O-(2-(2-[2-(2-tritylsulfanylethoxy)ethoxy]ethoxy)ethyl)hydroxylamine | 1141738-19-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 三苯基化合物
• 英文名称: O-(2-(2-[2-(2-tritylsulfanylethoxy)ethoxy]ethoxy)ethyl)hydroxylamine
• 英文别名: O-[2-[2-[2-(2-tritylsulfanylethoxy)ethoxy]ethoxy]ethyl]hydroxylamine
• CAS: 1141738-19-3
• 化学式: C₂₇H₃₃NO₄S
• 分子量: 467.629
• InChiKey: YUQGBDQVCHABSR-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  596.9±50.0 °C(predicted)
• 密度：
  1.146±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.65
• 重原子数：
  33.0
• 可旋转键数：
  16.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  62.94
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  D-葡萄糖 、 O-(2-(2-[2-(2-tritylsulfanylethoxy)ethoxy]ethoxy)ethyl)hydroxylamine 在 溶剂黄146 作用下， 以 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 16.0h， 以74%的产率得到D-glucose O-(2-(2-[2-(2-tritylsulfanylethoxy)ethoxy]ethoxy)ethyl)oxime
  参考文献：
  名称：

  苯胺对嗜酸肟形成的亲核催化作用

  摘要：

  从未保护的聚糖的糖缀合物的化学选择性形成是进一步发展涉及聚糖的化学生物学所需要的。碳水化合物肟的形成通常很慢，而苯胺的有机催化将很有前途。在这里，我们提出在100 mM苯胺中，碳水化合物肟的形成可被催化，其总反应速率最多可增加20倍。该方法的应用提供了对复杂糖缀合物的访问。

  DOI：

  10.1021/jo902425v
• 作为产物：
  描述：

  N-(2-(2-[2-(2-tritylsulfanylethoxy)ethoxy]ethoxy)ethoxy)-phthalimide 在 一水合肼 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 2.0h， 以97%的产率得到O-(2-(2-[2-(2-tritylsulfanylethoxy)ethoxy]ethoxy)ethyl)hydroxylamine
  参考文献：
  名称：

  聚糖的化学选择性捕获，用于金纳米颗粒的分析：碳水化合物肟肟基互变异构体提供蛋白质的功能识别

  摘要：

  开式或闭式：N-糖基氧胺与开链糖基肟的关系是在糖纳米颗粒上识别蛋白质的关键。未被保护的聚糖被一种新型的双功能试剂通过肟形成而捕获，并将生成的聚糖-连接物偶联物锚定在金纳米颗粒（AuNPs）上。这些糖纳米颗粒在蛋白质与碳水化合物相互作用的研究中保持了聚糖的结构完整性（见图）。

  DOI：

  10.1002/chem.200801521

文献信息

• Direct chemoselective synthesis of glyconanoparticles from unprotected reducing glycans and glycopeptide aldehydes
  作者：Mikkel B. Thygesen、Kasper K. Sørensen、Emiliano Cló、Knud J. Jensen

  DOI：10.1039/b911676a

  日期：——

  Chemoselective oxime coupling was used for facile conjugation of unprotected, reducing glycans and glycopeptide aldehydes with core–shell gold nanoparticles carrying reactive aminooxy groups on the organic shell.

  利用化学选择性肟偶联技术，将未受保护的还原糖和糖肽醛与有机外壳上带有活性氨基的核壳金纳米粒子进行了简便的共轭。
• Kinetic analysis of inhibition of glucoamylase and active site mutants via chemoselective oxime immobilization of acarbose on SPR chip surfaces
  作者：Jørgen Sauer、Maher Abou Hachem、Birte Svensson、Knud J. Jensen、Mikkel B. Thygesen

  DOI：10.1016/j.carres.2013.04.012

  日期：2013.6

  We here report a quantitative study on the binding kinetics of inhibition of the enzyme glucoamylase and how individual active site amino acid mutations influence kinetics. To address this challenge, we have developed a fast and efficient method for anchoring native acarbose to gold chip surfaces for surface plasmon resonance studies employing wild type glucoamylase and active site mutants, Y175F, E180Q, and R54L, as analytes. The key method was the chemoselective and protecting group-free oxime functionalization of the pseudo-tetrasaccharide-based inhibitor acarbose. By using this technique we have shown that at pH 7.0 the association and dissociation rate constants for the acarbose-glucoamylase interaction are 10(4) M (1) s (1) and 10(3) s (1), respectively, and that the conformational change to a tight enzyme-inhibitor complex affects the dissociation rate constant by a factor of 10(2) s (1). Additionally, the acarbose-presenting SPR surfaces could be used as a glucoamylase sensor that allowed rapid, label-free affinity screening of small carbohydrate-based inhibitors in solution, which is otherwise difficult with immobilized enzymes or other proteins. (C) 2013 Elsevier Ltd. All rights reserved.