allyl-S-adenosyl homocysteine | 875155-64-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 5'-脱氧核糖核苷
• 英文名称: allyl-S-adenosyl homocysteine
• 英文别名: (2S)-2-amino-4-[[(2S,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl-prop-2-enylsulfonio]butanoate
• CAS: 875155-64-9
• 化学式: C₁₇H₂₄N₆O₅S
• 分子量: 424.481
• InChiKey: GFGYWGPRDTVIHL-FLSALXOJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.2
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  187
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  allyl-S-adenosyl homocysteine 、 2,3-二羟基萘 在 disodium ethylenediamine tetraacetic acid 、 magnesium chloride 、 Cleland's reagent 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 14.0h， 以36%的产率得到2-(prop-2-enyloxy)naphthalen-1-ol
  参考文献：
  名称：

  Enzymatic Allylation of Catechols

  摘要：

  通过儿茶酚 O-甲基转移酶（COMT）使用烯丙基化 S-腺苷-l-蛋氨酸（烯丙基-SAM）类似物实现了儿茶酚的酶促烯丙基化，具有相对较好的化学选择性和区域选择性。这一新反应为儿茶酚的烯丙基化提供了另一种程序，可作为有机合成中的生物催化烯丙基化方法加以推广。

  DOI：

  10.1246/cl.150237
• 作为产物：
  描述：

  S-allyl-L-homocysteine 、 5’-三磷酸腺苷 在 recombinant Homo sapiens methionine adenosyltransferase 2 、 potassium chloride 、 magnesium chloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 allyl-S-adenosyl homocysteine 、 S-allyl-5'-thio-adenosine
  参考文献：
  名称：

  合成和利用 S-腺苷-L-甲硫氨酸类似物的简便化学酶策略

  摘要：

  据报道，用于合成S-腺苷-L-甲硫氨酸 (SAM) 类似物的化学酶平台与下游 SAM 利用酶兼容。合成了 44 种非天然 S/Se 烷基化 Met 类似物，并将其用于探测五种不同的蛋氨酸腺苷转移酶 (MAT) 的底物特异性。人类 MAT II 是所分析的 MAT 中最受允许的之一，并且能够化学酶合成 29 种非天然 SAM 类似物。作为天然产物“烷基随机化”可行性的概念证明，通过使用耦合的 hMAT2-RebM 系统（RebM 是参与瑞贝卡霉素的糖 C4'- O-甲基转移酶）生成了一小组差异烷基化吲哚并咔唑类似物。生物合成）。在单个容器中耦合 SAM 合成和利用的能力避免了与 SAM 类似物快速分解相关的问题，从而为进一步研究各种 SAM 利用酶打开了大门。

  DOI：

  10.1002/anie.201308272

文献信息

• Molecular characterization of the C-methyltransferase NovO of Streptomyces spheroides, a valuable enzyme for performing Friedel–Crafts alkylation
  作者：Martin Tengg、Harald Stecher、Peter Remler、Inge Eiteljörg、Helmut Schwab、Mandana Gruber-Khadjawi

  DOI：10.1016/j.molcatb.2012.03.016

  日期：2012.12

  The methyltransferase NovO cloned from Streptomyces spheroides could be heterologously produced as soluble and active enzyme in Escherichia coli. Sequencing of the cloned novO gene revealed differences to the GenBank entry AAF67508.1 resulting in a different amino acid at position 223 (Cys instead of Ser). A generated variant containing a Ser residue at this position, however, resulted in poor ability to express soluble and enzymatically active protein. Characterization of NovO revealed a type I methyltransferase that performs its action as a dimer in solution. Functional elements include the conserved S-adenosyl-L-methionine (SAM) binding site (consensus: E/DXXXGXG) as DLCCGSG (residues 45-51). Mutation analyses of the respective amino acids verified their importance for cofactor binding and enzyme activity. In soluble protein fractions of mutants D45N and G49A the calculated kat values decreased from 2.5 x 10(-2) s(-1) of the wild-type protein to 9.7 x 10(-4) s(-1) and 1.2 x 10(-3) s(-1), respectively. A histidine at position 15 was identified as the catalytic base in the methyl transfer reaction. The analysis of purified enzyme preparations showed that the transfer of allyl groups via the SAM analog allyl-SAH occurs with a fourfold increased K-cat of 11 x 10(-3) s(-1) compared to 3.2 x 10(-3) s(-1) for methyl transfer. However, the evolutionary design toward SAM is obvious from the Km value of 0.06 mM compared to 0.22 mM for allyl-SAH. (C) 2012 Elsevier B.V. All rights reserved.