4,5-二溴-噻吩-3-羧酸 | 101079-66-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 噻吩类
• 中文名称: 4,5-二溴-噻吩-3-羧酸
• 中文别名: 4,5-二溴噻吩-3-羧酸
• 英文名称: 4,5-dibromo-thiophene-3-carboxylic acid
• 英文别名: 4,5-Dibrom-thiophen-3-carbonsaeure；4,5-Dibromothiophene-3-carboxylic acid
• CAS: 101079-66-7
• 化学式: C₅H₂Br₂O₂S
• 分子量: 285.944
• InChiKey: ARYZJCDPKDFHPT-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.8
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  65.5
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4,5-二溴-噻吩-3-羧酸 在 溴 、 溶剂黄146 作用下， 生成 2,4,5-三溴噻吩-3-羧酸
  参考文献：
  名称：

  Lawesson, Arkiv foer Kemi, 1957, vol. 11, p. 317,322

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  4,5-二溴噻吩-3-甲醛 在 sodium hydroxide 、 potassium permanganate 作用下， 生成 4,5-二溴-噻吩-3-羧酸
  参考文献：
  名称：

  Novel thienopyrrole glycogen phosphorylase inhibitors: Synthesis, in vitro SAR and crystallographic studies

  摘要：

  Two series of novel thienopyrrole inhibitors of recombinant human liver glycogen phosphorylase a (GPa) which are effective in reducing glucose output from rat hepatocytes are described. Representative compounds have been shown to bind at the dimer interface site of the rabbit muscle enzyme by X-ray crystallography.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2006.08.047

文献信息

• Lawesson, Arkiv foer Kemi, 1957, vol. 11, p. 317,322
  作者：Lawesson

  DOI：——

  日期：——
• Novel thienopyrrole glycogen phosphorylase inhibitors: Synthesis, in vitro SAR and crystallographic studies
  作者：Paul R.O. Whittamore、Matthew S. Addie、Stuart N.L. Bennett、Alan M. Birch、Michael Butters、Linda Godfrey、Peter W. Kenny、Andrew D. Morley、Paul M. Murray、Nikos G. Oikonomakos、Ludovic R. Otterbein、Andrew D. Pannifer、Jeremy S. Parker、Kristy Readman、Pawel S. Siedlecki、Paul Schofield、Andy Stocker、Melvyn J. Taylor、Linda A. Townsend、David P. Whalley、Jennifer Whitehouse

  DOI：10.1016/j.bmcl.2006.08.047

  日期：2006.11

  Two series of novel thienopyrrole inhibitors of recombinant human liver glycogen phosphorylase a (GPa) which are effective in reducing glucose output from rat hepatocytes are described. Representative compounds have been shown to bind at the dimer interface site of the rabbit muscle enzyme by X-ray crystallography.