3-(3,4-Dihydroxyphenyl)propanoate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯丙烷和聚酮 - 苯丙酸
• 英文名称: 3-(3,4-Dihydroxyphenyl)propanoate
• 化学式: C9H9O4-
• 分子量: 181.16
• InChiKey: DZAUWHJDUNRCTF-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.1
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  80.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  trans-Caffeate 、 hydrocaffeoyl-CoA 生成 (E)-caffeoyl-CoA 、 3-(3,4-Dihydroxyphenyl)propanoate
  参考文献：
  名称：

  Caffeate Respiration in the Acetogenic Bacterium Acetobacterium woodii: a Coenzyme A Loop Saves Energy for Caffeate Activation

  摘要：

  摘要 厌氧产酸菌 木醋杆菌 以钠离子为偶联离子，通过化学渗透机制将咖啡酸还原与分子氢产生的电子耦合到 ATP 的合成中。咖啡酸酯在还原之前被活化为咖啡酰辅酶 A（caffeyl-CoA），咖啡酸酯还原操作子编码一种依赖 ATP 的咖啡酰辅酶 A 合成酶，该酶被认为催化了最初的咖啡酸酯活化。该操作子还编码一种潜在的 CoA 转移酶，它是 carA 的产物，它被认为参与了随后的不依赖于 ATP 的咖啡酸激活。为了证明 carA 的功能，我们在 大肠杆菌 然后将其纯化。纯化的 CarA 以氢咖啡酰-CoA 为 CoA 供体，驱动咖啡酸生成咖啡酰-CoA。该反应对咖啡酸酯和氢咖啡酰-CoA 的依赖性遵循 Michaelis-Menten 动力学，表观上 K m 为 75 ½ 5 μM，氢咖啡酰-CoA 为 8 ½ 2 μM。酶的活性具有广泛的最适 pH 值和温度范围。除了能够利用咖啡酸之外，CarA 还能利用 p -香豆酸酯和阿魏酸酯，但不能使用肉桂酸酯、山奈酸酯或 p -羟基苯甲酸作为 CoA 受体。乙酰-CoA 和丁酰-CoA 都不能作为 CarA 的 CoA 供体。该酶采用乒乓机制进行 CoA 转移，是第一类新的 I 族 CoA 转移酶亚类成员，在一条多肽链上有两个催化结构域。显然，在咖啡酸盐呼吸的稳定状态下，CarA 催化了咖啡酸盐活化的节能 CoA 循环。

  DOI：

  10.1128/aem.03604-12

文献信息

• Catabolism of l-phenylalanine and l-tyrosine by Rhodobacter sphaeroides OU5 occurs through 3,4-dihydroxyphenylalanine
  作者：N.K. Ranjith、Ch. Sasikala、Ch.V. Ramana

  DOI：10.1016/j.resmic.2007.04.008

  日期：2007.7

  Rhodobacter sphaeroides OU5 utilized L-phenylalanine as sole source of nitrogen for growth. The metabolites of L-phenylalanine catabolism, i.e. 4-hydroxy phenylalanine (L-tyrosine), 3,4-dihydroxyphenylalanine (DOPA), 3,4-dihydroxyphenyl-pyruvic acid (DOPP), 3,4-dihydroxyphenyllactic acid (DOPLA), 3,4-dihydroxyphenyl-acetic acid (DOPAc) and 3,4-dihydroxybenzoic acid (PC), were identified using liquid chromatography-mass spectroscopy (LC-MS). With 2-oxoglutarate as an amino acceptor, DOPA aminotransferase activity was observed with cell-free extracts and the product DOPP was confirmed through mass analysis. Reductive deamination of DOPA also occurred in the absence of 2-oxoglutarate, whose products were 3,4-dihydroxyphenylpropionic acid (DPPA) and ammonia. The enzyme DOPA-reductive deaminase (DOPARDA) was purified to its homogeneity and characterized. DOPARDA has an obligate requirement for NADH and is functional at low concentrations of the substrate (< 150 mu M). The molecular mass of the purified enzyme was approximate to 274 kD and the enzyme could be a heterotetramer of 110, 82, 43 and 39 kD subunits as determined by SDS-PAGE. (C) 2007 Elsevier Masson SAS. All rights reserved.