Fmoc-AMPP-OH

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 偶氮苯
• 英文名称: Fmoc-AMPP-OH
• 英文别名: 2-[3-[[3-[(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)methyl]phenyl]diazenyl]phenyl]acetic acid
• 化学式: C₃₀H₂₅N₃O₄
• 分子量: 491.546
• InChiKey: AKLCAZFVHSCHNC-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.8
• 重原子数：
  37
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.13
• 拓扑面积：
  100
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-AMPP-OH 在 哌啶 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 作用下， 以 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 、 乙腈 为溶剂， 反应 1.83h， 生成
  参考文献：
  名称：

  咪唑/吡咯聚酰胺的光控DNA小沟相互作用。

  摘要：

  偶氮苯是光可转换分子，能够在肽或小分子中进行E-Z光异构化后产生显着的结构变化，从而控制几何结构和功能。E-Z异构化通常是在350 nm（π-π*跃迁）下进行的，而Z-E异构化则是在> 400 nm（n-π*跃迁）下进行的，以光化学方式进行或通过热进行。光可开关化合物经常被用作模块，例如以控制蛋白质-DNA相互作用。但是，将它们与次要的结合沟的咪唑/吡咯（Im / Py）聚酰胺结合使用仍是前所未有的。Dervan型Im / Py聚酰胺配有偶氮苯单元，即3-（3-（氨基甲基）苯基）偶氮苯基乙酸，作为两条Im / Py聚酰胺链之间的连接基。仅含（Z）-偶氮苯的聚酰胺与双链DNA发夹的小沟结合。通过1 H NMR实验示例性地评估了光致异构化，同时通过CD滴定实验证明了（Z）-偶氮苯衍生物的微小凹槽结合。结合的配体产生的诱导的圆二色性（ICD）带，以及dsDNA熔解温度的光度测定，揭示了与配体缔合

  DOI：

  10.3762/bjoc.16.8
• 作为产物：
  描述：

  3-硝基苯乙酸 在 氯化铵 、 锌 作用下， 以 乙二醇甲醚 、 水 、 溶剂黄146 为溶剂， 反应 26.75h， 生成 Fmoc-AMPP-OH
  参考文献：
  名称：

  Photocontrolled chignolin-derived β-hairpin peptidomimetics

  摘要：

  报道了合成新型chignolin衍生肽，其中包括偶氮苯光开关[3-(3-氨甲基)苯基偶氮]苯乙酸（AMPP）。

  DOI：

  10.1039/c4cc10304a

文献信息

• A Photocontrolled β-Hairpin Peptide
  作者：Shou-Liang Dong、Markus Löweneck、Tobias E. Schrader、Wolfgang J. Schreier、Wolfgang Zinth、Luis Moroder、Christian Renner

  DOI：10.1002/chem.200500986

  日期：2006.1.23

  Abstractβ‐Hairpins constitute the smallest β‐type structures in peptides and proteins. The development of highly stable, yet monomeric β‐hairpins based on the tryptophan zipper motif was therefore a remarkable success [A. G. Cochran, N. J. Skelton, M. A. Starovasnik, Proc. Natl. Acad. Sci USA 2001, 98, 5578–5583]. We have been able to design, synthesize and characterize a hairpin based on this motif which incorporates an azobenzene‐based photoswitch, that allows for time‐resolved folding studies of β‐structures with unprecedented time resolution. At room temperature the trans‐azo isomer exhibits a mostly disordered structure; however, light‐induced isomerization to the cis‐azo form leads to a predominantly extended and parallel conformation of the two peptide parts, which are linked by the novel photoswitch, [3‐(3‐aminomethyl)phenylazo]phenylacetic acid (AMPP). While in the original sequence the dipeptide Asn‐Gly forms a type I′ β‐turn which connects the two strands of the hairpin, this role is adopted by the AMPP chromophore in our photoresponsive β‐hairpin that can apparently act as a β I′‐turn mimetic. The β‐hairpin structure was determined and confirmed by NMR spectroscopy, but the folding process can be monitored by pronounced changes in the CD, IR and fluorescence spectra. Finally, incorporation of the structurally and functionally important β‐hairpin motif into proteins by chemical ligation might allow for the photocontrol of protein structures and/or functions.