ADP ribose | 47775-00-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 英文名称: ADP ribose
• 英文别名: adenosine diphosphoribose；β-ADP-ribose；adenosine-5'-ribose；ADP-ribose；ADPR；[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] [(2R,3S,4R,5R)-3,4,5-trihydroxyoxolan-2-yl]methyl hydrogen phosphate
• CAS: 47775-00-8
• 化学式: C₁₅H₂₃N₅O₁₄P₂
• 分子量: 559.32
• InChiKey: SRNWOUGRCWSEMX-KEOHHSTQSA-N

物化性质

• 沸点：
  956.5±75.0 °C(Predicted)
• 密度：
  2.43±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.1
• 重原子数：
  36
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  292
• 氢给体数：
  8
• 氢受体数：
  18

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  β-烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 在 nicotinamide adenine dinucleotide nucleosidase 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 ADP ribose
  参考文献：
  名称：

  发射性合成辅因子：高响应性NAD +类似物揭示了生物分子识别功能。

  摘要：

  除了其作为氧化还原辅因子的重要功能外，烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD +）已成为消耗NAD +的酶（包括聚ADP-核糖基转移酶1（PARP1）和CD38 / CD157）的重要底物。它们与诸如癌症，阿尔茨海默氏病和抑郁症等严重疾病的关联，需要开发基于可追踪NAD +替代物的新分析工具。在此，描述了基于噻吩并[3,4-d]嘧啶的NAD +替代物（称为Nth AD +）的合成，光物理和生物化学利用。它的制备是通过烟酰胺单核苷酸腺苷酸转移酶1（NMNAT1）对合成的ATP进行酶促转化来完成的。新的NAD +类似物具有有用的光物理特性，包括红移的吸收和发射最大值以及相对较高的量子产率。作为通用底物，通过乙醇脱氢酶（ADH）将Nth AD +还原为Nth ADH，并在被NAD +-核苷酶（NADase）水解后得到ADP-核糖（th ADPr）。此外，第N AD +参与霍乱毒素A（CTA）催化的单（th

  DOI：

  10.1002/chem.201805520

文献信息

• Clickable NAD Analogues for Labeling Substrate Proteins of Poly(ADP-ribose) Polymerases
  作者：Hong Jiang、Jun Hyun Kim、Kristine M. Frizzell、W. Lee Kraus、Hening Lin

  DOI：10.1021/ja101588r

  日期：2010.7.14

  proteins PARPs modify. Here we report clickable NAD analogues that can be used to label PARP substrate proteins. The clickable NAD analogues have a terminal alkyne group which allows the conjugation of fluorescent or affinity tags to the substrate proteins. Using this method, PARP-1 and tankyrase-1 substrate proteins were labeled by a fluorescent tag and visualized on SDS-PAGE gel. Using a biotin affinity

  聚 (ADP-核糖) 聚合酶 (PARP) 催化多个腺嘌呤二磷酸核糖 (ADP-核糖) 单位从烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 (NAD) 转移到底物蛋白质。人类有 17 个 PARP。已知几种 PARPs，如 PARP-1 和 Tankyrase-1，在 DNA 修复、转录、有丝分裂和端粒长度维持中发挥重要作用。为了在分子水平上更好地理解 PARPs 的功能，有必要了解 PARPs 修饰的底物蛋白。在这里，我们报告了可用于标记 PARP 底物蛋白的可点击 NAD 类似物。可点击的 NAD 类似物有一个末端炔基，它允许荧光或亲和标签与底物蛋白结合。使用这种方法，PARP-1 和tankyrase-1 底物蛋白被荧光标签标记并在SDS-PAGE 凝胶上可视化。使用生物素亲和标签，我们能够分离和鉴定总共 79 种蛋白质作为潜在的 PARP-1 底物。这些包括已知的 PARP-1 底物蛋白，包括组蛋白和异质
• Electrocatalytic NAD⁺ reduction <i>via</i> hydrogen atom-coupled electron transfer
  作者：Fengyuan Liu、Chunmei Ding、Shujie Tian、Sheng-Mei Lu、Chengcheng Feng、Dandan Tu、Yan Liu、Wangyin Wang、Can Li

