3-[5-(2-oxohexahydrothieno[3,4-d]imidazol-6-yl)pentanoylamino]propionic acid | 96312-56-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 生物素及其衍生物
• 英文名称: 3-[5-(2-oxohexahydrothieno[3,4-d]imidazol-6-yl)pentanoylamino]propionic acid
• 英文别名: 3-N-D-biotinylaminopropanoic acid；N-[5-((3aS)-2-oxo-(3ar,6ac)-hexahydro-thieno[3,4-d]imidazol-4t-yl)-valeryl]-β-alanine；N-[5-((3aS)-2-Oxo-(3ar,6ac)-hexahydro-thieno[3,4-d]imidazol-4t-yl)-valeryl]-β-alanin；Biotinyl-ss-alanin；3-[5-[(3aS,4S,6aR)-2-oxo-1,3,3a,4,6,6a-hexahydrothieno[3,4-d]imidazol-4-yl]pentanoylamino]propanoic acid
• CAS: 96312-56-0
• 化学式: C₁₃H₂₁N₃O₄S
• 分子量: 315.393
• InChiKey: KHLNNZMNFAFRMJ-AUTRQRHGSA-N

物化性质

• 沸点：
  720.4±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.270±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.4
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.77
• 拓扑面积：
  133
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-[5-(2-oxohexahydrothieno[3,4-d]imidazol-6-yl)pentanoylamino]propionic acid 在 三正丁胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 23.08h， 生成 biotinyl-bAla-(1).H-Lys(1)-OH
  参考文献：
  名称：

  Probing Adenosine Nucleotide-Binding Proteins with an Affinity-Labeled Nucleotide Probe and Mass Spectrometry

  摘要：

  质谱结合化学标记策略在生物分析中变得非常重要。本文中，我们描述了一种生物素化的酰基核苷酸探针在探测腺苷核苷酸结合蛋白中的应用。我们证明了该探针特异性地与两种纯化的腺苷核苷酸结合蛋白——大肠杆菌重组酶A（RecA）和酵母酒精脱氢酶I（YADH-I）的核苷酸结合位点的赖氨酸残基反应。通过LC-MS/MS，从核苷酸类似物与RecA或YADH-I反应产物的胰蛋白酶消化混合物中鉴定出一个带有特异性标记赖氨酸残基的单一偶联肽。该策略包括标记反应、酶消化、亲和纯化和LC-MS/MS分析，相对简单、快速且直接。该方法应普遍适用于鉴定其他蛋白质核苷酸结合位点的赖氨酸残基。生物素化的酰基核苷酸探针还允许从复杂蛋白混合物中富集和鉴定核苷酸结合蛋白；我们展示了从HeLa-S3和WM-266-4细胞的全细胞裂解物中可以鉴定出超过50种腺苷核苷酸结合蛋白。

  DOI：

  10.1021/ac0622375
• 作为产物：
  描述：

  D-生物素 在 三正丁胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.17h， 生成 3-[5-(2-oxohexahydrothieno[3,4-d]imidazol-6-yl)pentanoylamino]propionic acid
  参考文献：
  名称：

  Probing Adenosine Nucleotide-Binding Proteins with an Affinity-Labeled Nucleotide Probe and Mass Spectrometry

  摘要：

  质谱结合化学标记策略在生物分析中变得非常重要。本文中，我们描述了一种生物素化的酰基核苷酸探针在探测腺苷核苷酸结合蛋白中的应用。我们证明了该探针特异性地与两种纯化的腺苷核苷酸结合蛋白——大肠杆菌重组酶A（RecA）和酵母酒精脱氢酶I（YADH-I）的核苷酸结合位点的赖氨酸残基反应。通过LC-MS/MS，从核苷酸类似物与RecA或YADH-I反应产物的胰蛋白酶消化混合物中鉴定出一个带有特异性标记赖氨酸残基的单一偶联肽。该策略包括标记反应、酶消化、亲和纯化和LC-MS/MS分析，相对简单、快速且直接。该方法应普遍适用于鉴定其他蛋白质核苷酸结合位点的赖氨酸残基。生物素化的酰基核苷酸探针还允许从复杂蛋白混合物中富集和鉴定核苷酸结合蛋白；我们展示了从HeLa-S3和WM-266-4细胞的全细胞裂解物中可以鉴定出超过50种腺苷核苷酸结合蛋白。

