin scaffold
  作者：Xiangqiu Li、Kai Liang、Chunyu Wang、Xiaolong Bai、Jiayun Xu、Jiacong Shen、Junqiu Liu

  DOI：10.1016/j.molcata.2008.08.010

  日期：2008.11

  An allosteric hydrolase model (1) with cooperativity between a metal center and all allosteric site has been constructed through supramolecular assembly of an adamantanyl guanidinium and a copper (11) complex of tris(2-aminoethyl)amine modified cyclodextrin (tren-CD). The structure of the supramolecular inclusion has been determined by H-1 NMR and selective NOESY measurement. Furthermore, the allosteric role of the guanidinium group was unambiguously demonstrated by the catalytic behaviors of the allosteric model 1, the kinetics studies for the allosteric model revealed that the allosteric guanidinium group strongly influences catalytic behaviors of the supramolecular catalyst in the cleavage of 4,4'-dinitrodiphenyl carbonate(DNDPC). For example, the turnover number k(cat) of catalyst 1 was 20 min(-1) and the second-order rate constant of 14,080 M-1 min(-1) was observed for the hydrolysis of DNDPC, catalyst 1 exhibits higher activity than catalyst 2 without an allosteric site, and its activity is similar to that for copper (II) complex of tris(2-aminoethyl)amino-cyclodextrin (Cu-tren-CD) which possesses a free cavity as a Substrate binding site. Obviously, this result revealed that the presence of guanidinium group led to change of the catalytic mechanism and efficiency in the hydrolytic process. (c) 2008 Elsevier B.V. All rights reserved.