Ac-LYRANFESPGYS-NH2 | 1320358-60-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: Ac-LYRANFESPGYS-NH2
• CAS: 1320358-60-8
• 化学式: C₆₆H₉₃N₁₇O₂₀
• 分子量: 1444.57
• InChiKey: NPBADRWKSJYYAF-NMRNEYEFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.36
• 重原子数：
  103.0
• 可旋转键数：
  42.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  606.71
• 氢给体数：
  21.0
• 氢受体数：
  20.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  Ac-LYRANF(4-SH)ESPGYS-NH2 在 3,3,3-膦三基三丙酸 、 谷胱甘肽 、 sodium hydroxide 、 2,2’-azobis[2-(2-imidazolin-2-yl)propane] dihydrochloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 16.0h， 以84%的产率得到Ac-LYRANFESPGYS-NH2
  参考文献：
  名称：

  谷氨酸单罐肽连接-脱硫

  摘要：

  描述了一种在谷氨酸（Glu）上连接的有效方法。从受保护的谷氨酸仅需三步即可获得γ-硫醇-Glu构建基块，并且可以将其掺入肽段的N端。一系列肽硫酯证明了这些肽在一锅连接-脱硫化学中的应用，并且通过合成骨质疏松症肽药物特立帕肽（Forteo）突出了该方法的实用性。

  DOI：

  10.1021/ol403288n

文献信息

• Accelerated Protein Synthesis via One-Pot Ligation-Deselenization Chemistry
  作者：Nicholas J. Mitchell、Jessica Sayers、Sameer S. Kulkarni、Daniel Clayton、Anna M. Goldys、Jorge Ripoll-Rozada、Pedro José Barbosa Pereira、Bun Chan、Leo Radom、Richard J. Payne

  DOI：10.1016/j.chempr.2017.04.003

  日期：2017.5

  Peptide ligation chemistry has revolutionized protein science by facilitating access to synthetic proteins. Here, we describe the development of additive-free ligation-deselenization chemistry at β-selenoaspartate and γ-selenoglutamate that enables the generation of native polypeptide products on unprecedented timescales. The deselenization step is chemoselective in the presence of unprotected selenocysteine

  肽连接化学通过促进对合成蛋白质的获取，彻底改变了蛋白质科学。在这里，我们描述了β-硒代天冬氨酸和γ-硒代谷氨酸的无添加剂连接-脱硒化学的发展，这使得能够在前所未有的时间尺度上生成天然多肽产物。在未保护的硒代半胱氨酸存在的情况下，去硒化步骤是化学选择性的，这在硒蛋白K的合成中得到了强调。该方法的强大功能还通过合成三个tick信号的凝血酶抑制蛋白得到了展示，每种蛋白都经过组装，纯化，并在几个小时内分离出来进行生物学检测。此处描述的方法应作为将来获取合成蛋白（包括治疗用药）的有力手段。
• Peptide Ligations Accelerated by <i>N</i>-Terminal Aspartate and Glutamate Residues
  作者：Gemma L. Thomas、Yves S. Y. Hsieh、Candy K. Y. Chun、Zheng-Li Cai、Jeffrey R. Reimers、Richard J. Payne

  DOI：10.1021/ol2017356

  日期：2011.9.16

  A novel application of intramolecular base catalysis confers enhanced reaction rates for aminolysis ligations between peptide thioesters and peptides bearing N-terminal aspartate or glutamate residues. The broad scope of this process and its application in the total synthesis of the diabetes drug exenatide is demonstrated.