Adenosine 5'-(tetrahydrogen triphosphate) Magnesium Salt

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 英文名称: Adenosine 5'-(tetrahydrogen triphosphate) Magnesium Salt
• 英文别名: magnesium;(2R,3R,4S,5R)-2-(6-aminopurin-9-yl)-5-[[hydroxy-[hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]oxyphosphoryl]oxymethyl]oxolane-3,4-diolate
• 化学式: C₁₀H₁₄N₅O₁₃P₃*Mg
• 分子量: 529.473
• InChiKey: BOCAEIPOSULYGK-MCDZGGTQSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.27
• 重原子数：
  32
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  285
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  17

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Adenosine 5'-(tetrahydrogen triphosphate) Magnesium Salt 在 乙二醇双(2-氨基乙基醚)四乙酸 、 2-[[三(羟甲基)甲基]氨基]乙磺酸 、 K₉₇₈C-cystic fibrosis transmembrane conductance regulator 、 N-甲基-D-葡胺 、 magnesium chloride 、 protein kinase A 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  ATP-independent CFTR channel gating and allosteric modulation by phosphorylation

  摘要：

  囊性纤维化（CF）是由囊性纤维化跨膜传导调节器（CFTR）通道突变引起的，该通道是一种 ATP 结合盒（ABC）转运体。CFTR 的门控与 ATP 结合及其两个核苷酸结合域 (NBD) 的二聚化有关。通道激活还需要 R 结构域的磷酸化，其机制尚不清楚。与传统的配体门控通道不同，CFTR 是一种 ATP 酶，配体（ATP）的释放通常涉及核苷酸水解。目前还不清楚 CFTR 门控在多大程度上符合配体激活的经典异位方案。在这里，我们描述了 CFTR 细胞膜环中的点突变，这些突变显著增加了不依赖 ATP 的（组成型）通道活性。这一发现与配体改变非活性和活性状态之间平衡的异位门控机制相一致，但配体对通道开放并不是必不可少的。根据相关 ABC 转运体的晶体结构，CFTR 的致性突变映射到假定的对称轴上，这是配体门控通道激活突变的共同主题。此外，这些组成型突变强烈增强了通道激活的 ATP 敏感性，这是异生机制（蛋白质激活与配体占据之间的互惠性）所预测的。将组成型突变引入不能在 ATP 作用下开放的 CFTR 通道（即 G551D CF 突变体和 NBD2 缺失突变体），可大大提高它们的活性。重要的是，在没有 ATP 或 NBD2 的情况下打开的组成型突变体仍然需要 R 结构域磷酸化才能获得最佳活性。我们的研究结果证实 i )CFTR 门控表现出与传统配体门控通道相同的蛋白质异构特征，并且 ( ii R 结构域调节 CFTR 的活性与 ATP 诱导的 NBD 二聚化无关。

  DOI：

  10.1073/pnas.0913001107