N-N'-bis[N-tert-butyloxycarbonyl-S-triphenylmethyl-cysteinyl]ethylenediamine | 1025082-73-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 三苯基化合物
• 英文名称: N-N'-bis[N-tert-butyloxycarbonyl-S-triphenylmethyl-cysteinyl]ethylenediamine
• 英文别名: tert-butyl N-[(2R)-1-[2-[[(2R)-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]-3-tritylsulfanylpropanoyl]amino]ethylamino]-1-oxo-3-tritylsulfanylpropan-2-yl]carbamate
• CAS: 1025082-73-8
• 化学式: C₅₆H₆₂N₄O₆S₂
• 分子量: 951.263
• InChiKey: BLCTXBMIQBEGME-CRKOEVGVSA-N

物化性质

• 沸点：
  1020.4±65.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.189±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  11
• 重原子数：
  68
• 可旋转键数：
  23
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  186
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-N'-bis[N-tert-butyloxycarbonyl-S-triphenylmethyl-cysteinyl]ethylenediamine 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 以44.67%的产率得到N-N'-bis-cysteinyl-ethylenediamine
  参考文献：
  名称：

  一锅N2C / C2C / N2N连接以捕获弱蛋白-蛋白质相互作用

  摘要：

  短暂的蛋白质间相互作用（PPI）在细胞动力学中起着至关重要的作用。然而，由于它们的寿命短，获得弱蛋白复合物是具有挑战性的。本文中，我们提出了一种通用且简便的方法，即使用邻近诱导结扎法以无偏见的方式捕获弱PPI。为了扩展化学连接光谱，我们开发了新颖的N2N（N端至N端）和C2C（C端至C端）连接方法。通过在一锅中使用N2C（N端至C端），N2N和C2C连接，可以相互作用的蛋白。弱的Ypt1：GDI相互作用驱使C2C连接达到t 1/24.8分钟，接近定量转化。Ypt1-GDI共轭物显示，Ypt1 G结构域的结合会导致GDI的脂质结合位点开放，该位点可以容纳一个异戊二烯基，从而深入了解Rab膜的回收利用。此外，我们使用这种策略来捕获KRas同型二聚体，后者在Ras信号传导中起重要作用。

  DOI：

  10.1002/anie.201601299
• 作为产物：
  描述：

  N-叔丁氧羰基-S-三苯甲基-L-半胱氨酸 、 乙二胺 在 1-羟基苯并三唑 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 反应 16.0h， 生成 N-N'-bis[N-tert-butyloxycarbonyl-S-triphenylmethyl-cysteinyl]ethylenediamine
  参考文献：
  名称：

  腈-氨基硫醇点击反应对细胞内蛋白质大环化的氰基吡啶丙氨酸的遗传编码

  摘要：

  遗传编码的氰基吡啶丙氨酸作为方便且高度选择性的反应基团，用于多肽的体内功能化、环化和钉合。无毒化合物可以以高产率遗传地掺入蛋白质中，并且它们与氨基硫醇部分的生物相容性反应在生理条件下进行到接近完成，而不需要催化剂。

  DOI：

  10.1002/anie.202114154

文献信息

• Semisynthesis of Dimeric Proteins by Expressed Protein Ligation
  作者：Barbara Ziaco、Soccorsa Pensato、Luca D. D’Andrea、Ettore Benedetti、Alessandra Romanelli

  DOI：10.1021/ol800457g

  日期：2008.5.1

  A one-pot synthesis of homodimeric proteins is described. The synthetic strategy is based on a double expressed protein ligation reaction between thioester peptides and a new bis-cysteinyl linker. The protocol was also applied to the synthesis of heterodimers.
• Genetic Encoding of Cyanopyridylalanine for In‐Cell Protein Macrocyclization by the Nitrile–Aminothiol Click Reaction
  作者：Elwy H. Abdelkader、Haocheng Qianzhu、Josemon George、Rebecca L. Frkic、Colin J. Jackson、Christoph Nitsche、Gottfried Otting、Thomas Huber

  DOI：10.1002/anie.202114154

  日期：2022.3.21

  Genetic encoded cyanopyridylalanines are presented as convenient and highly selective reactive groups for in vivo functionalization, cyclization and stapling of polypeptides. The non-toxic compounds can be genetically incorporated into proteins with high yields and their biocompatible reaction with amino-thiol moieties proceeds under physiological conditions to near completion without requiring a catalyst

  遗传编码的氰基吡啶丙氨酸作为方便且高度选择性的反应基团，用于多肽的体内功能化、环化和钉合。无毒化合物可以以高产率遗传地掺入蛋白质中，并且它们与氨基硫醇部分的生物相容性反应在生理条件下进行到接近完成，而不需要催化剂。
• One-Pot N2C/C2C/N2N Ligation To Trap Weak Protein-Protein Interactions
  作者：Lei Zhao、Christiane Ehrt、Oliver Koch、Yao-Wen Wu

  DOI：10.1002/anie.201601299

  日期：2016.7.4

  Weak transient protein–protein interactions (PPIs) play an essential role in cellular dynamics. However, it is challenging to obtain weak protein complexes owing to their short lifetime. Herein we present a general and facile method for trapping weak PPIs in an unbiased manner using proximity‐induced ligations. To expand the chemical ligation spectrum, we developed novel N2N (N‐terminus to N‐terminus)

  短暂的蛋白质间相互作用（PPI）在细胞动力学中起着至关重要的作用。然而，由于它们的寿命短，获得弱蛋白复合物是具有挑战性的。本文中，我们提出了一种通用且简便的方法，即使用邻近诱导结扎法以无偏见的方式捕获弱PPI。为了扩展化学连接光谱，我们开发了新颖的N2N（N端至N端）和C2C（C端至C端）连接方法。通过在一锅中使用N2C（N端至C端），N2N和C2C连接，可以相互作用的蛋白。弱的Ypt1：GDI相互作用驱使C2C连接达到t 1/24.8分钟，接近定量转化。Ypt1-GDI共轭物显示，Ypt1 G结构域的结合会导致GDI的脂质结合位点开放，该位点可以容纳一个异戊二烯基，从而深入了解Rab膜的回收利用。此外，我们使用这种策略来捕获KRas同型二聚体，后者在Ras信号传导中起重要作用。