4-(4-phenylthiazol-2-yl)piperazine-1-carboxamide | 857496-78-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 二嗪烷类
• 英文名称: 4-(4-phenylthiazol-2-yl)piperazine-1-carboxamide
• 英文别名: 1-(4-Phenyl-2-thiazolyl)-4-carbamoylpiperazine；4-(4-Phenyl-1,3-thiazol-2-yl)piperazine-1-carboxamide
• CAS: 857496-78-7
• 化学式: C₁₄H₁₆N₄OS
• 分子量: 288.373
• InChiKey: GXEVJUTWIIMGLR-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.8
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  90.7
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  哌嗪-1-甲酸盐酸盐 、 2-氯-4-苯基噻唑 在 potassium carbonate 作用下， 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 7.0h， 以30%的产率得到4-(4-phenylthiazol-2-yl)piperazine-1-carboxamide
  参考文献：
  名称：

  分子伴侣 HSP70 中隐秘二级结合位点的发现和表征

  摘要：

  热休克蛋白 70 (HSP70) 是关键分子伴侣，在许多癌症中过度表达，通常与转移和不良预后相关。事实证明，由于 HSP70 ATP 结合位点的柔性和亲水性及其对内源核苷酸的高亲和力，开发 ATP 竞争性、药物样的 HSP70 小分子抑制剂非常困难。本研究的目的是探索使用基于片段的方法通过替代结合位点抑制 HSP70 的潜力。旨在检测 HSP70 中二级结合位点的表面等离子共振 (SPR) 片段筛选，通过 X 射线晶体学鉴定了 HSP70 核苷酸结合域 (NBD) 中与 ATP 结合位点相邻的隐秘结合位点。使用 SPR 和配体观察的 NMR 方法确认片段结合并表征为 ATP 竞争性。应用分子动力学模拟来了解配体结合时与蛋白质的相互作用，并检测到与观察到的具有和不具有隐袋的晶体结构之间的相互转换一致的局部二级结构变化。进行了针对隐秘口袋的虚拟高通量筛选（vHTS），并通过 SPR 证实了具有

  DOI：

  10.3390/molecules27030817

文献信息

• JPS56127364A
  申请人：——

  公开号：JPS56127364A

  公开（公告）日：1981-10-06
• COMPOSITION FOR DYEING KERATIN FIBRES, COMPRISING AN OXIDATION BASE AND A PARTICULAR HETEROARYL COUPLER
  申请人：L'OREAL

  公开号：US20170087075A1

  公开（公告）日：2017-03-30

  The invention relates to a composition comprising: i) at least one oxidation base, preferably of heterocyclic and/or para-phenylenediamine type; and ii) at least one heteroaryl coupler of formula (I), with R 1 , R 2 , R 3 , A and X as defined in the description. The invention also relates to a process for dyeing keratin fibres using ingredients i) and ii); to a kit comprising ingredients i) and ii); and to the use of ingredient i) combined with ii) for dyeing keratin fibres. The composition of the invention leads to particularly powerful, chromatic and sparingly selective colourings.
• US4476128A
  申请人：——

  公开号：US4476128A

  公开（公告）日：1984-10-09
• US9993409B2
  申请人：——

  公开号：US9993409B2

  公开（公告）日：2018-06-12
• Discovery and Characterization of a Cryptic Secondary Binding Site in the Molecular Chaperone HSP70
  作者：Suzanne O’Connor、Yann-Vaï Le Bihan、Isaac M. Westwood、Manjuan Liu、Oi Wei Mak、Gabriel Zazeri、Ana P. R. Povinelli、Alan M. Jones、Rob van Montfort、Jóhannes Reynisson、Ian Collins

  DOI：10.3390/molecules27030817

  日期：——

  potential for the inhibition of HSP70 through alternative binding sites using fragment-based approaches. A surface plasmon resonance (SPR) fragment screen designed to detect secondary binding sites in HSP70 led to the identification by X-ray crystallography of a cryptic binding site in the nucleotide-binding domain (NBD) of HSP70 adjacent to the ATP-binding site. Fragment binding was confirmed and characterized

  热休克蛋白 70 (HSP70) 是关键分子伴侣，在许多癌症中过度表达，通常与转移和不良预后相关。事实证明，由于 HSP70 ATP 结合位点的柔性和亲水性及其对内源核苷酸的高亲和力，开发 ATP 竞争性、药物样的 HSP70 小分子抑制剂非常困难。本研究的目的是探索使用基于片段的方法通过替代结合位点抑制 HSP70 的潜力。旨在检测 HSP70 中二级结合位点的表面等离子共振 (SPR) 片段筛选，通过 X 射线晶体学鉴定了 HSP70 核苷酸结合域 (NBD) 中与 ATP 结合位点相邻的隐秘结合位点。使用 SPR 和配体观察的 NMR 方法确认片段结合并表征为 ATP 竞争性。应用分子动力学模拟来了解配体结合时与蛋白质的相互作用，并检测到与观察到的具有和不具有隐袋的晶体结构之间的相互转换一致的局部二级结构变化。进行了针对隐秘口袋的虚拟高通量筛选（vHTS），并通过 SPR 证实了具有