dioxido-oxo-sulfanylidene-λ6-sulfane;hydron | 20386-50-9

• 分子结构分类: 无机化合物 - 均质非金属化合物 - 非金属氧阴离子化合物
• 英文名称: dioxido-oxo-sulfanylidene-λ6-sulfane;hydron
• CAS: 20386-50-9
• 化学式: HO₃S₂
• 分子量: 113.138
• InChiKey: DHCDFWKWKRSZHF-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.3
• 重原子数：
  5
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  101
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  dioxido-oxo-sulfanylidene-λ6-sulfane;hydron 、 sulfoxylic acid 生成 水 、 pentathionate(2-)
  参考文献：
  名称：

  Foerster, F.; Umbach, H., Zeitschrift fur anorganische Chemie, 1934, vol. 217, p. 175 - 188

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  pentachloro-l⁵-stibane compound with tetrachloro-l⁴-sulfane (1:1) 在 H₂O 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 antimonic acid 、 dioxido-oxo-sulfanylidene-λ6-sulfane;hydron
  参考文献：
  名称：

  Rose, H, Annalen der Physik, 1837, vol. 42, p. 532 - 535

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Thiosulfate Dehydrogenase (TsdA) from Allochromatium vinosum
  作者：José A. Brito、Kevin Denkmann、Inês A.C. Pereira、Margarida Archer、Christiane Dahl

  DOI：10.1074/jbc.m114.623397

  日期：2015.4

  Although the oxidative condensation of two thiosulfate anions to tetrathionate constitutes a well documented and significant part of the natural sulfur cycle, little is known about the enzymes catalyzing this reaction. In the purple sulfur bacterium Allochromatium vinosum, the reaction is catalyzed by the periplasmic diheme c-type cytochrome thiosulfate dehydrogenase (TsdA). Here, we report the crystal

  尽管两个硫代硫酸根阴离子的氧化缩合成四硫代酸根构成了充分证明的自然硫循环的重要部分，但对催化该反应的酶知之甚少。在紫色硫细菌变色菌Allochromatium v​​inosum中，该反应由周质双血红素c型细胞色素硫代硫酸盐脱氢酶（TsdA）催化。在这里，我们报告了1.98 A分辨率的A. vinosum TsdA的“孤立的形式”的晶体结构和不同分辨率的酶的几种氧化还原状态的晶体结构。该蛋白包含两个典型的I类c型细胞色素结构域，它们围绕由His（53）/ Cys（96）和His（164）/ Lys（208）轴向协调的两个血红素包裹。这些结构域非常相似，表明进化过程中发生了基因复制事件。还原酶后观察到从Lys（208）到Met（209）的配体转换。Cys（96）是催化必不可少的残基，在几个TsdA-Cys（96）变体中，该酶的比活性被完全废除。TsdA-K208N，K208G和M209G变体
• Electron Accepting Units of the Diheme Cytochrome c TsdA, a Bifunctional Thiosulfate Dehydrogenase/Tetrathionate Reductase
  作者：Julia M. Kurth、José A. Brito、Jula Reuter、Alexander Flegler、Tobias Koch、Thomas Franke、Eva-Maria Klein、Sam F. Rowe、Julea N. Butt、Kevin Denkmann、Inês A.C. Pereira、Margarida Archer、Christiane Dahl

  DOI：10.1074/jbc.m116.753863

  日期：2016.11

  In the oxidized state, this tetraheme cytochrome c contains three hemes with axial His/Met ligation, while heme 3 exhibits the His/Cys coordination typical for TsdA active sites. Interestingly, thiosulfate is covalently bound to Cys330 on heme 3. In several bacteria including Allochromatium vinosum, TsdB is not present, precluding a general and essential role for electron flow. Both, AvTsdA and the

