6-phenyl-N-acetyl-2-aminobenzo[d]thiazole | 1204741-92-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苯并噻唑类
• 英文名称: 6-phenyl-N-acetyl-2-aminobenzo[d]thiazole
• 英文别名: N-(6-phenylbenzo[d]thiazol-2-yl)acetamide；N-(6-phenyl-1,3-benzothiazol-2-yl)acetamide
• CAS: 1204741-92-3
• 化学式: C₁₅H₁₂N₂OS
• 分子量: 268.339
• InChiKey: QRKJGBJCNLLUER-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.07
• 拓扑面积：
  70.2
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  2-氨基-6-溴苯并噻唑 在 四(三苯基膦)钯 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 乙腈 为溶剂， 反应 30.5h， 生成 6-phenyl-N-acetyl-2-aminobenzo[d]thiazole
  参考文献：
  名称：

  N-(6-Arylbenzo[d]thiazole-2-acetamide 衍生物的合成及其生物活性：一种实验和计算方法

  摘要：

  在 Pd(0) 存在下，使用各种芳基硼频哪醇酯/酸，通过 CC 偶联方法合成了一系列新的 N-(6-芳基苯并[d] 噻唑-2-基)乙酰胺。评估了新合成的化合物的各种生物活性，如抗氧化、溶血、抗菌和脲酶抑制。在生物测定中发现这些化合物具有中等至良好的活性。在筛选的测试生物活性中，这些化合物显示出最显着的脲酶抑制活性。在脲酶抑制中，发现所有化合物都比所用的标准品更具活性。发现化合物 N-(6-(对甲苯基)苯并[d]噻唑-2-基)乙酰胺是最有活性的。为了了解这种脲酶抑制作用，进行了分子对接研究。计算机研究表明，这些乙酰胺衍生物与脲酶的非金属活性位点结合。结构-活性研究表明，化合物与酶的 H 键合对其抑制很重要。

  DOI：

  10.3390/molecules21030266

文献信息

• Synthesis of N-(6-Arylbenzo[d]thiazole-2-acetamide Derivatives and Their Biological Activities: An Experimental and Computational Approach
  作者：Yasmeen Gull、Nasir Rasool、Mnaza Noreen、Ataf Altaf、Syed Musharraf、Muhammad Zubair、Faiz-Ul-Hassan Nasim、Asma Yaqoob、Vincenzo DeFeo、Muhammad Zia-Ul-Haq

  DOI：10.3390/molecules21030266

  日期：——

  urease inhibition, all compounds were found more active than the standard used. The compound N-(6-(p-tolyl)benzo[d]thiazol-2-yl)acetamide was found to be the most active. To understand this urease inhibition, molecular docking studies were performed. The in silico studies showed that these acetamide derivatives bind to the non-metallic active site of the urease enzyme. Structure-activity studies revealed

  在 Pd(0) 存在下，使用各种芳基硼频哪醇酯/酸，通过 CC 偶联方法合成了一系列新的 N-(6-芳基苯并[d] 噻唑-2-基)乙酰胺。评估了新合成的化合物的各种生物活性，如抗氧化、溶血、抗菌和脲酶抑制。在生物测定中发现这些化合物具有中等至良好的活性。在筛选的测试生物活性中，这些化合物显示出最显着的脲酶抑制活性。在脲酶抑制中，发现所有化合物都比所用的标准品更具活性。发现化合物 N-(6-(对甲苯基)苯并[d]噻唑-2-基)乙酰胺是最有活性的。为了了解这种脲酶抑制作用，进行了分子对接研究。计算机研究表明，这些乙酰胺衍生物与脲酶的非金属活性位点结合。结构-活性研究表明，化合物与酶的 H 键合对其抑制很重要。
• PI3K/mTOR INHIBITORS
  申请人：Gong Xianchang

  公开号：US20110178070A1

  公开（公告）日：2011-07-21

  The invention relates to PI3K/mTOR inhibiting compounds consisting of the formula: wherein the variables are as defined herein. The invention also relates to pharmaceutical compositions, kits and articles of manufacture comprising such compounds; methods and intermediates useful for making the compounds; and methods of using said compounds.

  该发明涉及公式如下的PI3K/mTOR抑制化合物：其中变量的定义如下。该发明还涉及包括此类化合物的制药组合物、工具箱和制造物品；用于制备该化合物的方法和中间体；以及使用该化合物的方法。
• PI3K/M TOR inhibitors
  申请人：Takeda Pharmaceutical Company Limited

  公开号：EP2311842A2

  公开（公告）日：2011-04-20

  Compounds of the formula: wherein ring A is heteroaryl, Q is O or S; L is selected from the group consisting of -CHR3-, -NR4- and -O-; X1 and X2 are each independently selected from the group consisting of CR5, and N; and R1, R2, R3, R4, R5 and R5' are defined herein, are provided. The compounds are P13K/mTOR inhibitors and are useful in the treatment of a number of conditions, including cancer and inflammatory diseases.

  式中的化合物： 其中环 A 是杂芳基，Q 是 O 或 S；L 选自 -CHR3-、-NR4- 和 -O- 组成的组；X1 和 X2 各自独立地选自 CR5 和 N 组成的组；以及 R1、R2、R3、R4、R5 和 R5' 在此定义。这些化合物是 P13K/mTOR 抑制剂，可用于治疗多种疾病，包括癌症和炎症性疾病。
• [EN] PI3K/M TOR INHIBITORS<br/>[FR] INHIBITEURS DE PI3K/M TOR
  申请人：TAKEDA PHARMACEUTICAL

  公开号：WO2010008847A3

  公开（公告）日：2010-10-21
• Structural Basis for Isoform Selectivity in a Class of Benzothiazole Inhibitors of Phosphoinositide 3-Kinase γ
  作者：Philip N. Collier、Gabriel Martinez-Botella、Mark Cornebise、Kevin M. Cottrell、John D. Doran、James P. Griffith、Sudipta Mahajan、François Maltais、Cameron S. Moody、Emilie Porter Huck、Tiansheng Wang、Alex M. Aronov

  DOI：10.1021/jm500362j

  日期：2015.1.8

  Phosphoinositide 3-kinase gamma (PI3K gamma) is an attractive target to potentially treat a range of disease states. Herein, we describe the evolution of a reported phenylthiazole pan-PI3K inhibitor into a family of potent and selective benzothiazole inhibitors. Using X-ray crystallography, we discovered that compound 22 occupies a previously unreported hydrophobic binding cleft adjacent to the ATP binding site of PI3K gamma, and achieves its selectivity by exploiting natural sequence differences among PI3K isoforms in this region.