N-[2-(2-{2-(2-azidoethoxy)ethoxy}ethoxy)ethyl]-7-nitro-2,1,3-benzoxadiazol-4-amine | 1351811-14-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苯并恶二唑类
• 英文名称: N-[2-(2-{2-(2-azidoethoxy)ethoxy}ethoxy)ethyl]-7-nitro-2,1,3-benzoxadiazol-4-amine
• 英文别名: N-[2-[2-[2-(2-azidoethoxy)ethoxy]ethoxy]ethyl]-4-nitro-2,1,3-benzoxadiazol-7-amine
• CAS: 1351811-14-7
• 化学式: C₁₄H₁₉N₇O₆
• 分子量: 381.348
• InChiKey: ZTJNWVOHDVHTNZ-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  27
• 可旋转键数：
  13
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  139
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-[2-(2-{2-(2-azidoethoxy)ethoxy}ethoxy)ethyl]-7-nitro-2,1,3-benzoxadiazol-4-amine 、 deioleyl 2-propynylamidophosphate 在 copper(ll) sulfate pentahydrate 、 sodium ascorbate 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 18.0h， 以65%的产率得到dioleyl 2-[2-{2-(2-{4-({(7-nitro-2,1,3-benzoxadiazol-4-yl)amino}methyl)-1H-1,2,3-triazol-1-yl}ethoxy)ethoxy}ethoxy]ethylamidophosphate
  参考文献：
  名称：

  通过点击化学模块化构建荧光脂磷酰胺

  摘要：

  报道了荧光脂磷酰胺的合成。它们的模块化结构允许分子结构的多种变化，包括通过短亚甲基或四甘醇间隔物将荧光探针与脂磷酰胺部分分离。收敛合成的最后一步是 Huisgen 点击反应，它将荧光探针与 lipophosphoramidate 部分组装起来。本研究考虑了五种荧光探针，包括香豆素、NBD、荧光素、萘二甲酰亚胺和花青。

  DOI：

  10.1002/ejoc.201100900
• 作为产物：
  描述：

  1-氨基-11-叠氮-3,6,9-三氧杂十一烷 、 4-氯-7-硝基苯并-2-氧杂-1,3-二唑 在 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 以87 %的产率得到N-[2-(2-{2-(2-azidoethoxy)ethoxy}ethoxy)ethyl]-7-nitro-2,1,3-benzoxadiazol-4-amine
  参考文献：
  名称：

  使用螺吲哚环氧乙烷衍生物对肽和蛋白质进行化学修饰

  摘要：

  制备抗体-药物缀合物、蛋白质或肽-生物素缀合物以及用作治疗剂或生物医学研究工具的缀合物需要在某些位置对蛋白质和肽进行化学修饰的方法。我们开发了化学修饰方法，使用螺氧吲哚环氧乙烷衍生物来合成蛋白质和肽缀合物。在大多数情况下，螺吲哚环氧乙烷衍生物的环氧基团与肽和蛋白质的某些组氨酸残基和/或N端氨基反应形成共价键。各种蛋白质的修饰反应导致形成仅在一两个位置修饰的蛋白质。

  DOI：

  10.1002/adsc.202300578

文献信息

• [EN] MODULAR CONSTRUCTION OF LIPOPHOSPHOLIPIDS<br/>[FR] CONSTRUCTION MODULAIRE DE LIPOPHOSPHOLIPIDES
  申请人：UNIV BRETAGNE OCCIDENTALE

  公开号：WO2012004419A3

  公开（公告）日：2012-04-12
• Ipomoeassin F Binds Sec61α to Inhibit Protein Translocation
  作者：Guanghui Zong、Zhijian Hu、Sarah O’Keefe、Dale Tranter、Michael J. Iannotti、Ludivine Baron、Belinda Hall、Katherine Corfield、Anja O. Paatero、Mark J. Henderson、Peristera Roboti、Jianhong Zhou、Xianwei Sun、Mugunthan Govindarajan、Jason M. Rohde、Nicolas Blanchard、Rachel Simmonds、James Inglese、Yuchun Du、Caroline Demangel、Stephen High、Ville O. Paavilainen、Wei Q. Shi

