乳酸脱氢酶(LDH)是一种与氧化型辅酶Ⅰ(NAD+)为氢受体的糖酵解酶。它能催化L-乳酸与丙酮酸之间的可逆反应,由4条多肽链组成。
该酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。LDH的主要功能是催化丙酮酸生成乳酸,几乎在所有组织中均有分布。同工酶有六种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)、LDH-5(M4)及LDH-C4,可通过电泳方法分离。不同组织中LDH同功酶的分布具有特异性,可用于疾病诊断。
正常人血清中的LDH2含量高于LDH1。在急性心肌梗死(AMI)时,LDH1会升高,并晚于LDH2。由于半寿期长,LDH常用于回顾性诊断和病情监测。
乳酸脱氢酶同工酶的组织分布LDH分子量为130~140KDa,由两种亚单位组成:H(表示心)和M(表示肌肉)。它们以不同的形式排列组合形成5种同工酶:LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。在不同组织中的分布如下:
血清中LDH的含量顺序是:LDH2 > LDH1 > LDH3 > LDH4 > LDH5。
乳酸脱氢酶活力测定乳酸脱氢酶(LDH)酶活力测定试剂盒可用于定量测量血清、组织细胞培养基或组织细胞匀浆裂解液中的LDH活性。L-乳酸脱氢酶能够催化NAD+氧化L-乳酸生成丙酮酸,后者与2,4-二硝基苯肼反应生成棕红色的丙酮酸二硝基苯腙,在450 nm处具有特征吸收峰。
用途乳酸脱氢酶广泛存在于各种组织中,特别是在心肌、肝、骨骼肌和肺含量最多。其活力约为血清中的500~1000倍。当器官或组织损伤时,此酶会释放到血液中,导致血清中LDH含量升高。但这种升高的情况缺乏特异性。
临床应用研究发现,LDH只能在细胞质中发现而不能在分泌物中找到,因此血清中的LDH反映了细胞膜的破坏或细胞损伤。当身体器官、组织的细胞遭受损伤、炎症或其他生理或病理过程时,乳酸脱氢酶可能会被释放到血液中,从而导致其水平升高。