  DOI：10.1039/d2sc02691k

  日期：——

  dinucleotide cofactor (NAD(P)H) is regarded as an important energy carrier and charge transfer mediator. Enzyme-catalyzed NADPH production in natural photosynthesis proceeds via a hydride transfer mechanism. Selective and effective regeneration of NAD(P)H from its oxidized form by artificial catalysts remains challenging due to the formation of byproducts. Herein, electrocatalytic NADH regeneration and the reaction

  烟酰胺腺嘌呤二核苷酸辅因子（NAD(P)H）被认为是重要的能量载体和电荷转移介体。自然光合作用中酶催化的 NADPH 产生是通过氢化物转移机制进行的。由于副产物的形成，通过人工催化剂从氧化形式选择性有效地再生 NAD(P)H 仍然具有挑战性。本文研究了电催化NADH再生以及金属和碳电极上的反应机理。我们发现生物活性 1,4-NADH 在 Cu、Fe 和 Co 电极上的选择性相对较高，且不会形成常见报道的 NAD 2副产物。相反，碳电极形成更多的NAD 2副产物。ADP-核糖被证实是NAD +裂解反应产生的副产物。基于H/D同位素效应和电子顺磁共振分析，提出NADH在这些金属电极上的形成是通过氢原子耦合电子转移（H ad CET）机制进行的，而不是直接电子转移和NAD˙ 碳电极上的自由基路径，产生更多副产物 NAD 2。这项工作揭示了与生物催化不同的电催化 NADH 再生机制。
• 一种辅酶I有关物质的制备方法
  申请人：尚科生物医药（上海）有限公司

  公开号：CN116063359A

  公开（公告）日：2023-05-05

  本发明公开了一种制备辅酶I有关物质的方法。本发明以烟酰胺腺嘌呤二核苷酸的水溶液为原料，在碱性阴离子树脂存在下搅拌反应，经后处理，得到高纯度有关物质A。本发明公开的制备方法，全程水相反应，不需要使用有机溶剂，直接制得有关物质，收率高，后处理简单。
• Probing the catalytic mechanism of bovine CD38/NAD+glycohydrolase by site directed mutagenesis of key active site residues
  作者：Isabelle Kuhn、Esther Kellenberger、Céline Cakir-Kiefer、Hélène Muller-Steffner、Francis Schuber

  DOI：10.1016/j.bbapap.2014.03.014

  日期：2014.7

  Bovine CD38/NAD(+) glycohydrolase catalyzes the hydrolysis of NAD(+) to nicotinamide and ADP-ribose and the formation of cyclic ADP-ribose via a stepwise reaction mechanism. Our recent crystallographic study of its Michaelis complex and covalently-trapped intermediates provided insights into the modalities of substrate binding and the molecular mechanism of bCD38. The aim of the present work was to determine the precise role of key conserved active site residues (Trp118, Glu138, Asp147, Trp181 and Glu218) by focusing mainly on the cleavage of the nicotinamide-ribosyl bond. We analyzed the kinetic parameters of mutants of these residues which reside within the bCD38 subdomain in the vicinity of the scissile bond of bound NAD(+). To address the reaction mechanism we also performed chemical rescue experiments with neutral (methanol) and ionic (azide, formate) nucleophiles. The crucial role of Glu218, which orients the substrate for cleavage by interacting with the N-ribosyl 2'-OH group of NAD(+), was highlighted. This contribution to catalysis accounts for almost half of the reaction energy barrier. Other contributions can be ascribed notably to Glu138 and Asp147 via ground-state destabilization and desolvation in the vicinity of the scissile bond. Key interactions with Trp118 and Trp181 were also proven to stabilize the ribooxocarbenium ion-like transition state. Altogether we propose that, as an alternative to a covalent acylal reaction intermediate with Glu218, catalysis by bCD38 proceeds through the formation of a discrete and transient ribooxocarbenium intermediate which is stabilized within the active site mostly by electrostatic interactions. (C) 2014 Elsevier B.V. All rights reserved.
• Pyridine nucleotide chemistry. A new mechanism for the hydroxide-catalyzed hydrolysis of the nicotinamide-glycosyl bond
  作者：Randy W. Johnson、Thomas M. Marschner、Norman J. Oppenheimer

  DOI：10.1021/ja00215a041

  日期：1988.3