S-(2-methylaminoethyl)methanesulfothioate hydrobromide

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机硫化合物 - 磺酰类
• 英文名称: S-(2-methylaminoethyl)methanesulfothioate hydrobromide
• 英文别名: [2-(Methanesulfonylsulfanyl)ethyl](methyl)amine hydrobromide；N-methyl-2-methylsulfonylsulfanylethanamine;hydrobromide
• 化学式: BrH*C₄H₁₁NO₂S₂
• 分子量: 250.181
• InChiKey: TUXMWUXHSPLOKT-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.48
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  79.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  二亚乙基三胺五乙酸二酐 、 S-(2-methylaminoethyl)methanesulfothioate hydrobromide 以 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 {{2-[Carboxymethyl-(2-{carboxymethyl-[(2-methanesulfonylsulfanyl-ethylcarbamoyl)-methyl]-amino}-ethyl)-amino]-ethyl}-[(2-methanesulfonylsulfanyl-ethylcarbamoyl)-methyl]-amino}-acetic acid
  参考文献：
  名称：

  笼状镧系元素络合物，用作蛋白质NMR的顺磁性转移剂。

  摘要：

  已经开发出一种名为CLaNP的镧系元素络合物（笼状镧系元素NMR探针），用于通过顺磁NMR光谱表征蛋白质。该探针由镧系元素组成，该镧系元素被具有两个硫醇反应性官能团的DTPA（二亚乙基三胺五乙酸）的衍生物螯合。CLaNP分子通过两个工程化，表面暴露的Cys残基以二齿方式连接到蛋白质上。这极大地限制了金属相对于蛋白质的动力学，并能够测量伪接触位移。在抗磁性对照物和探针-蛋白质复合物的晶体结构上的NMR光谱实验表明，蛋白质结构不受探针附着的影响。该探针能够引起从金属到至少40 A的伪接触位移，并且由于在高磁场下的对准而导致残留的偶极耦合。该分子以几种同分异构形式存在，具有不同的顺磁张量。这提供了获得远程距离限制的快速方法。

  DOI：

  10.1002/chem.200306019

文献信息

• A Caged Lanthanide Complex as a Paramagnetic Shift Agent for Protein NMR
  作者：Miguel Prudêncio、Jan Rohovec、Joop A. Peters、Elitza Tocheva、Martin J. Boulanger、Michael E. P. Murphy、Hermen-Jan Hupkes、Walter Kosters、Antonietta Impagliazzo、Marcellus Ubbink

  DOI：10.1002/chem.200306019

  日期：2004.7.5

  A lanthanide complex, named CLaNP (caged lanthanide NMR probe) has been developed for the characterisation of proteins by paramagnetic NMR spectroscopy. The probe consists of a lanthanide chelated by a derivative of DTPA (diethylenetriaminepentaacetic acid) with two thiol reactive functional groups. The CLaNP molecule is attached to a protein by two engineered, surface-exposed, Cys residues in a bidentate

  已经开发出一种名为CLaNP的镧系元素络合物（笼状镧系元素NMR探针），用于通过顺磁NMR光谱表征蛋白质。该探针由镧系元素组成，该镧系元素被具有两个硫醇反应性官能团的DTPA（二亚乙基三胺五乙酸）的衍生物螯合。CLaNP分子通过两个工程化，表面暴露的Cys残基以二齿方式连接到蛋白质上。这极大地限制了金属相对于蛋白质的动力学，并能够测量伪接触位移。在抗磁性对照物和探针-蛋白质复合物的晶体结构上的NMR光谱实验表明，蛋白质结构不受探针附着的影响。该探针能够引起从金属到至少40 A的伪接触位移，并且由于在高磁场下的对准而导致残留的偶极耦合。该分子以几种同分异构形式存在，具有不同的顺磁张量。这提供了获得远程距离限制的快速方法。