  硫代硫酸盐脱氢酶（TsdA）家族的酶是广泛使用的二血红素c型细胞色素。在这里，对氧化还原载体进行了研究，该载体介导了硫代硫酸盐氧化产生的电子流进入呼吸或光合电子链。在许多生物中，包括中间型Thiomonas intermedia和Sideroxydans lithotrophicus，tsdA基因紧随tsdB编码另一种双血红素细胞色素。分光光度法结合溶液中的酶促测定表明，当TsdA和TsdB源自同一来源生物时，TsdB在体外可作为TsdA的有效电子受体。TsdA覆盖300 mV至+150 mV的范围，而TsdB在-100至+300 mV之间具有氧化还原活性，因此可以在这些血红蛋白之间进行电子转移。紫色硫磺细菌紫细菌Marichromatium purpuratum的TsdB-TsdA融合蛋白的三维结构通过X射线晶体学解析为2.75 A分辨率，可提供内部电子转移的见解。在氧化状态下，该四血红素细胞色素c包含三个具有轴向His
• CysK2 from Mycobacterium tuberculosis Is an <i>O</i> -Phospho- <scp>l</scp> -Serine-Dependent <i>S</i> -Sulfocysteine Synthase
  作者：Eva Maria Steiner、Dominic Böth、Philip Lössl、Francisco Vilaplana、Robert Schnell、Gunter Schneider

  DOI：10.1128/jb.01851-14

  日期：2014.10

  Mycobacterium tuberculosis is dependent on cysteine biosynthesis, and reduced sulfur compounds such as mycothiol synthesized from cysteine serve in first-line defense mechanisms against oxidative stress imposed by macrophages. Two biosynthetic routes to l -cysteine, each with its own specific cysteine synthase (CysK1 and CysM), have been described in M. tuberculosis , but the function of a third putative sulfhydrylase in this pathogen, CysK2, has remained elusive. We present biochemical and biophysical evidence that CysK2 is an S -sulfocysteine synthase, utilizing O -phosphoserine (OPS) and thiosulfate as substrates. The enzyme uses a mechanism via a central aminoacrylate intermediate that is similar to that of other members of this pyridoxal phosphate-dependent enzyme family. The apparent second-order rate of the first half-reaction with OPS was determined as k _max / K _s = (3.97 × 10 ³ ) ± 619 M ⁻¹ s ⁻¹ , which compares well to the OPS-specific mycobacterial cysteine synthase CysM with a k _max / K _s of (1.34 × 10 ³ ) ± 48.2. Notably, CysK2 does not utilize thiocarboxylated CysO as a sulfur donor but accepts thiosulfate and sulfide as donor substrates. The specificity constant k _cat / K _m for thiosulfate is 40-fold higher than for sulfide, suggesting an annotation as S -sulfocysteine synthase. Mycobacterial CysK2 thus provides a third metabolic route to cysteine, either directly using sulfide as donor or indirectly via S -sulfocysteine. Hypothetically, S -sulfocysteine could also act as a signaling molecule triggering additional responses in redox defense in the pathogen upon exposure to reactive oxygen species during dormancy.

  摘要 结核分枝杆菌 依赖于半胱氨酸的生物合成，由半胱氨酸合成的还原硫化合物（如霉菌硫醇）是抵御巨噬细胞氧化应激的一线防御机制。两种生物合成途径 l -半胱氨酸的两种生物合成途径，每种途径都有自己特定的半胱氨酸合成酶（CysK1 和 CysM）。 结核杆菌 但该病原体中第三种假定的巯基酶 CysK2 的功能仍未确定。我们提出的生化和生物物理证据表明，CysK2 是一种巯基酶。 S -硫代半胱氨酸合成酶，利用 O -磷酸丝氨酸（OPS）和硫代硫酸盐作为底物。该酶通过一个氨基丙烯酸酯中心中间体进行合成，其机制与这个依赖于磷酸吡哆醛的酶家族的其他成员相似。与 OPS 的第一个半反应的表观二阶速率被确定为 k max / K s = (3.97 × 10 3 ) ± 619 M -1 s -1 与OPS特异性分枝杆菌半胱氨酸合成酶CysM的 k max / K s 的（1.34×10 3 ) ± 48.2.值得注意的是，CysK2 并不利用硫代羧化的 CysO 作为硫供体，而是接受硫代硫酸盐和硫化物作为供体底物。特异性常数 k cat / K m 硫代硫酸盐的 K m 是硫化物的 40 倍，这表明注释为 S -硫代半胱氨酸合成酶。因此，分枝杆菌的 CysK2 为半胱氨酸提供了第三种代谢途径，即直接使用硫化物作为供体或间接通过 S -硫代半胱氨酸。假设 S -硫代半胱氨酸还可以作为一种信号分子，在休眠期接触活性氧时触发病原体的氧化还原防御反应。
• Characterization of a rhodanese from the cyanogenic bacterium Pseudomonas aeruginosa
  作者：Rita Cipollone、Maria Giulia Bigotti、Emanuela Frangipani、Paolo Ascenzi、Paolo Visca

