ADP-β-D-glucose | 7013-24-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 英文名称: ADP-β-D-glucose
• 英文别名: D-glucose 1β-ADP；ADP beta-D-glucoside；[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] [(2S,3R,4S,5S,6R)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl] hydrogen phosphate
• CAS: 7013-24-3
• 化学式: C₁₆H₂₅N₅O₁₅P₂
• 分子量: 589.347
• InChiKey: WFPZSXYXPSUOPY-ULUVALKVSA-N

物化性质

• 沸点：
  997.5±75.0 °C(Predicted)
• 密度：
  2.42±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.2
• 重原子数：
  38
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  312
• 氢给体数：
  9
• 氢受体数：
  19

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  ADP-β-D-glucose 在 AprO from Streptoalloteichus tenebrarius B-12390 、 AprZ from Streptoalloteichus tenebrarius B-12390 、 zinc(II) chloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 16.0h， 生成 saccharocin
  参考文献：
  名称：

  安普霉素生物合成途径的完整体外重建证明了 β-d-糖核苷酸在最终糖基化步骤中的异常掺入

  摘要：

  安普霉素是一种广泛使用的氨基糖苷类抗生素，在兽医学中得到应用。它由 4-氨基-4-脱氧-d-葡萄糖部分和假二糖 aprosamine 组成，后者是 2-脱氧链霉胺和不寻常的八碳双环二醛糖的加合物。尽管进行了广泛的研究并与医学实践相关，但这种复杂的氨基糖苷类的生物合成途径仍然不完整。在此，安普霉素生物合成的其余未知步骤在体外重建，从而全面了解其生物组装。特别是，磷酸变位酶 AprJ 和核苷酸转移酶 AprK 可催化 6-磷酸葡萄糖转化为 NDP-β- d-葡萄糖，作为关键的生物合成中间体。此外，脱氢酶 AprD5 和转氨酶 AprL 被鉴定为通过在 4” 位置引入氨基来修饰该中间体，而不需要氨基糖生物合成中通常遇到的预先 6” 脱氧作用。最后，糖苷水解酶家族 65 蛋白 AprO 显示利用 NDP-β- d-葡萄糖或 NDP-4"-氨基-4"-脱氧-β -d-葡萄糖形成 8',1" -O-糖

  DOI：

  10.1021/jacs.4c01233
• 作为产物：
  描述：

  glucose-6-phosphate 在 无机焦磷酸酶 、 MPTSPKVVSMTRAREIREQLASSGTTLGVCHGCFDILHSGHVHHLTQAAARADRLLVSVTAARRINKGPNRPIFGDQARVAVLAALEAVDYVLLNDDDTAVPLIRALRPDYYFKGADYADMRDPRVVEEVEAVNAGGGSFVLTDDAVFDSSTRAAGLLLESGR 、 MSRAATGEGTLVVLDIDGTLLDTPHLPAWRRGLARVLGDHAPDRSAEISVEQYHRHVAGRPRQVGAAAALGIAGLDPTPELVEELAVVKQELFLEQAEETVLFPDARDFLDAAAREGTPVAFCTASRNAGELLAKRLPGLDGGDWLLDRLHQSLGPHGHYGDVPRPEALRRVARAWNWSPDRCVLVDDALSGVLAGQEVGMRPVLLDRFGLGVAAPGCPVVATLDELRPLPGGLRLPVA 、 magnesium chloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 18.0h， 生成 ADP-β-D-glucose
  参考文献：
  名称：

  安普霉素生物合成途径的完整体外重建证明了 β-d-糖核苷酸在最终糖基化步骤中的异常掺入

  摘要：

  安普霉素是一种广泛使用的氨基糖苷类抗生素，在兽医学中得到应用。它由 4-氨基-4-脱氧-d-葡萄糖部分和假二糖 aprosamine 组成，后者是 2-脱氧链霉胺和不寻常的八碳双环二醛糖的加合物。尽管进行了广泛的研究并与医学实践相关，但这种复杂的氨基糖苷类的生物合成途径仍然不完整。在此，安普霉素生物合成的其余未知步骤在体外重建，从而全面了解其生物组装。特别是，磷酸变位酶 AprJ 和核苷酸转移酶 AprK 可催化 6-磷酸葡萄糖转化为 NDP-β- d-葡萄糖，作为关键的生物合成中间体。此外，脱氢酶 AprD5 和转氨酶 AprL 被鉴定为通过在 4” 位置引入氨基来修饰该中间体，而不需要氨基糖生物合成中通常遇到的预先 6” 脱氧作用。最后，糖苷水解酶家族 65 蛋白 AprO 显示利用 NDP-β- d-葡萄糖或 NDP-4"-氨基-4"-脱氧-β -d-葡萄糖形成 8',1" -O-糖

  DOI：

  10.1021/jacs.4c01233

文献信息

• Divergence of Biochemical Function in the HAD Superfamily: <scp>d</scp>-<i>glycero</i>-<scp>d</scp><i>-manno-</i>Heptose-1,7-bisphosphate Phosphatase (GmhB)
  作者：Liangbing Wang、Hua Huang、Henry H. Nguyen、Karen N. Allen、Patrick S. Mariano、Debra Dunaway-Mariano

