[5',5'-²H2]-5-nitro-1-(β-D-ribofuranosyl)imidazole | 785816-45-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 咪唑核糖核苷和核糖核苷酸
• 英文名称: [5',5'-²H2]-5-nitro-1-(β-D-ribofuranosyl)imidazole
• 英文别名: [5',5''-D2]5-nitro-1-(β-D-ribofuranosyl)imidazole；(2R,3S,4R,5R)-2-[dideuterio(hydroxy)methyl]-5-(5-nitroimidazol-1-yl)oxolane-3,4-diol
• CAS: 785816-45-7
• 化学式: C₈H₁₁N₃O₆
• 分子量: 247.176
• InChiKey: MNKZJKGAWFXTBY-WRJTZIIPSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.1
• 重原子数：
  17
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.62
• 拓扑面积：
  134
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [5',5'-²H2]-5-nitro-1-(β-D-ribofuranosyl)imidazole 在 palladium on activated charcoal 四氯三氧化二磷 、 水 、 氢气 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 7.5h， 生成 [5',5'-²H2]-5-amino-1-(β-D-ribofuranosyl)imidazole 5'-phosphate
  参考文献：
  名称：

  Biosynthesis of the thiamin pyrimidine: the reconstitution of a remarkable rearrangement reaction

  摘要：

  5-氨基咪唑核苷酸（AIR）转化为4-氨基-2-甲基-5-羟甲基嘧啶（HMP）的反应是细菌硫胺素生物合成途径中的一个迷人反应，可能是初级代谢中最复杂的未解决重排反应。我们已经成功地在无细胞系统中重构了这个反应。E. coli 的 thiC 基因产物以及一个额外的未鉴定的 E. coli 蛋白质是反应所必需的。此外，SAM 和烟酰胺辅因子也是完全活性所需的。我们描述了标记研究，以确定嘧啶中大多数原子的来源。基于这些研究，提出了一种 HMP 形成的新机制。

  DOI：

  10.1039/b405429f
• 作为产物：
  描述：

  [5',5'-2H2]-1,2,3,5-tetra-O-acetyl ribofuranose 在 氢溴酸 、 三乙胺 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 xylene 为溶剂， 反应 13.33h， 生成 [5',5'-²H2]-5-nitro-1-(β-D-ribofuranosyl)imidazole
  参考文献：
  名称：

  Biosynthesis of the thiamin pyrimidine: the reconstitution of a remarkable rearrangement reaction

  摘要：

  5-氨基咪唑核苷酸（AIR）转化为4-氨基-2-甲基-5-羟甲基嘧啶（HMP）的反应是细菌硫胺素生物合成途径中的一个迷人反应，可能是初级代谢中最复杂的未解决重排反应。我们已经成功地在无细胞系统中重构了这个反应。E. coli 的 thiC 基因产物以及一个额外的未鉴定的 E. coli 蛋白质是反应所必需的。此外，SAM 和烟酰胺辅因子也是完全活性所需的。我们描述了标记研究，以确定嘧啶中大多数原子的来源。基于这些研究，提出了一种 HMP 形成的新机制。

  DOI：

  10.1039/b405429f

文献信息

• Anaerobic 5-Hydroxybenzimidazole Formation from Aminoimidazole Ribotide: An Unanticipated Intersection of Thiamin and Vitamin B₁₂ Biosynthesis
  作者：Angad P. Mehta、Sameh H. Abdelwahed、Michael K. Fenwick、Amrita B. Hazra、Michiko E. Taga、Yang Zhang、Steven E. Ealick、Tadhg P. Begley

  DOI：10.1021/jacs.5b03576

  日期：2015.8.26

  (thiC) revealed a paralogue of thiC (bzaF) clustered with anaerobic vitamin B12 biosynthetic genes. Here we demonstrate that BzaF is a radical S-adenosylmethionine enzyme that catalyzes the remarkable conversion of aminoimidazole ribotide (AIR) to 5-hydroxybenzimidazole (5-HBI). We identify the origin of key product atoms and propose a reaction mechanism. These studies represent the first step in solving

  细菌硫胺嘧啶合酶 (thiC) 的比较基因组学揭示了 thiC (bzaF) 的旁系同源物与厌氧维生素 B12 生物合成基因聚集在一起。在此，我们证明 BzaF 是一种自由基 S-腺苷甲硫氨酸酶，可催化氨基咪唑核苷酸 (AIR) 显着转化为 5-羟基苯并咪唑 (5-HBI)。我们确定了关键产物原子的起源并提出了反应机制。这些研究代表了解决厌氧维生素 B12 组装中长期存在的问题的第一步，并揭示了硫胺素和维生素 B12 生物合成的意外交叉。
• A “Radical Dance” in Thiamin Biosynthesis: Mechanistic Analysis of the Bacterial Hydroxymethylpyrimidine Phosphate Synthase
  作者：Abhishek Chatterjee、Amrita B. Hazra、Sameh Abdelwahed、David G. Hilmey、Tadhg P. Begley

  DOI：10.1002/anie.201003419

  日期：2010.11.8

  Tricky things with ThiC: Hydroxymethylpyrimidine phosphate (HMP‐P) synthase (ThiC) catalyzes one of the most complex rearrangement reactions in primary metabolism. Deuteration experiments show that under reducing conditions, in the presence of aminoimidazole ribonucleotide, the 5′‐deoxyadenosyl radical generated at the active site of ThiC reacts directly with the substrate and performs two iterative

  ThiC 的棘手问题：羟甲基嘧啶磷酸 (HMP-P) 合酶 (ThiC) 催化初级代谢中最复杂的重排反应之一。氘化实验表明，在还原条件下，在氨基咪唑核糖核苷酸的存在下，在 ThiC 活性位点产生的 5'-脱氧腺苷自由基直接与底物反应并进行两次迭代氢原子提取事件以催化这种重排（参见方案；SAM = S-腺苷甲硫氨酸）。