3-O-(tert-butyldimethylsilyl)-1α-[(tert-butyldimethylsilyl)oxy]-15α,25-bis(methoxymethoxy)vitamin D3 | 1181662-14-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机金属化合物 - 有机类金属化合物
• 英文名称: 3-O-(tert-butyldimethylsilyl)-1α-[(tert-butyldimethylsilyl)oxy]-15α,25-bis(methoxymethoxy)vitamin D3
• CAS: 1181662-14-5
• 化学式: C₄₃H₈₀O₆Si₂
• 分子量: 749.276
• InChiKey: RMRPECVERATBEM-VRCJCGNCSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  11.99
• 重原子数：
  51.0
• 可旋转键数：
  16.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.86
• 拓扑面积：
  55.38
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-O-(tert-butyldimethylsilyl)-1α-[(tert-butyldimethylsilyl)oxy]-15α,25-bis(methoxymethoxy)vitamin D3 在 D(+)-10-樟脑磺酸 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 23.0h， 以58%的产率得到1α,15α,25-trihydroxyvitamin D3
  参考文献：
  名称：

  New C15-Substituted Active Vitamin D₃

  摘要：

  C15-Substituted 1 alpha,25-dihydroxyvitamin D-3 analogs were synthesized for the first time to investigate the effects of the modified CD-ring on biological activity concerning the agonistic positioning of helix-3 and helix-12 of the vitamin D receptor (VDR). X-ray cocrystallographic analysis proved that 0.6 angstrom shifts of the CD-ring and shrinking of the side chain were necessary to maintain the position of the 25-hydroxy group for proper interaction with helix-12. The 15-hydroxy-16-ene derivative showed higher binding affinity for hVDR than the natural hormone.

  DOI：

  10.1021/ol200828s
• 作为产物：
  描述：

  (1S,2S,6S,7R,8S,9R)-2-[(tert-butyldimethylsilyl)oxy]-8,9-epoxy-6-methylbicyclo[4.3.0]nonan-7-ol 在 正丁基锂 、 四丙基高钌酸铵 、 palladium on carbon 、 四丁基氟化铵 、 氢气 、 magnesium 、 N-甲基吗啉氧化物 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 乙醚 、 正己烷 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 91.17h， 生成 (6R,7R)-7-[(R)-6-(methoxymethoxy)-6-methylheptan-2-yl]-6-methylbicyclo[4.3.0]non-9-en-2-one 、 3-O-(tert-butyldimethylsilyl)-1α-[(tert-butyldimethylsilyl)oxy]-15α,25-bis(methoxymethoxy)vitamin D3
  参考文献：
  名称：

  New C15-Substituted Active Vitamin D₃

  摘要：

  C15-Substituted 1 alpha,25-dihydroxyvitamin D-3 analogs were synthesized for the first time to investigate the effects of the modified CD-ring on biological activity concerning the agonistic positioning of helix-3 and helix-12 of the vitamin D receptor (VDR). X-ray cocrystallographic analysis proved that 0.6 angstrom shifts of the CD-ring and shrinking of the side chain were necessary to maintain the position of the 25-hydroxy group for proper interaction with helix-12. The 15-hydroxy-16-ene derivative showed higher binding affinity for hVDR than the natural hormone.

  DOI：

  10.1021/ol200828s