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乙醇脱氢酶 | 9031-72-5

中文名称
乙醇脱氢酶
中文别名
——
英文名称
alcohol dehydrogenase
英文别名
aldehyde reductase;ADH;alcohol dehydrogenase (NAD);aliphatic alcohol dehydrogenase;ethanol dehydrogenase;NAD-dependent alcohol dehydrogenase;NAD-specific aromatic alcohol dehydrogenase;NADH-alcohol dehydrogenase;NADH-aldehyde dehydrogenase;primary alcohol dehydrogenase;yeast alcohol dehydrogenase
CAS
9031-72-5
化学式
mdl
——
分子量
——
InChiKey
——
BEILSTEIN
——
EINECS
——
  • 物化性质
  • 计算性质
  • ADMET
  • 安全信息
  • SDS
  • 制备方法与用途
  • 上下游信息
  • 反应信息
  • 文献信息
  • 表征谱图
  • 同类化合物
  • 相关功能分类
  • 相关结构分类

物化性质

  • 溶解度:
    H2O:1.0mg/mL,透明至微浑浊,无色至淡黄色
  • 稳定性/保质期:
    1. 稳定性:纯中近中性的高浓度酶在5℃时可稳定存在几天,在酸性(pH低于6.0)和碱性(pH大于8.5)溶液中不稳定;在稀溶液中加入谷胱甘肽、半胱酸或血清白蛋白可以增加其稳定性。含有蔗糖磷酸盐的冻干粉,在4℃下储存六个月后活力降低10%;含有磷酸盐的结晶悬浮液,在相同条件下储存六个月后活力降低40%。激活剂包括巯基乙醇、二巯基苏糖醇、半胱酸和重螯合剂抑制剂则有重属和巯基试剂。

    2. 请避免吸入本品冻干体粉尘,并注意不要让其接触到眼睛或皮肤。

安全信息

  • TSCA:
    Yes
  • WGK Germany:
    3
  • 海关编码:
    35079090

制备方法与用途

乙醇脱氢酶概述

乙醇脱氢酶(Alcohol dehydrogenase,ADH)是一种含的酶类,在机体内具有较高的器官特异性分布,尤其在肝脏中最为丰富。正常生理代谢过程中,ADH能够催化乙醇酒精)代谢。

化学性质

乙醇脱氢酶为类白色的冻干粉状物,能溶于。其pI值约为5.4,最适pH值范围为8.6-9.0(进行乙醇氧化)或7.0(进行醛还原)。在近中性的高浓度纯中,该酶可在约5℃下稳定存在几天;但在酸性(pH低于6.0)和碱性(pH大于8.5)溶液中不稳定。稀释的溶液中加入谷胱甘肽、半胱酸或血清白蛋白可提高其稳定性;含有蔗糖磷酸盐的冻干粉在4℃条件下储存六个月后活力降低10%;而含有磷酸盐的结晶悬浮液在同样条件下的活力则降低40%。该酶的激活剂包括巯基乙醇、二巯基苏糖醇、半胱酸和重螯合剂,而抑制剂主要包括重属和巯基试剂。

酶反应

酶反应为:醇 + 辅酶I → 醛或酮 + 还原辅酶I

用途

乙醇脱氢酶可用于测定乙醇含量及血液中酒精的浓度。在临床诊断方面,它有助于检测糖尿病、肝坏死和酒精中毒,还用于鉴定脱羧酶以及定性检测辅酶I及还原辅酶I。

分子结构与特性

乙醇脱氢酶是一种分子量为141kDa的四聚体,由四个相同的亚基组成。每个亚基的活性位点含有一个原子,并具有两个反应性巯基和一个组酸残基。等电点范围为5.4-5.8,最适pH值为8.6-9.0。

底物与抑制剂

该酶主要与酵母乙醇脱氢酶最易发生反应,随着醇体积的增加或减少,其活性降低。对支链醇和仲醇的反应活性也相对较低。

抑制剂包括能与游离巯基反应的化合物,如N-烷基马来酰亚胺乙酰胺;螯合剂,例如1,10-咯啉、8-羟喹啉、2,2′-联吡啶以及硫脲;底物类似物抑制剂,包括β-NAD类、嘌呤嘧啶生物乙醇乙醇。吸光系数:E₁% = 14.6(,280nm)

生产方法

以马肝为原料,绞碎后提取上清液,并用硫酸进行分级沉淀获取粗品,随后通过透析和重结晶步骤最终得到纯化的酶制品。

反应信息

  • 作为试剂:
    描述:
    吗啉乙醇potassium dihydrogenphosphate 、 sodium cyanoborohydride 、 C128H108N28O12Zn4(8+)*8BF4(1-)三乙胺乙醇脱氢酶 作用下, 以 乙腈 为溶剂, 以66%的产率得到N-乙基吗啉
    参考文献:
    名称:
    Enzyme Grafting with a Cofactor-Decorated Metal-Organic Capsule for Solar-to-Chemical Conversion
    摘要:
    DOI:
    10.1021/jacs.2c12636
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