  DOI：10.1021/bi902018y

  日期：2010.2.16

  D-glycero-D-manno-Heptose-1,7-bisphosphate phosphatase (GmhB) is a member of the histidinol-phosphate phosphatase (HisB) subfamily of the haloalkanoic acid dehalogenase (HAD) enzyme superfamily. GmhB supports two divergent biochemical pathways in bacteria: the D-glycero-D-manno-heptose-1 alpha-GDP pathway (in S-layer glycoprotein biosynthesis) and the L-glycero-D-manno-heptose-1 beta-ADP pathway (in lipid A biosynthesis). Herein, we report the comparative analysis Of Substrate recognition in selected GmhB orthologs. The substrate specificity of the L-glycero-D-manno-heptose-1 beta-ADP pathway GmhB from Escherichia coli K-12 was evaluated using hexose and heptose bisphosphates, histidinol phosphate, and common organophosphate metabolites. Only D-glycero-D-manno-heptose 1 beta,7-bisphosphate (k(cat)/k(m) = 7 x 10(6) M-1 s(-1)) and D-glycero-D-manno-heptose 1 alpha,7-bisphosphate (k(cat)/K-m, = 7 x 10(4) M-1 s(-1)) displayed physiologically significant Substrate activity. P-31 NMR analysis demonstrated that E. coli GmhB selectively removes the C(7) phosphate. Steady-state kinetic inhibition studies showed that D-glycero-D-manno-heptose 1 beta-phosphate (K-is = 60 mu M, and K-ii = 150 mu M) and histidinol phosphate (K-is = 1 mM, and K-ii = 6 mM), while not hydrolyzed, do in fact bind to E. coli GmhB, which leads to the conclusion that nonproductive binding contributes to substrate discrimination. High catalytic efficiency and a narrow substrate range are characteristic of a well-evolved metabolic enzyme, and as such, E. coli GmhB is set apart from most HAD phosphatases (which are typically inefficient and promiscuous). The specialization of the biochemical function of GmhB was examined by measuring the kinetic constants for hydrolysis of the alpha- and beta-anomers of D-glycero-D-manno-heptose 1 beta,7-bisphosphate catalyzed by the GmhB orthologs of the L-glycero-D-manno- 1 beta-ADP pathways operative in Bordetella bronchiseptica and Mesorhizobium and by the GmhB of the D-glycero-D-manno-heptose 1 alpha-GDP pathway operative in Bacteroides thetaiotaomicron. The results show that although each of these representatives possesses physiologically significant catalytic activity toward both anomers, each displays substantial anomeric specificity. Like E. coli GmhB, B. bronchiseptica GmhB and M. loti GmhB prefer the beta-anomer, whereas B. thetaiotaomicron GmhB is selective for the alpha-anomer. By determining the anomeric configuration of the physiological Substrate (D-glycero-D-manno-heptose 1,7- for each of the four GmhB orthologs, we discovered that the anomeric specificity of GmhB correlates with that of the pathway kinase. The conclusion drawn from this finding is that the evolution of the ancestor to GmhB in the HisB subfamily provided for specialization toward two distinct biochemical functions.
• Complete <i>In Vitro</i> Reconstitution of the Apramycin Biosynthetic Pathway Demonstrates the Unusual Incorporation of a β-<scp>d</scp>-Sugar Nucleotide in the Final Glycosylation Step
  作者：Shusuke Sato、Po-Hsun Fan、Yu-Cheng Yeh、Hung-wen Liu

  DOI：10.1021/jacs.4c01233

  日期：2024.4.10

  intermediate via introduction of an amino group at the 4″ position without requiring prior 6″-deoxygenation as is typically encountered in aminosugar biosynthesis. Finally, the glycoside hydrolase family 65 protein AprO is shown to utilize NDP-β-d-glucose or NDP-4"-amino-4"-deoxy-β-d-glucose to form the 8′,1″-O-glycosidic linkage of saccharocin or apramycin, respectively. As the activated sugar nucleotides

  安普霉素是一种广泛使用的氨基糖苷类抗生素，在兽医学中得到应用。它由 4-氨基-4-脱氧-d-葡萄糖部分和假二糖 aprosamine 组成，后者是 2-脱氧链霉胺和不寻常的八碳双环二醛糖的加合物。尽管进行了广泛的研究并与医学实践相关，但这种复杂的氨基糖苷类的生物合成途径仍然不完整。在此，安普霉素生物合成的其余未知步骤在体外重建，从而全面了解其生物组装。特别是，磷酸变位酶 AprJ 和核苷酸转移酶 AprK 可催化 6-磷酸葡萄糖转化为 NDP-β- d-葡萄糖，作为关键的生物合成中间体。此外，脱氢酶 AprD5 和转氨酶 AprL 被鉴定为通过在 4” 位置引入氨基来修饰该中间体，而不需要氨基糖生物合成中通常遇到的预先 6” 脱氧作用。最后，糖苷水解酶家族 65 蛋白 AprO 显示利用 NDP-β- d-葡萄糖或 NDP-4"-氨基-4"-脱氧-β -d-葡萄糖形成 8',1" -O-糖