[4(S)-azido-3(S)-isobutyl-5(S)-(2-methoxy-ethoxy)-tetrahydro-furan-2(S)-ylmethoxy]-tert-butyl-diphenyl-silane | 310890-40-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机金属化合物 - 有机类金属化合物
• 英文名称: [4(S)-azido-3(S)-isobutyl-5(S)-(2-methoxy-ethoxy)-tetrahydro-furan-2(S)-ylmethoxy]-tert-butyl-diphenyl-silane
• CAS: 310890-40-5
• 化学式: C₂₈H₄₁N₃O₄Si
• 分子量: 511.737
• InChiKey: ZLMGWLJQZDYQSI-XDZXDJIYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.29
• 重原子数：
  36.0
• 可旋转键数：
  12.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  85.68
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [4(S)-azido-3(S)-isobutyl-5(S)-(2-methoxy-ethoxy)-tetrahydro-furan-2(S)-ylmethoxy]-tert-butyl-diphenyl-silane 在 palladium on activated charcoal N-甲基吗啉 、 四丙基高钌酸铵 、 4 A molecular sieve 、 四丁基氟化铵 、 氢气 、 1-羟基苯并三唑 、 溶剂黄146 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 35.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  Tetrahydrofuran as a Scaffold for Peptidomimetics. Application to the Design and Synthesis of Conformationally Constrained Metalloproteinase Inhibitors

  摘要：

  Enantiopure functionalized tetrahydrofurans were synthesized as prototypical conformationally constrained analogs of acyclic succinic acid-based inhibitors of metalloproteinases. While preliminary docking study showed good congruence with a potent inhibitor, the biological results were disappointing. Molecular dynamics simulation revealed the weakness of the H-bond interactions. (C) 2000 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(00)00687-6
• 作为产物：
  描述：

  (5S)-5-({[(2-甲基-2-丙基)(二苯基)硅烷基]氧基}甲基)-2(5H)-呋喃酮 在 copper(l) iodide 、 2,3-二巯基丁二酸 、 4 A molecular sieve 、 2,4,6-三异丙基苯磺酰叠氮化物 、 二异丁基氢化铝 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 、 甲苯 为溶剂， 反应 49.5h， 生成 [4(S)-azido-3(S)-isobutyl-5(S)-(2-methoxy-ethoxy)-tetrahydro-furan-2(S)-ylmethoxy]-tert-butyl-diphenyl-silane
  参考文献：
  名称：

  Tetrahydrofuran as a Scaffold for Peptidomimetics. Application to the Design and Synthesis of Conformationally Constrained Metalloproteinase Inhibitors

  摘要：

  Enantiopure functionalized tetrahydrofurans were synthesized as prototypical conformationally constrained analogs of acyclic succinic acid-based inhibitors of metalloproteinases. While preliminary docking study showed good congruence with a potent inhibitor, the biological results were disappointing. Molecular dynamics simulation revealed the weakness of the H-bond interactions. (C) 2000 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0040-4020(00)00687-6