  DOI：10.1016/j.bbrc.2004.09.214

  日期：2004.12

  Sequence homology analysis of Pa RhdA predicts the sulfur-transfer reaction to occur through persulfuration of the conserved catalytic Cys230 residue. Accordingly, the titration of active Pa RhdA with cyanide indicates the presence of one extra sulfur bound to the Cys230 Sgamma atom per active enzyme molecule. Values of K(m) for thiosulfate binding to Pa RhdA are 1.0 and 7.4mM at pH 7.3 and 8.6, respectively

  铜绿假单胞菌（Pseudomonas）的rRNA I类I型菌种是革兰氏阴性需氧细菌，负责严重感染人类。铜绿假单胞菌的致病性与几种毒力因子的产生有关，包括氰化物。在此，报道了重组铜绿假单胞菌罗丹氏菌（Pa RhdA）的生化特征，其催化硫从硫代硫酸盐转移至亲硫性受体例如氰化物。Pa RhdA的序列同源性分析预测硫转移反应将通过保守的催化Cys230残基的过硫酸化而发生。因此，用氰化物滴定活性Pa RhdA表示每个活性酶分子存在与Cys230 Sgamma原子结合的一种额外硫。在pH 7时，硫代硫酸盐与Pa RhdA结合的K（m）值为1.0和7.4mM。分别为3和8.6以及25摄氏度。但是，氰化物与Pa RhdA的K（m）值（在25摄氏度时= 14 mM）和V（max）的值（= 750 micromol min（ Pa RhdA催化的硫转移反应在25摄氏度时为-1）mg（-1），基本上与pH和底物无关。因此，在pH
• Coupling of the pathway of sulphur oxidation to dioxygen reduction: characterization of a novel membrane-bound thiosulphate:quinone oxidoreductase
  作者：Fabian H. Müller、Tiago M. Bandeiras、Tim Urich、Miguel Teixeira、Cláudio M. Gomes、Arnulf Kletzin

  DOI：10.1111/j.1365-2958.2004.04193.x

  日期：——

  DQ it was 397 mU (mg protein)(-1) at 80 degrees C. The Km values were 2.6 mM for thiosulphate (k(cat) = 167 s(-1)), 3.4 mM for ferricyanide and 5.87 micro M for DQ. The enzymic activity was inhibited by sulphite (Ki = 5 micro M), metabisulphite, dithionite and TritonX-100, but not by sulphate or tetrathionate. A mixture of caldariella quinone, sulfolobus quinone and menaquinone was non-covalently bound

  硫代硫酸盐是嗜热古生古细菌Acidianus ambivalens中元素硫氧化途径初始步骤的产物之一。在该生物的需氧生长细胞的膜提取物中发现了一种新的硫代硫酸盐：醌氧化还原酶（TQO）活性。从溶解的膜级分中纯化酶21倍。TQO氧化了硫代硫酸盐，产物为四硫代酸盐，铁氰化物或癸基泛醌（DQ）为电子受体。铁氰化物的最大比活在92摄氏度和pH 6下为73.4 U（mg蛋白质）（-1），DQ在80摄氏度下为397 mU（mg蛋白质）（-1）。Km值为2.6 mM对于硫代硫酸盐（k（cat）= 167 s（-1）），对于铁氰化物为3.4 mM，对于DQ为5.87 micro M. 亚硫酸盐（Ki = 5 micro M），偏亚硫酸氢盐，连二亚硫酸盐和TritonX-100，但不被硫酸盐或四硫代硫酸盐。Caldariella quinone，sulfolobus quinone和menaquinone的