N-butyl-10H-phenothiazine-10-carboxamide | 81225-60-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苯并噻嗪类
• 英文名称: N-butyl-10H-phenothiazine-10-carboxamide
• 英文别名: N-butylphenothiazine-10-carboxamide
• CAS: 81225-60-7
• 化学式: C₁₇H₁₈N₂OS
• 分子量: 298.409
• InChiKey: FMCOEOVNUJVWGI-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  492.8±28.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.212±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.1
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.24
• 拓扑面积：
  57.6
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  吩噻嗪-10-碳酰氯 、 正丁胺 以 二氯甲烷 为溶剂， 以77.2 %的产率得到N-butyl-10H-phenothiazine-10-carboxamide
  参考文献：
  名称：

  Supercooled Liquids with Dynamic Room Temperature Phosphorescence Using Terminal Hydroxyl Engineering

  摘要：

  摘要 动态室温磷光（RTP）材料在光电子领域具有潜在的应用前景，但不可避免地存在加工性、柔韧性或拉伸性差的问题。在此，我们报告了一种利用末端羟基工程开发具有动态 RTP 行为的过冷液体（SCL）的简明策略。端羟基可有效阻碍分子成核过程，从而在热退火后形成稳定的 SCL。令人印象深刻的是，通过紫外线和热量的交替刺激，SCL 显示出可逆的 RTP 发射。在环境条件下，光活化 SCL 的磷光效率为 8.50%，寿命为 31.54 毫秒。关于 SCL 的动态 RTP 行为和可拉伸性，我们展示了其在柔性基底上可擦除数据加密和图案中的应用。这一发现为获得具有 RTP 的 SCL 提供了设计原则，并拓展了 RTP 材料在柔性光电子学中的潜在应用。

  DOI：

  10.1002/anie.202301564

文献信息

• Differential binding of phenothiazine urea derivatives to wild-type human cholinesterases and butyrylcholinesterase mutants
  作者：Sultan Darvesh、Ian R. Pottie、Katherine V. Darvesh、Robert S. McDonald、Ryan Walsh、Sarah Conrad、Andrea Penwell、Diane Mataija、Earl Martin

  DOI：10.1016/j.bmc.2010.01.066

  日期：2010.3

  A series of N-10 urea derivatives of phenothiazine was synthesized and each compound was evaluated for its ability to inhibit human cholinesterases. Most were specific inhibitors of BuChE. However, the potent inhibitory effects on both cholinesterases of one sub-class, the cationic aminoureas, provide an additional binding mechanism to cholinesterases for these compounds. The comparative effects of aminoureas on wild-type BuChE and several BuChE mutants indicate a binding process involving salt linkage with the aspartate of the cholinesterase peripheral anionic site. The effect of such compounds on cholinesterase activity at high substrate concentration supports ionic interaction of aminoureas at the peripheral anionic site. (C) 2010 Elsevier Ltd. All rights reserved.