(2,5-dioxopyrrolidin-1-yl) (2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-tritylsulfanylpropanoate | 87242-61-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 三苯基化合物
• 英文名称: (2,5-dioxopyrrolidin-1-yl) (2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-tritylsulfanylpropanoate
• CAS: 87242-61-3
• 化学式: C₃₁H₃₂N₂O₆S
• 分子量: 560.671
• InChiKey: JIXAKJALBJDZTP-RUZDIDTESA-N

物化性质

• 密度：
  1.30±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.21
• 重原子数：
  40.0
• 可旋转键数：
  9.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  102.01
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  7.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2,5-dioxopyrrolidin-1-yl) (2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-tritylsulfanylpropanoate 在 钯 氢气 、 碘 、 sodium cyanoborohydride 、 potassium hydrogencarbonate 、 溶剂黄146 、 三乙胺 、 六乙基亚磷酸胺 、 碘甲烷 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 Boc-D-Ala-S(-Ile-Dha-Leu-)-Ala-OMe
  参考文献：
  名称：

  肽类抗生素乳链菌肽的合成研究。一、环A的合成

  摘要：

  在肽类抗生素乳链菌肽的系列合成研究中，成功​​合成了该分子中的双环硫化物部分环DE。通过使用六乙基磷三酰胺从相应的二硫化物通过一步或逐步脱硫反应构建连接硫环。因此，乳链菌肽中的所有环部分都准备好用于该抗生素的全合成

  DOI：

  10.1246/bcsj.56.2044
• 作为产物：
  描述：

  N-羟基丁二酰亚胺 、 Boc-D-Cys(Trt)-OH*DCHA 在 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 柠檬酸 作用下， 生成 (2,5-dioxopyrrolidin-1-yl) (2S)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-tritylsulfanylpropanoate
  参考文献：
  名称：

  肽类抗生素乳链菌肽的合成研究。一、环A的合成

  摘要：

  在肽类抗生素乳链菌肽的系列合成研究中，成功​​合成了该分子中的双环硫化物部分环DE。通过使用六乙基磷三酰胺从相应的二硫化物通过一步或逐步脱硫反应构建连接硫环。因此，乳链菌肽中的所有环部分都准备好用于该抗生素的全合成

  DOI：

  10.1246/bcsj.56.2044

文献信息

• Exploiting Ligand Conformation in Selective Inhibition of Non-Ribosomal Peptide Synthetase Amino Acid Adenylation with Designed Macrocyclic Small Molecules
  作者：Justin S. Cisar、Julian A. Ferreras、Rajesh K. Soni、Luis E. N. Quadri、Derek S. Tan

  DOI：10.1021/ja0721521

  日期：2007.6.1

  or three-carbon linker between Cβ of the amino acid moiety and C8 of the adenine ring and a sulfamate in place of the phosphate group. These compounds are potent inhibitors of the cysteine adenylation domain activity of the yersiniabactin siderophore synthetase HMWP2 and, unlike the corresponding linear aminoacyl-AMP analogs, do not inhibit protein translation in vitro. Selective small molecule inhibitors

  已开发出大环氨酰基-AMP 类似物，通过模拟晶体结构中观察到的 cisoid 配体结合构象，选择性地抑制非核糖体肽合成酶氨基酸腺苷酸化结构域。相比之下，这些大环化合物不抑制氨酰-tRNA 合成酶，它们在机制上密切相关，但以不同的转体构象结合它们的配体。大环在氨基酸部分的 Cβ 和腺嘌呤环的 C8 之间包含一个两碳或三碳连接器，以及一个氨基磺酸盐代替磷酸基团。这些化合物是耶尔森菌素铁载体合成酶 HMWP2 的半胱氨酸腺苷酸化结构域活性的有效抑制剂，并且与相应的线性氨酰基-AMP 类似物不同，它们不抑制体外蛋白质翻译。
• Effects of dehydroalanine on peptide conformations
  作者：Darryl Erik Palmer、Christian Pattaroni、Kenichi Nunami、Raj K. Chadha、Murray Goodman、Tateaki Wakamiya、Koichi Fukase、Shingo Horimoto、Manabu Kitazawa

  DOI：10.1021/ja00040a024

  日期：1992.7

  The conformational preferences of dehydroalanine were examined through a combined approach of X-ray diffraction, NMR spectroscopy, and molecular modeling. Monte Carlo simulated annealing was used in conjunction with X-ray diffraction data and semiempirical quantum mechanical calculations to determine appropriate parameters for modeling dehydroalanine with the DISCOVER consistent valence force field. The two molecules in the asymmetric unit of N-acetyldehydroalanine N'-methylamide were simulated in the crystalline environment using these optimized parameters. The rms deviations between simulation and experimental data for heavy atom bond lengths, bond angles, and torsions were 0.021 angstrom, 1.9-degrees, and 8.7-degrees, respectively. The dehydroalanine-containing ring A fragment of nisin and two analogs with either L- or D-alanine substituted for dehydroalanine were synthesized and examined by NMR spectroscopy. Using distance geometry followed by conformational energy minimization with our optimized parameters, families of conformations were determined for each molecule which satisfied the observed backbone NOE, J(alpha-N) coupling constants, and temperature coefficients. Dehydroalanine adopted a roughly planar conformation, with trans orientations for the phi and psi-torsions, and induced an inverse gamma-turn in the preceding residue. Similar effects have been observed for linear, dehydroalanine-containing peptides in solution and as crystals, suggesting that dehydroalanine exerts a powerful conformational influence independent of other constraints. The conformational preferences of the L- and D-Ala ring A analogs differed substantially from each other and from the ring A fragment.