  DOI：

  10.1021/ac0622375

文献信息

• Artificial Metalloproteins Containing Co₄O₄ Cubane Active Sites
  作者：Lisa Olshansky、Raúl Huerta-Lavorie、Andy I. Nguyen、Jaicy Vallapurackal、Ariel Furst、T. Don Tilley、A. S. Borovik

  DOI：10.1021/jacs.7b13052

  日期：2018.2.28

  Artificial metalloproteins (ArMs) containing Co4O4 cubane active sites were constructed via biotin-streptavidin technology. Stabilized by hydrogen bonds (H-bonds), terminal and cofacial CoIII-OH2 moieties are observed crystallographically in a series of immobilized cubane sites. Solution electrochemistry provided correlations of oxidation potential and pH. For variants containing Ser and Phe adjacent to the

  通过生物素-链霉亲和素技术构建了含有 Co4O4 立方烷活性位点的人工金属蛋白 (ArMs)。通过氢键（H 键）稳定，在一系列固定的立方烷位点通过晶体学观察到末端和共面 CoIII-OH2 部分。溶液电化学提供了氧化电位和 pH 值的相关性。对于含有与金属辅因子相邻的 Ser 和 Phe 的变体，1e-/1H+ 化学占主导地位，直到 pH 值为 8，高于该值时，氧化变得不依赖于 pH 值。在 Co4O4 活性位点附近安装 Tyr 为一组共面 CoIII-OH2 基团中的一个提供了单个 H 键。使用这种变体，观察到多 e-/多 H+ 化学，以及在 pH 9.5 时与 Tyr 去质子化一致的机制变化。
• Artificial Metalloenzymes:  (Strept)avidin as Host for Enantioselective Hydrogenation by Achiral Biotinylated Rhodium−Diphosphine Complexes
  作者：Myriem Skander、Nicolas Humbert、Jérôme Collot、Julieta Gradinaru、Gérard Klein、Andreas Loosli、Jérôme Sauser、Andrea Zocchi、François Gilardoni、Thomas R. Ward

  DOI：10.1021/ja0476718

  日期：2004.11.1

  We report on the generation of artificial metalloenzymes based on the noncovalent incorporation of biotinylated rhodium-diphosphine complexes in (strept)avidin as host proteins. A chemogenetic optimization procedure allows one to optimize the enantioselectivity for the reduction of acetamidoacrylic acid (up to 96% ee (R) in streptavidin S112G and up to 80% ee (S) in WT avidin). The association constant between a prototypical cationic biotinylated rhodium-diphosphine catalyst precursor and the host proteins was determined at neutral pH: log K-a = 7.7 for avidin (pl = 10.4) and log K-a = 7.1 for streptavidin (pl = 6.4). It is shown that the optimal operating conditions for the enantioselective reduction are 5 bar at 30 degreesC with a 1% catalyst loading.
• Amides and Amino Acid Derivatives of Biotin
  作者：Donald E. Wolf、John Valiant、Karl Folkers

  DOI：10.1021/ja01153a027

  日期：1951.9
• Identification of a drug target motif: An anti-tumor drug NK109 interacts with a PNxxxxP
  作者：Kengo Morohashi、Ayako Yoshino、Atsushi Yoshimori、Seiichi Saito、Seiichi Tanuma、Kengo Sakaguchi、Fumio Sugawara

  DOI：10.1016/j.bcp.2005.03.035

  日期：2005.7

  The synthetic compound NK109 shows ami-tumor effects against a number of human cancer cell lines. The mechanism of action is thought to involve the inhibition of DNA topoisomerase II. However, NK109 also exhibits potent anti-tumor activities against doxorubicin-, cisplatin- and etoposide-resistant human cell lines. This paper describes target validation of NK109 using biotinylated NK109 and a T7 phage library screening procedure. Phage particles displaying an affinity for NK109 were isolated and the DNA sequence determined. The amino acid sequences of selected peptides, and the results of mutation experiments by alanine scanning, confirmed that the binding target motif of NK109 is PNxxxxP. In silico analysis of the interaction between NK109 and the peptide, by docking simulation and molecular dynamics, supported this conclusion. The PNxxxxP motif exists in the C2 domain of protein kinase C alpha. NK109 was confirmed to bind the C2 domain from surface plasmon resonance analysis. Furthermore, NK109 moderately inhibited protein kinase C activity in vitro. Our results show that the anti-tumor activity of NK109 stems from interactions with multiple protein targets. (c) 2005 Elsevier Inc. All rights reserved.