Cys-IIIPGATCPGDYAN | 671224-34-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: Cys-IIIPGATCPGDYAN
• 英文别名: H-CIIIPGATCPGDYAN-OH；Cys-Ile-Ile-Ile-Pro-Gly-Ala-Thr-Cys-Pro-Gly-Asp-Tyr-Ala-Asn
• CAS: 671224-34-3
• 化学式: C₆₅H₁₀₂N₁₆O₂₁S₂
• 分子量: 1507.75
• InChiKey: BWOSLGPAWBEBBN-YVODWPBFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.82
• 重原子数：
  104.0
• 可旋转键数：
  42.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.65
• 拓扑面积：
  573.99
• 氢给体数：
  20.0
• 氢受体数：
  22.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  在 sodium hydroxide 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 水 为溶剂， 反应 0.67h， 生成 Cys-IIIPGATCPGDYAN
  参考文献：
  名称：

  蛋白质化学合成的高效一锅四段缩合方法

  摘要：

  使用一锅法连续进行肽连接可以提高蛋白质化学合成的效率。尽管单锅三段结扎术已经得到了广泛的应用，但是至今仍未开发出一种可靠的单锅四段结扎方法。在本文中，我们报告了一种新的单罐多段肽连接方法，该方法可用于以操作简便和高效的方式最多冷凝四个段。一锅四段合成植物蛋白，蛤ram和人趋化因子hCCL21证明了其实用性。

  DOI：

  10.1002/anie.201500051

文献信息

• Homogeneous Human Complex-Type Oligosaccharides in Correctly Folded Intact Glycoproteins: Evaluation of Oligosaccharide Influence On Protein Folding, Stability, and Conformational Properties
  作者：Yasuhiro Kajihara、Yasutaka Tanabe、Shun Sasaoka、Ryo Okamoto

  DOI：10.1002/chem.201103428

  日期：2012.5.7

  α‐helix (crambin: 8 position), β‐sheet (crambin: 2 position) and loop position between the antiparallel β‐sheets (ovomucoide: 28 position), and were synthesized by using a peptide‐segment coupling strategy. After preparation of these glycosylated polypeptide chains, protein folding experiments were performed under redox conditions by using cysteine–cystine. Although the small glycoproteins bearing intentional

  蛋白质的N-糖基化是通过生物合成过程在共有序列NXS / T（其中X是脯氨酸以外的任何氨基酸）上产生的，并发生在内质网和高尔基体中。为了研究人类复合型寡糖对相应蛋白质构象的影响，选择了分别由46和56个氨基酸残基组成的crambin和ovomucoide合成模型糖蛋白。这些小糖蛋白经过有意设计，可在α-螺旋（crambin：8位），β-sheet（crambin：2位）和反平行β-sheets（卵粘液：28位）之间的环位置被糖基化，并通过使用肽段偶联策略。制备这些糖基化多肽链后，蛋白质折叠实验是在氧化还原条件下使用半胱氨酸-胱氨酸进行的。尽管在α-螺旋和β-折叠处带有故意糖基化作用的小糖蛋白表现出合适的折叠过程，但在反平行β链之间的环位置处的糖基化会产生多种产物。通过圆二色性（CD）和NMR光谱法评估了分离的同质糖蛋白与未糖基化对应物相比的构象差异。这些分析表明，这种有意的N-糖基化不会导