Adenosine diphosphate 5-(beta-ethyl)-4-methyl-thiazole-2-carboxylic acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 英文名称: Adenosine diphosphate 5-(beta-ethyl)-4-methyl-thiazole-2-carboxylic acid
• 英文别名: 5-[2-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy-oxidophosphoryl]oxy-oxidophosphoryl]oxyethyl]-4-methyl-1,3-thiazole-2-carboxylate
• 化学式: C17H19N6O12P2S-3
• 分子量: 593.4
• InChiKey: VGXBGQACJQRWLV-LKGUXBDMSA-K

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.3
• 重原子数：
  38
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  309
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  18

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  聚甘氨酸 、 硫化氢 、 nicotinamide adenine dinucleotide 生成 Adenosine diphosphate 5-(beta-ethyl)-4-methyl-thiazole-2-carboxylic acid 、 氢(+1)阳离子 、 水 、 烟酰胺
  参考文献：
  名称：

  古细菌和酵母噻唑合酶中铁介导的硫转移的结构基础

  摘要：

  硫胺二磷酸盐是所有生命形式中必不可少的辅助因子，在氨基酸和碳水化合物代谢中起着关键作用。其生物合成涉及分别合成嘧啶和噻唑部分，然后偶联形成单磷酸硫胺素。最后的磷酸化产生活性形式的辅因子。在大多数细菌中，硫胺噻唑的生物合成需要六种基因产物。在酵母和真菌中，只有一种基因产物 Thi4 是噻唑生物合成所必需的。Methanococcus jannaschii 表达推定的 Thi4 直系同源物，该同源物先前被报道为核酮糖 1,5-二磷酸合酶 [Finn, MW and Tabita, FR (2004) J. Bacteriol. , 186, 6360–6366]。我们的结构研究表明，来自M. jannaschii和Methanococcus igneus的 Thi4 直系同源物在结构上与来自酿酒酵母的 Thi4 相似。此外，除了关键的半胱氨酸残基外，所有活性位点残基都是保守的，它在酿酒酵母中是

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.6b00030

文献信息

• From Suicide Enzyme to Catalyst: The Iron-Dependent Sulfide Transfer in <i>Methanococcus jannaschii</i> Thiamin Thiazole Biosynthesis
  作者：Bekir E. Eser、Xuan Zhang、Prem K. Chanani、Tadhg P. Begley、Steven E. Ealick

  DOI：10.1021/jacs.6b00445

  日期：2016.3.23

  Bacteria and yeast utilize different strategies for sulfur incorporation in the biosynthesis of the thiamin thiazole. Bacteria use thiocarboxylated proteins. In contrast, Saccharomyces cerevisiae thiazole synthase (THI4p) uses an active site cysteine as the sulfide source and is inactivated after a single turnover. Here, we demonstrate that the Thi4 ortholog from Methanococcus jannaschii uses exogenous

  细菌和酵母在硫胺噻唑的生物合成中利用不同的硫掺入策略。细菌使用硫代羧化蛋白质。相比之下，酿酒酵母噻唑合酶 (THI4p) 使用活性位点半胱氨酸作为硫化物来源，并在单次周转后失活。在这里，我们证明来自詹氏甲烷球菌的 Thi4 直系同源物使用外源硫化物并且具有催化作用。对这种酶的结构和生化研究阐明了硫化物转移反应的机制细节。