S-phenyl (R)-3-hydroxyoctanethioate | 1309457-55-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯硫酚酯
• 英文名称: S-phenyl (R)-3-hydroxyoctanethioate
• CAS: 1309457-55-3
• 化学式: C₁₄H₂₀O₂S
• 分子量: 252.378
• InChiKey: FYBFQQXUKQNLRK-GFCCVEGCSA-N

物化性质

• 沸点：
  379.4±25.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.09±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.64
• 重原子数：
  17.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  37.3
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  S-phenyl (R)-3-hydroxyoctanethioate 、 辅酶 A 以 aq. phosphate buffer 、 乙腈 为溶剂， 生成 3-(R)-hydroxycaprylate coenzyme A
  参考文献：
  名称：

  具有修饰的侧链的底物的I类和III类聚羟基链烷酸酯（PHA）合成酶的研究

  摘要：

  聚羟基链烷酸酯（PHA）是碳和能量存储聚合物，由多种微生物在营养受限的条件下产生。由于它们的可再生性，多功能性和可生物降解性，它们被认为是石油基塑料的环保替代品。PHA合酶（PhaC）在PHA生物合成中起着核心作用，其中PHA合酶的活性和底物特异性是决定所生产聚合物的生产率和特性的主要因素。然而，由于难以获得所需的类似物，所以修饰底物侧链的效果还没有被很好地理解。在此报告中，合成了一系列3-（R）-羟酰基辅酶A（HACoA）类似物，并用Chromobacterium sp。的I类合酶进行了测试。USM2（PhaC Cs和A479S-PhaC Cs）和Caulobacter crescentus（PhaC Cc）以及来自异色变色菌（PhaEC Av）的III类合酶。已经发现，尽管不同的PHA合酶在烷基侧链的长度方面表现出不同的偏好，但是它们可以承受中等的侧链修饰，例如末端不饱和键和叠氮基。具体而言，PhaC

  DOI：

  10.1021/acs.biomac.6b00082
• 作为产物：
  描述：

  ethyl (-)-(3R)-3-hydroxyoctanoate 在 4-二甲氨基吡啶 、 氢氟酸 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 sodium hydroxide 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 生成 S-phenyl (R)-3-hydroxyoctanethioate
  参考文献：
  名称：

  具有修饰的侧链的底物的I类和III类聚羟基链烷酸酯（PHA）合成酶的研究

  摘要：

  聚羟基链烷酸酯（PHA）是碳和能量存储聚合物，由多种微生物在营养受限的条件下产生。由于它们的可再生性，多功能性和可生物降解性，它们被认为是石油基塑料的环保替代品。PHA合酶（PhaC）在PHA生物合成中起着核心作用，其中PHA合酶的活性和底物特异性是决定所生产聚合物的生产率和特性的主要因素。然而，由于难以获得所需的类似物，所以修饰底物侧链的效果还没有被很好地理解。在此报告中，合成了一系列3-（R）-羟酰基辅酶A（HACoA）类似物，并用Chromobacterium sp。的I类合酶进行了测试。USM2（PhaC Cs和A479S-PhaC Cs）和Caulobacter crescentus（PhaC Cc）以及来自异色变色菌（PhaEC Av）的III类合酶。已经发现，尽管不同的PHA合酶在烷基侧链的长度方面表现出不同的偏好，但是它们可以承受中等的侧链修饰，例如末端不饱和键和叠氮基。具体而言，PhaC

  DOI：

  10.1021/acs.biomac.6b00082

文献信息

• Recognition of Intermediate Functionality by Acyl Carrier Protein over a Complete Cycle of Fatty Acid Biosynthesis
  作者：Eliza Płoskoń、Christopher J. Arthur、Amelia L.P. Kanari、Pakorn Wattana-amorn、Christopher Williams、John Crosby、Thomas J. Simpson、Christine L. Willis、Matthew P. Crump

  DOI：10.1016/j.chembiol.2010.05.024

  日期：2010.7

  It remains unclear whether in a bacterial fatty acid synthase (FAS) acyl chain transfer is a programmed or diffusion controlled and random action. Acyl carrier protein (ACP), which delivers all intermediates and interacts with all synthase enzymes, is the key player in this process. High-resolution structures of intermediates covalently bound to an ACP representing each step in fatty acid biosynthesis have been solved by solution NMR. These include hexanoyl-, 3-oxooctanyl-, 3R-hydroxyoctanoyl-, 2-octenoyl-, and octanoyl-ACP from Streptomyces coelicolor FAS. The high-resolution structures reveal that the ACP adopts a unique conformation for each intermediate driven by changes in the internal fatty acid binding pocket. The binding of each intermediate shows conserved structural features that may ensure effective molecular recognition over subsequent rounds of fatty acid biosynthesis.