  DOI：10.1021/jacs.8b13506

  日期：2019.5.29

  Ipomoeassin F is a potent natural cytotoxin that inhibits growth of many tumor cell lines with single-digit nanomolar potency. However, its biological and pharmacological properties have remained largely unexplored. Building upon our earlier achievements in total synthesis and medicinal chemistry, we used chemical proteomics to identify Sec61 alpha (protein transport protein Sec61 subunit alpha isoform 1), the pore-forming subunit of the Sec61 protein translocon, as a direct binding partner of ipomoeassin F in living cells. The interaction is specific and strong enough to survive lysis conditions, enabling a biotin analogue of ipomoeassin F to pull down Sec61 alpha from live cells, yet it is also reversible, as judged by several experiments including fluorescent streptavidin staining, delayed competition in affinity pulldown, and inhibition of TNF biogenesis after washout. Sec61 alpha forms the central subunit of the ER protein translocation complex, and the binding of ipomoeassin F results in a substantial, yet selective, inhibition of protein translocation in vitro and a broad ranging inhibition of protein secretion in live cells. Lastly, the unique resistance profile demonstrated by specific amino acid single-point mutations in Sec61 alpha provides compelling evidence that Sec61 alpha is the primary molecular target of ipomoeassin F and strongly suggests that the binding of this natural product to Sec61 alpha is distinctive. Therefore, ipomoeassin F represents the first plant-derived, carbohydrate-based member of a novel structural class that offers new opportunities to explore Sec61 alpha function and to further investigate its potential as a therapeutic target for drug discovery.
• Further Dimensions for Sensing in Biofluids: Distinguishing Bioorganic Analytes by the Salt-Induced Adaptation of a Cucurbit[7]uril-Based Chemosensor
  作者：Changming Hu、Thomas Jochmann、Papri Chakraborty、Marco Neumaier、Pavel A. Levkin、Manfred M. Kappes、Frank Biedermann

  DOI：10.1021/jacs.2c01520

  日期：2022.7.27
• Modular Construction of Fluorescent Lipophosphoramidates by Click Chemistry
  作者：Mathieu Berchel、Jean-Pierre Haelters、Hélène Couthon-Gourvès、Laure Deschamps、Patrick Midoux、Pierre Lehn、Paul-Alain Jaffrès

  DOI：10.1002/ejoc.201100900

  日期：2011.11

  The synthesis of fluorescent lipophosphoramidates is reported. Their modular construction allows several variations of the molecular structure including the separation of the fluorescent probe from the lipophosphoramidate moiety by a short methylene or by a tetraethylene glycol spacer. The last step of the convergent synthesis is a Huisgen click reaction, which assembles the fluorescent probe with

  报道了荧光脂磷酰胺的合成。它们的模块化结构允许分子结构的多种变化，包括通过短亚甲基或四甘醇间隔物将荧光探针与脂磷酰胺部分分离。收敛合成的最后一步是 Huisgen 点击反应，它将荧光探针与 lipophosphoramidate 部分组装起来。本研究考虑了五种荧光探针，包括香豆素、NBD、荧光素、萘二甲酰亚胺和花青。
• Chemical Modification of Peptides and Proteins Using Spirooxindole Oxirane Derivatives
  作者：Santosh S. Chavan、Hidetoshi Saze、Fujie Tanaka

  DOI：10.1002/adsc.202300578

  日期：2023.7.4

  used as therapeutics or as tools in biomedical research. We have developed chemical modification methods that use spirooxindole oxirane derivatives for the synthesis of protein- and peptide-conjugates. In most cases, the epoxide group of the spirooxindole oxirane derivatives reacted to form a covalent bond with certain histidine residues and/or the N-terminal amino group of peptides and proteins. The

  制备抗体-药物缀合物、蛋白质或肽-生物素缀合物以及用作治疗剂或生物医学研究工具的缀合物需要在某些位置对蛋白质和肽进行化学修饰的方法。我们开发了化学修饰方法，使用螺氧吲哚环氧乙烷衍生物来合成蛋白质和肽缀合物。在大多数情况下，螺吲哚环氧乙烷衍生物的环氧基团与肽和蛋白质的某些组氨酸残基和/或N端氨基反应形成共价键。各种蛋白质的修饰反应导致形成仅在一两个位置修饰的蛋白质。