dGTP* | 120727-87-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 英文名称: dGTP*
• 英文别名: α32p2'-dGTP；[α-(32)P]dGTP；[[(2R,3S,5R)-5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-hydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxy(32P)phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate
• CAS: 120727-87-9
• 化学式: C₁₀H₁₆N₅O₁₃P₃
• 分子量: 508.21
• InChiKey: HAAZLUGHYHWQIW-LAIIUMCPSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -5.6
• 重原子数：
  31
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  275
• 氢给体数：
  7
• 氢受体数：
  15

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  ((2R,3S,5R)-5-(2-amino-6-oxo-1,6-dihydro-9H-purin-9-yl)-3-hydroxytetrahydrofuran-2-yl)methyl dihydrogen phosphate-32P 在 piruvate kinase 、 T₅ bacteriophage deoxynucleoside monophosphate kinase 作用下， 生成 dGTP*
  参考文献：
  名称：

  T5噬菌体脱氧核糖核苷单磷酸激酶的底物特异性及其在[α-32P]d/rNTP合成中的应用

  摘要：

  噬菌体 T5 脱氧核苷单磷酸激酶（dNMP 激酶，EC 2.7.4.13）显示可催化 d2CMP 和核糖核苷酸 AMP、GMP 和 CMP 的磷酸化，但不磷酸化 UMP。对于磷酰基的天然受体，发现了 km 和 kcat。T5 dNMP 激酶作为能够磷酸化标记的 r/dNMP 的通用酶的适用性已被证明可用于合成 [α-32P]rNTP 和 [α-32P]dNTP。

  DOI：

  10.1134/s1068162009060090

文献信息

• Substrate specificity of T5 bacteriophage deoxyribonucleoside monophosphate kinase and its application for the synthesis of [α-32P]d/rNTP
  作者：A. Yu. Skoblov、G. V. Mikoulinskaia、S. A. Taran、A. I. Miroshnikov、S. A. Feofanov、Yu. S. Skoblov

  DOI：10.1134/s1068162009060090

  日期：2009.11

  For natural acceptors of the phosphoryl group, km and kcat were found. The applicability of T5 dNMP kinase as a universal enzyme capable of the phosphorylation of labelled r/dNMP was shown for the synthesis of [α-32P]rNTP and [α-32P]dNTP.

  噬菌体 T5 脱氧核苷单磷酸激酶（dNMP 激酶，EC 2.7.4.13）显示可催化 d2CMP 和核糖核苷酸 AMP、GMP 和 CMP 的磷酸化，但不磷酸化 UMP。对于磷酰基的天然受体，发现了 km 和 kcat。T5 dNMP 激酶作为能够磷酸化标记的 r/dNMP 的通用酶的适用性已被证明可用于合成 [α-32P]rNTP 和 [α-32P]dNTP。