烯醇化酶(enolase,EC 4.2.1.11)是糖酵解过程中的一个关键酶,广泛存在于各种生物物种细胞内。由于在进化中具有较高的保守性,长期被认为功能单一且其结构和催化过程研究较为透彻。然而,近年来对多种生理学和病理学过程的深入研究揭示了烯醇化酶参与这些过程并扮演重要角色的新证据。经过多年的探索,我们逐渐了解了其功能多样性,包括作为晶状体蛋白、热激蛋白及原癌基因调控蛋白等多种功能;特别是它在病原生物侵染宿主过程中所发挥的作用引人关注。
理化性质烯醇化酶由Lohman和Mayerhof于1934年发现,能催化2-磷酸甘油酸(2-PGE)与磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)之间的相互转化。它是一种金属结合酶,其催化能力依赖于二价金属离子的存在,通常为镁离子。由于糖酵解过程在代谢中具有关键性作用,几乎所有生物体内都存在烯醇化酶。大多数生物仅具有一种烯醇化酶,但在脊椎动物体内则有三种异构体:α型分布在多数组织中,β型限于肌肉组织,γ型为神经组织特有。天然状态下,在脊椎动物中烯醇化酶通常以二聚体形式存在,常见组合形式包括αα、ββ、γγ、αβ和αγ等五种;而在原核生物中,则多以八聚体形式存在,例如肺炎链球菌Streptococcus pneumoniae和枯草芽孢杆菌Bacillus subtilis的烯醇化酶是由四个二聚体形成的八聚体。
应用前景现有证据表明,许多不同种类病原生物的烯醇化酶都能促进对宿主的侵染,并在病原生物侵染昆虫的过程中也具有重要作用。这说明利用表面或分泌的烯醇化酶来促进侵染过程是很多病原生物所采用的一种通用策略,体现了它们应对相似宿主环境产生趋同进化的结果。虽然对于人类和其他脊椎动物而言,病原生物烯醇化酶促进侵染是有害的,但在有害生物防治中却可利用这一特性帮助昆虫病原生物突破寄主组织屏障,快速扩散到寄主体内以加速致病过程,最终提高杀虫毒力。由于烯醇化酶主要在宿主身体内部起作用,因此要利用其增强昆虫病原生物的毒力,就必须使后者进入寄主后能够表达烯醇化酶。近年来基因工程技术的发展为解决这一问题提供了可能,通过基因工程手段进行遗传改良已成为克服生防因子自身局限和提高杀虫毒力的有效途径。